《蛋白质结构》PPT课件

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1、蛋白质结构（二）蛋白质的空间结构（三维结构）1.蛋白质空间结构的研究方法(1)X-射线衍射法（X-raydiffractionmethod）(2)核磁共振（NMR）(3)光谱法（红外光谱、紫外差光谱、荧光光谱）(4)旋光色散法（opticalrotatorydispersion,ORD）(5)园二色性（circulardichroism,CD）(6)氢同位素交换法X-射线衍射法简单原理2.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链本身的折叠和盘绕方式。酰胺平面和两面角早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，

2、他们得到了重要的结论:(1)肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋转。(2)肽键中的四个原子和它相邻的两个α-碳原子处于同一平面，形成了酰胺平面，也称肽键平面。(3)在酰胺平面中C=0与N-H呈反式。多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子相隔。而Cα-C键和Cα-N键是单键，可以自由旋转，其中Cα-C键旋转的角度称ψ，Cα-N键旋转的角度称φ。ψ和φ这一对两面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的构象。(1)α-螺旋1950年美国Pauling等人在研究纤维状蛋白质时，提出了α-螺旋，后来发现在球状蛋白质分子

3、中也存在α-螺旋。①蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100º。②在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。③α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。α-螺旋结构的要点如下：α-螺旋的稳定性主要靠氢键来维持。除了上面这种典型的α-螺旋外，还有一些不典型的α-螺旋，所以规定了有关螺旋的写法，用“nS”来表示，n为螺旋上升一圈氨基酸的残基数。S为氢键封闭环内的原子数，典型的α-

4、螺旋用3.613表示，非典型的α-螺旋有3.010，4.416（π螺旋）等。一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响α-螺旋的稳定性在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，α-螺旋就不稳定。●在多肽链中只要出现pro，α-螺旋就被中断，产生一个弯曲（bend）或结节（kink）。●Gly的R基太小，难以形成α-螺旋所需的两面角，所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者。●肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α-螺旋。●(2)β-折叠也是pauling等人提出来的，它是与α-螺旋完全不同的一种结构。①β-折叠主链骨架以一定的折叠形式形

5、成一个折叠的片层。②在两条相邻的肽链之间形成氢链。③β-折叠有平行和反平行的两种形式:④每一个氨基酸在主轴上所占的距离，平行的是0.325nm，反平行的是0.35nm。(3)β-转角(β-turn)β-转角是指蛋白质的分子的多肽链经常出现180º的回折，在回折角上的结构就称β-转角，也称发夹结构，或称U形转折。由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键。(4)无规卷曲无规卷曲是指没有规律性的肽链结构，但许多蛋白质的功能部位常常埋伏在这里。(5)Ω环这是最近发现普通存在于球状蛋白质中的一种新的二级结构，这种结构的形状象希腊字Ω，所以称Ω环。Ω

6、环这种结构总是出现在蛋白质分子的表面，而且以亲水残基为主，这种结构与生物功能有关，另外在分子识别中可能起重要作用。3.蛋白质的超二级结构和结构域超二级结构是1973年Rossmann提出的，它是指二级结构的基本结构单位（α-螺旋，β-折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。已知的超二级结构主要有αα，βxβ，β-曲折和β-折叠筒等。αα：是两个α-螺旋互相缠绕，形成一个左手超螺旋。βxβ：是两段平行的β-折叠通过一段连接链x连接而形成的结构。如x为α-螺旋则为βαβ；最常见的为两个βαβ聚集体连在一起形成βαβαβ结构，称Rossmann折叠。βαβRo

7、ssmann折叠如χ为β-折叠，则为βββ。如x为无规卷曲，则为βcβ。β-曲折（β-meander）：是三条或三条以上反平行的β-折叠通过短链，如β-转角相连。β-折叠筒（β-sheatbarrel）：由多条β-折叠链所构成的β-折叠片，再卷成一个园筒状的结构。结构域是1970年Edelman提出的，它是指在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。最常见的结构域约含100～200个氨基酸残基，少至40个左右，多至400个以上。结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合。对

8、那些较小的蛋白质分子来说