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1、第二章蛋白质化学生物化学之上海理工大学医疗器械与食品学院讲解内容:1.蛋白质的定义及功能2.蛋白质的组成3.氨基酸的结构及性质4.蛋白质的结构5.蛋白质的重要性质6.蛋白质的分类定义：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；催化功能结构功能贮藏氨基酸运输功能运动功能调节功能异常功能生物功能：一、蛋白质的定义及功能二、蛋白质的元素组成主要含C、H、O、N、S等元素。Protein蛋白质含量测定:即:蛋白质含量=氮的量×6.25(即100/16)经典蛋白测定方法--凯氏定氮法测定基础优缺点?三
2、、蛋白质的结构单位(一)蛋白质水解1、酸水解2、碱水解3、酶水解除脯氨酸外，其他19种的结构共同点为:可变部分(二)蛋白质的组成单位—氨基酸参与蛋白质组成的常见氨基酸只有20种;不变部分-氨基酸结构通式(1)与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸;(2)除甘氨酸外,其它氨基酸分子中α-碳原子都为手性碳原子,因此：A.氨基酸都具有旋光性。B.每种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。构成蛋白质的20种氨基酸氨基酸名称缩写:为方便表达蛋白质或多肽结构的需要,
3、氨基酸的名称常使用三字母或单字母的简写符号表示;例如:Val-Lys-Tyr-Leu或VKYL;AlanineGlycineLeucineProlineThreonineAlaGlyLeuProThrA G L P TAminoAcid三字母单字母CysteineHistidineIsoleucineMethionineSerineValineCysHis Ile Met Ser ValC H I M S VAminoAcid三字母单字母ArgininePhenylalanine Tyrosine Tryptopha
4、nArgPheTyrTrpR F Y WAsparticAcidAsparagineGlutamicAcid GlutamineAspAsnGluGlnD N E QLysineLysK1.脂肪族氨基酸中性氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,Ile；酸性氨基酸及其酰胺：Asp,Glu,Asn,Gln；碱性氨基酸：Arg,Lys；含羟基或硫氨基酸：Met,Cys,Ser,Thr;2.芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Trp;3.杂环族氨基酸：His,Pro;四、氨基酸的分类按R基的化学结构分类：按R基的极性性质分：非极
5、性R基团-(CH2)nCH3,-S-CH3,-(CH2)nC6H6极性不带电R基团-H,-OH,-SH,-CO-NH2极性带电R基团极性带正电(positivecharge):–NH3+极性带负电（negativecharge):–COO-非极性AlaVal*Leu*Ile*Met*Phe*Trp*Pro极性不带电GlySerThr*AsnGlnTyrCys极性带正电Lys*ArgHis极性带负电GluAsp必需氨基酸与非必需氨基酸营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类；非必需氨基酸：并非人体不需要，而是人
6、体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得，不一定非从食物直接摄取。必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸；假设来借一两本书甲色赖缬异亮苯苏对成人：婴幼儿：另加精氨酸、组氨酸一、物理性质晶形白色晶体，每种氨基酸都有特殊结晶形状。溶解度除胱氨酸和酪氨酸外，一般都溶于水，脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中；紫外吸收可见光区无光吸收，红外区和远紫外区有光吸收，近紫外区只有芳香族氨基酸有光吸收；旋光性除甘氨酸外，均含有手性碳原子，均具有旋光性；五、氨基酸的重要理化性质兼性离子：同一个氨基
7、酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。二、氨基酸的解离性质解释：氨基酸在结晶状态或水溶液中，以兼性离子亦称偶极离子形式存在；氨基酸的熔点很高？氨基酸能使水的介电常数增高？氨基酸的等电点（isoelectricpoint)当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。等电点处，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于等电兼性离子状态。K’1K’2氨基酸pI的计算中性氨基酸：pI=(pK’1+pK
8、’2)/2酸性氨基酸：pI=(pK’1+pK’R-COO-)/2碱性氨基酸：pI=(pK’2+pK’R-NH2)/2----中性氨基酸的pI都在6.0左右；----酸性氨基酸的pI小于6.0;----碱性氨基酸的pI大于6.0。1与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。三、氨基酸的化学反应茚三酮水合茚三酮CO2+NH3+ORCH+HCC
