生物化学书上重点 江西中医药大学

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1、糖类：是多羟基醛，多羟基酮及其衍生物，缩聚物。直链淀粉：由50~5000个葡萄糖以α-1,4-糖苷键连接而成支链淀粉：比直链淀粉大，由上万个葡萄糖以α-1,4-糖苷键连接而成，不过每隔24~30个葡萄糖就形成一个分支，分支点的葡萄糖以α-1,α-糖苷键连接。支链淀粉有许多末端，其中只有一个是还原端，其余都是非还原端。氮是蛋白质特征元素，各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%。样品蛋白质含量=样品含氮量×6.2520种标准氨基酸可以根据R基的结构和性质分为五类。1.非极性脂肪族R基氨基酸（7种）2.极性不带电荷R基氨基酸（5种）3.芳香族R基氨基酸（3种）4.带正电荷R基氨基酸（3种

2、苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）5.带负电荷R基氨基酸（2种天冬氨酸，谷氨酸）氨基酸的等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成的阴阳离子程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的pH值。蛋白质的：一级结构：蛋白质的氨基酸的序列，肽键是维系其一级结构的主要化学键。二级结构：指蛋白质多肽链局部片段的构象，其稳定力是氢键。二级结构的种类:α-螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲，超二级结构。作用：降低了蛋白质分子的内能，使之更加稳定。三级结构：指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布。特点：疏水基团主要位于分子内部，亲水基团则位于分子表面。人肌红蛋白：肌红蛋

3、白位于肌细胞内，功能是储存氧气。血红蛋白是最早阐明四级结构的蛋白质蛋白质结构与功能的关系：1.蛋白质的一级结构决定其构象2.蛋白质的一级结构相似则其功能也一致3.改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能血红蛋白变构：Hb由4个亚基构成，每个亚基都能通过血红素Fe2+结合一个氧分子，因此一分子血红蛋白最多可结合4个氧分子。未结合氧分子的血红蛋白称为脱氧血红蛋白。脱氧血红蛋白亚基之间结合力强，四级结构紧密，氧合力弱，其构想称为紧张态（T态）。结合氧分子的血红蛋白称为氧合血红蛋白。氧合血红蛋白亚基之间结合力弱，四级结构松弛，氧合力强，其构想称为松弛态（R态）。蛋白质紫外吸收：肽键结构吸收2

4、20nm以下紫外线，所含色氨酸和酪氨酸吸280nm紫外线。蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四三二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。蛋白质变性因素有：高温、高压、紫外线、重金属盐、强酸强碱蛋白质复性：当变性程度较低时，如果除去变性因素，使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质构象及功能可以恢复或部分恢复。蛋白质沉淀：指蛋白质从溶液中析出的现象。如何得到沉淀：盐析，有机溶剂，重金属离子，生物碱试剂沉淀蛋白质透析技术：指利用半透膜将蛋白质与小分子分离，各种生物都含有两类核酸，即脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）核酸的一级结构。在核

5、酸分子中，一个核苷酸的3’-羟基与相邻核苷酸的5’-磷酸基缩合形成3’,5’-磷酸二酯键Chargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础。信使RNA（mRNA）结构特点：含量少，种类多，寿命短。单链DNA的紫外吸收比双链DNA高40%DNA的变性：指双链DNA解旋、解链，形成无规线团，从而发生性质改变。DNA的复性：降低温度可使热变性DNA复性，即重新形成互补双链结构，又称退火。DNA片段越大复性越慢，DNA浓度越高复性越快。增色效应：DNA变性导致其紫外线吸收增加的现象。减色效应：DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时，其紫外吸收减少。解链温度：使DNA变性解链达

6、到50%时的温度。酶的活性中心（又称活性部位）：是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的的部位。酶的辅助因子可以分为辅酶和辅基。辅基与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤的方法出去。同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的组成，结构，理化性质和免疫学性质都不同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。酶促反应的特点：1．高效性2．特异性。⑴绝对特异性⑵相对特异性⑶立体异构特异性3.不稳定性4．可调节性米氏方程：ν=Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。不可逆抑制剂：有些抑制剂通过与酶的必需基团共价结合使酶失活，从而使酶

7、促反应减慢甚至停止，而且用透析等物理方法不能将其除去。他们的抑制作用称为不可逆抑制作用。可逆抑制剂：有些抑制剂通过酶与酶-底物复合物的非共价结合抑制酶促反应，抑制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比以及他们与酶的亲和力之比。可采用透析等方法将其除去。他们的抑制作用称为可逆抑制作用。根据竞争性抑制作用的特点：在应用磺胺类药物时，应当维持其血液浓度高于对氨基苯甲酸的浓度，以有效发挥其竞争性抑制作用。酶原激活：酶原向酶转化的过程。血浆中存在的酶是由组织细胞合成的，分类：血