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1、第3章蛋白质Proteins本章主要内容蛋白质在生命活动中的重要作用蛋白质的组成单位——氨基酸蛋白质的化学结构和高级结构多肽、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的理化性质和分离与鉴定1.蛋白质在生命活动中的重要作用生物催化作用:酶运输作用:如血红蛋白、转铁蛋白调节作用:如胰岛素、生长激素运动作用:如肌动蛋白和肌球蛋白防御功能:如免疫球蛋白、凝血因子营养功能:如卵清蛋白、酪蛋白结构蛋白:如胶原蛋白、角蛋白能量转换蛋白:如细胞色素基因调节蛋白:如阻遏蛋白1.1蛋白质在机体内的生物学功能按形状可将蛋白质分为:纤维状蛋白质:多为结构蛋白。球状蛋白质:具有广
2、泛的生物学功能。如酶、蛋白类激素等。按结构和功能可将蛋白质分为:简单蛋白(simpleprotein):仅有蛋白质组成的、结构简单的蛋白质。结合蛋白(conjugatedprotein):在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外,还要有其他的成分的存在,才能保证其正常生物活性的蛋白质。分子中包含蛋白质和非蛋白质两部分。1.2蛋白质的分类2.蛋白质的化学组成2.1蛋白质的元素组成所有蛋白质均含有:C50%-55%H6%-8%O20%-23%N15%-17%某些蛋白质含有:S0.3%-2.5%以及P少数蛋白质含有:Fe,Cu,Zn,Mo和I等元素蛋白质
3、中N的平均含量约16%,因此食物与饲料中蛋白质的含量可以通过凯氏定N(Kjeldahl法)进行大致估计。2.2蛋白质的基本结构单位——氨基酸2.2.1氨基酸的基本结构和构型存在于自然界的氨基酸有300种。动物机体的蛋白质经强酸水解之后可以得到20种氨基酸,并且均为L-氨基酸(除了甘氨酸),含不对称的α-碳原子。它们之间的差别在于有不同的侧链基团R。氨基酸的结构通式氨基酸与甘油醛的构型2.2.2组成蛋白质的20种氨基酸2.2.3氨基酸的分类在中性pH条件下按其R侧链极性和所带电荷的不同,分为四大类,不带电荷极性氨基酸:Gly,Ser,Thr,C
4、ys,Thr,Asn,Gln带负电荷极性氨基酸:Asp,Glu带正电荷极性氨基酸:His,Arg,Lys非极性氨基酸:Ala,Val,Leu,Ile,Pro,Phe,Trp,Met含非极性侧链基团含极性侧链基团Ser,SThr,TCys,CPro,PAsn,NGln,QGly,GAla,AVal,VLeu,LMet,MIle,I含芳香基团含碱性侧链基团(带正电荷)Phe,F;Tyr,Y;Trp,WLys,K;Arg,R;His,H含酸性侧链基团(带负电荷)Asp,D;Glu,E2.2.4氨基酸的主要理化性质各种氨基酸在可见区都没有光吸收。在紫
5、外光区芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最大吸收波长分别为279、278、259nm)光吸收特性氨基酸的两性解离氨基酸分子在水溶液中呈两性离子状态,在其等电点时,氨基酸所带的正、负电荷相等,净电荷为零。氨基酸的等电点对某一种氨基酸而言,当溶液在某一个特定的pH,氨基酸以两性离子的形式存在,并且其所带的正电荷数与负电荷数相等,即净电荷为零。在直流电场中,它既不向正极,也不向负极移动。此时溶液的pH称为这种氨基酸的等电点(pI)。例如,甘氨酸的羧基的pK1为2.34,氨基的pK2为9.60,其pI为5.97。3.蛋
6、白质的化学结构和高级结构3.1肽键(peptidebond)和肽(peptide)肽键:指蛋白质分子中,由一个氨基酸的α-COOH和另一个氨基酸的α-NH2之间脱水缩合而成的酰胺键,它是蛋白质结构中的主要共价键。肽由氨基酸通过肽键形成的聚合物(二肽、三肽、寡肽、…多肽)多肽(polypeptide)和多肽链(polypeptidechain)在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸序列,多肽链上不完整的氨基酸,称为氨基酸残基(aminoacidresidue)上图为:丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-亮氨酸(N-端)(C-
7、端)3.2肽单位平面与二面角肽平面(peptideplane):肽链主链的肽键C-N具有双键的性质,因而不能自由的旋转,使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽单位平面,又称酰胺平面。通常是反式的。二面角(dihedralangle):肽平面的连接处为α碳原子。它与相邻的两个参与肽键形成的C和N原子之间的单键可以在一定范围内转动,Cα-N之间称φ角,在Cα-C之间称ψ角,这就是α-碳原子上的一对二面角。这对二面角决定了相邻肽平面的相对位置。相邻二个肽平面上的二面角3.3蛋白质的一级结构一级结构(primarystructure)
8、:即蛋白质的化学结构,是指多肽链上各种氨基酸残基的种类和排列顺序,也包括二硫键的数目。牛胰岛素的一级结构:51个氨基酸,A(21肽)、B(30肽)两条肽链,A链内一