《酶的代谢》PPT课件

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1、第三章酶Enzyme第一节酶概述第二节酶的命名与分类第三节酶的组成与结构第四节酶的作用机理第五节酶促反应动力学第六节变构酶、同工酶、诱导酶第七节酶的活力测定及分离提取酶学研究历史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，Jack

2、W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。第一节酶概述一、酶是生物催化剂二、酶的作用特点三、酶的分布四、酶的专一性一、酶是生物催化剂（一）酶的定义酶是由活细胞产生的，在细胞内、外均有催化作用的特殊蛋白质或其他物质。（二）酶的化学本质1926年，Sumner从刀豆中得到脲酶结晶，证明是蛋白质。后来，先后获得胃蛋白酶，胰蛋白酶的结晶，1969年人工合成牛胰核糖核酸酶。都证明是蛋白质。1983年，发现RNA的催化功能，提出核酶的概念。1995年，报道了具有DNA连接酶活性DNA片段

3、，称为脱氧核酶。酶的本质是蛋白质的概念受到了巨大的冲击。1、反应前后，质与量不变，用量少。2、缩短到达平衡的时间，不改变平衡点。3、只能催化本来能进行的反应，即热力学上允许的反应。4、降低反应活化能。二、酶的作用特点（一）与一般催化剂的相同点（二）与一般催化剂的不同点1、高效酶促反应的速度比非酶促反应高108～1020倍，比一般催化剂高106～1013倍；例如：过氧化氢酶：每分钟催化500万分子H2O2Fe3+：每500分钟催化1分子H2O22、高度专一酶对底物有严格的选择性；3、酶易失活，要求温和条件；4、酶的活性可受到调节、控制；5、酶催

4、化常需辅助因子。二、酶的作用特点三、酶的分布酶分布在所有的细胞和组织中，相对隔离，各自发挥作用。酶在生活细胞中产生，大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。有些酶被分泌到细胞外发挥作用，这类酶称为胞外酶。四、酶的专一性概念：酶的专一性，即特异性，指酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。酶专一性类型专一性结构专一立体（异构）专一绝对专一相对专一旋光异构专一顺反异构专一基团专一键专一酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择。（1）绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于

5、其它任何物质。1、结构专一性四、酶的专一性（2）相对专一性：有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学键。1）键专一性：有的酶只作用于一定的化学键，而对键两端的基团并无严格要求。1、结构专一性四、酶的专一性2）基团专一性：有的酶除要求作用于一定的键外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。2、立体异构专一性（1）旋光异构专一性底物具有旋光异构体（D型、L型）时，酶只能作用于其中的一种（2）顺反异构专一性（几何异构专一性）四、酶的专一性第二节酶的命名与分类一

6、、酶的分类二、酶的命名一、酶的分类国际生物化学会酶学委员会将酶根据反应性质分为六大类：催化氧化还原反应，涉及H和电子的转移。如脱氢酶类。1、氧化还原酶类（Oxido-reductases）乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应一、酶的分类例如：2、转移(移换)酶类(Transferases)催化分子间功能基团的转移。如转氨酶类。谷丙转氨酶催化的氨基转移反应一、酶的分类3、水解酶类(Hydrolases)催化水解反应。如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、蔗糖酶等。脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：一、酶的分类4、裂合（裂解）酶类(Lyases)催化非水解地

7、除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。如醛缩酶、脱氨酶、脱羧酶。一、酶的分类磷酸二羟丙酮3－磷酸甘油醛H－COH－C－OHCH2OPO32－CH2OHCH2OPO32－CO＋CH2OPO32－COHO－C－HH－C－OHH－C－OHCH2OPO32－1,6－二磷酸果糖醛缩酶5、异构酶类（Isomerases）催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应：一、酶的分类6、合成酶类（Ligasesorynthetases）与ATP分解相偶联，并由二种物质合成一种物质。这类反应必须与ATP分解反应相互

8、偶联。例如丙酮酸羧化酶催化的反应:丙酮酸+CO2+ATP+H2O草酰乙酸+ADP+Pi一、酶的分类A+B+ATP+H-O-H=AB+ADP+Pi二、酶的命名底物名