医学免疫学第4讲免疫球蛋白

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1、第3讲免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)免疫球蛋白是“枪炮”。补体和细胞因子相当于“子弹或炮弹”。1.抗体的概念？（“枪炮”的生产？）2.抗体的结构？（“枪炮”部件及组装？）3.抗体的生物学功能？（“枪炮”的用途？）4.五类抗体的特点？（各种“枪炮”的特点？）课前思考？第一节免疫球蛋白概述白喉外毒素（抗原）刺激机体抗毒素（抗体）中和毒性作用1890年vonBehring和kitasato德国细菌学家von.Behring1901年，von.Behring由于血清治疗方面的突出贡献获得了历史上首个诺贝尔生理或医学奖。1.

2、免疫球蛋白的发现免疫球蛋白2.抗体与免疫球蛋白概念B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，与相应抗原特异性地结合后发挥体液免疫功能。抗体（antibody,Ab)：点免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）：Ig膜型Ig:BCRTCR分泌型Ig:Ab具有抗体活性或化学结构抗体相似的球蛋白。免疫球蛋白免疫分子包括抗体和结构类似抗体或功能类似抗体的其他，抗体属于免疫球蛋白，可以说抗体是免疫球蛋白免疫球蛋白，但是不能说免疫球蛋白就是抗体。抗体与免疫球蛋白间的关系抗原B细胞浆细胞机体分化产生抗原与抗体

3、特异性结合抗体增殖抗体的产生过程第二节免疫球蛋白的结构一、免疫球蛋白的基本结构抗体由两条完全相同的轻链（L链）和两条两条完全相同的重链（H链）由链间二硫键连接而成（一）重链和轻链1.重链（Heavychain,H链）450-550aa,50-75kD,4~5个链内二硫键。因H链恒定区氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同，将重链分为α、δ、γ、ε、μ链5类。五类免疫球蛋白重链IgαIgAγIgGδIgDεIgEμIgMCH免疫球蛋白约214aa，约25kD。轻链分为κ和λ链，据此可将Ig分为κ和λ两型。根据λ链恒定区个别氨基酸残基

4、差异，又将λ链分为λ1、λ2、λ3、λ4四个亚型。2.轻链（Lightchain,L链）*同一天然Ig分子两条重链同类，两条轻链同型。*同类Ig的轻链都可以有κ和λ链。*不同种属动物体内，两型轻链的比例不同：人κ：λ=2：1；λ过多，提示可能有产生此链的B细胞瘤。（二）可变区和恒定区高变区：VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，称为高变区，分别用HVR1、HVR2、HVR3表示。1.可变区（variableregion,V）①位置：靠近重链N端1/5~1/4，轻链1/2②组成：VH和VL③互补性决定区：VH和VL的

5、3个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位形成一个与抗原决定基互补的表面，分别用CDR1、CDR2、CDR3表示。CDR决定抗体对抗原结合的特异性。④骨架区：高变区以外的可变区区域，其氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，FR1-FR4。特异性：同一种属不同个体，针对不同抗原刺激产生同一类抗体，V区特异性不同，C区特性相同。2.恒定区：位置：L链C端1/2，H链C端3/4或4/组成：CH1~CH3或CH4。（三）铰链区位置：CH1-CH2之间脯氨酸丰富，易弯曲变形，也易被酶水解。功能：能改变两个Y形臂之间的距离，更有利于两臂同时结合两

6、个不同的抗原表位。IgD、IgG、IgA有绞链区，IgM和IgE无。（四）结构域L链可分为：VL、CLH链可分为：VH、CH1、CH2、CH3、（其中IgM、IgE还有CH4）CL与CH1：具有部分同种异型的遗传标志。CH3或CH4：可与细胞膜表面相应的Fc受体结合。VL与VH：是结合抗原的部位。CH2或CH3：补体结合点，可激活补体经典途经。补体抗原2.分泌片（secretorypiece,SP）或分泌成分（secretorycomponent，SC）：由黏膜上皮细胞合成和分泌，以非共价键形式结合于IgA二聚体。主要功能：保

7、护SIgA铰链区免受蛋白水解酶的降解。二、免疫球蛋白的其它结构1.J链（joiningchain）：富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成。主要功能：将单体Ig分子通过二硫键连接成多聚体。三、免疫球蛋白的水解片段pFc’+Fc(可结晶片段)+FabFab木瓜蛋白酶胃蛋白酶第三节免疫球蛋白的功能一、与抗原特异性结合（V区功能）1.物质基础VH、VL、特别是HVR2.结合价3.意义：（4）mIg识别并结合抗原，诱导免疫应答（1）直接发挥免疫效应中和作用（中和细菌、毒素）（2）借助C区发挥效应激活补体（3）体外抗原抗体反应免疫诊断的基础二、激

8、活补体IgM，IgG1，IgG2，IgG3激活经典途径凝聚IgA和IgG4激活旁路途径三、结合细胞1.结合吞噬细胞产生调理作用调理作用：当抗原与抗体结合后，抗体的Fc段与吞噬细胞上的FcR结合，从而促进吞噬细胞对抗原吞噬作用。主要是I