教学大纲90学时(临床医学专业)-学生用

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1、绪论寧握生物化学的含义、主要内容熟悉生物化学在医学屮的作用和地位了解生物化学发展简史思考题1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？2.生物化学的主要研究内容是什么？3.生物化学与其他医药各学科的关系？第一篇生物分子结构与功能第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成掌握：蛋口质的含氮量、氨基酸的结构、理化性质、肽键熟悉：氨基酸的分类了解：匝要的生物活性肽第二节蛋白质的分子结构掌握一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽单元（肽键平面）、亚基、超二级结构与模体、结构域的概念熟悉维系蛋白质一、二、三、四级结构的化学键了解熟悉蛋白质的分类第三节蛋白质结构与功能的关系熟悉一

2、级结构与空间结构的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系了解一级结构与生物进化、蛋白质构象病一、一级结构是高级结构与功能的基础一级结构是空间构象的基础、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能、氨基酸序列提供重要生物进化信息、氨基酸序列改变可引起疾病二、蛋白质功能依赖特定空间结构血红蛋白亚基与肌红蛋白结构和似、血红蛋白亚基构象变化影响亚基打氧的亲和力、蛋白质构象改变可引起疾病第四节蛋白质的理化性质掌握两性电离与等电点、胶体性质、变性与复性、紫外吸收特征熟悉呈色反应第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析掌握蛋白质沉淀熟悉透析、超滤、电泳、离心与沉降了解层析、氨基酸序列

3、分子、蛋白质空间结构分析思考题1.氨基酸的结构特点1.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？2.什么是氨基酸的两性电离和等电点？3.试比较蛋口质与多肽的区别。4.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？5.维持蛋白质结构的作用力冇哪些？6.蛋白质的紫外吸收有何特点？&什么是蛋白质的变性与复性？9.简述蛋白质的两性电离和等电点？10.简述引起蛋白质变性的因素第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成及一级结构掌握核莒酸的组成与结构、核酸的一级结构、35?-磷酸二酯键、核仔酸链的结构熟悉寡核昔酸链的书写方法第二节DNA的空间结构与功能掌握DNA二级结构概念、

4、双螺旋结构要点熟悉DNA双螺旋结构的多样性、超螺旋结构、核小体；DNA的功能了解DNA多链结构、染色体的高级包装第三节RNA的结构与功能掌握mRXA的结构与功能、tRNA的结构与功能熟悉rRNA与核糖体的结构与功能了解其他非编码RNA、原核与真核细胞基因表达的时空差异第四节核酸的理化性质掌握核酸紫外吸收特征、DNA变性、解链温度Tm、DNA的复性•退火熟悉增色效应与减色效应了解核酸分子杂交第五节核酸酶了解：核酸齣的分类核酸酶的分类：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶思考题1.简述核酸一级结构特点。2.简述DNA双螺旋结构的基本内容；3.比较DNA的双螺旋结构与蛋

5、白质的a螺旋结构；4.RNA的种类及其生物学作用。5.简述IRNA二级结构的基本特点。6.mRNA的结构特点。7.核酸的变性与复性。8.简述DNA的解链温度。第三章酶第一节酶的分子结构与功能掌握酶的分了组成（单纯酶、结合酶、辅助因了、辅酶、辅基）、酶蛋白与辅助因了的关系与功能、活性中心与必需基团的概念、同工酶的概念熟悉乳酸脱蛍酶、肌酸激酶在临床上的应用第二节酶的工作原理掌握酶促反应特点、活化能熟悉诱导契合学说了解邻近效应与定向排列、表而效应、多元催化第三节酶促反应动力学掌握底物浓度、抑制剂对陆促反应速率的影响熟悉酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响第四节酶的调节掌握

6、酶原少酶原激活熟悉别构调节、化学修饰调节了解酶含量的缓慢调节（诱导与阻遏、酶蛋白的降解）解第五节酶的分类与命名了解腮的分类、陆的命名第六节酶与医学的关系思考题1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。2.什么是酶原和輛原的激活？3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6.陰值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？7.试述在陆促反应中陆蛋白与辅助因子之间的和互关系。&试比较三种可逆性抑制作用的特点。1.以磺胺药

7、为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。2.简述温度对酶促反应影响的双重性。11•试述醐为医学的关系。12.何谓同工酚？在医学上有何应用？13.酶的催化作用有哪些特点?14.酶的专一性有哪几种类型？第四章聚糖的结构与功能（自学）第五章维生素与无机盐教学内容•耍求概述掌握维生素的概念熟悉维生索的分类与命名一、维牛素的概念二、维牛索的分类与命名第一节脂溶性维生素掌握维生素A、维生素D生理功能为缺乏病熟悉维牛•素A、D、E、K的理化性质，维生素E、维生素K的功能了解维牛索A、D、E、K的来源第二节水溶性维生素掌