《蛋白质的高级结构》PPT课件

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1、3.6蛋白质空间结构与功能的关系3.6.1肌红蛋白与血红蛋白的结构肌红蛋白（Mb）结构扁平棱形分子，含153个氨基酸残基（M=16700）由一条多肽链和一个血红素辅基组成；肌红蛋白含有长短不等的8个α-螺旋，8段螺旋大体折叠成两层形成单结构域血红素辅基位于E、F螺旋之间的疏水性口袋之中Fe2+以配位键形式结合氧分子肌红蛋白的空间结构8段螺旋记为：A、B、C、D、E、F、G和H；螺旋间连接记为：NA，AB，BC，CD，DE，EF，FG，GH，HC固定血红素；为O2的结合提供合适的空间；保护血红素Fe(Ⅱ)免遭氧化：血红素中Fe2+与氧结合前后氧化数不变Fe2+以

2、配位键形式结合氧分子血红素辅基O2与Fe2+的结合不够牢固CO、NO等小分子也可与血红素Fe2+结合血红蛋白（Hb）的结构由四个亚基组成，即为α2β2，具四级结构；各亚基均由一条肽链和一个血红素分子组成，其三级结构与肌红蛋白相似；亚基之间以盐键及疏水相互作用力结合，形成紧密而亲水的球状分子；分子内部疏水3.2血红蛋白与氧的结合Hb分子中每一亚基可结合一分子O2,形成HbO2；实验测定Hb的氧分数饱和度Y也与PO2有关，但其氧合曲线呈S形——Hb结合O2具有协同作用血红蛋白的α和β亚基中,只有18%的残基与肌红蛋白相同，但3种多肽的三级结构却极为相似.只是α链没

3、有D螺旋——同源蛋白质的三级结构较一级结构更为保守一个α亚基和一个β亚基组成一个αβ原聚体α1β1（或α2β2）之间的作用发生在B、G、H螺旋及GH转弯处，涉及35个氨基酸残基；α1β2（α2β1）之间的作用发生在C、G螺旋及FG转弯处，涉及19个氨基酸残基，这些接触主要通过疏水相互作用结合，也存在盐键和氢键；相同亚基之间不直接接触，相对面分布有极性基团，相隔约2.0nm的溶剂通道3.6.2肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线肌红蛋白的氧合曲线呈双曲线形一个肌红蛋白分子结合一个氧分子:方式Mb与O2的结合程度可用氧分数饱和度(Y)来表示Y=[MbO2]/([MbO2]

4、+[Mb])Mb+O2→MbO2K=(PO2·[Mb])/[MbO2](K为氧合肌红蛋白的解离常数)Y=Po2/(Po2+K)Y-Po2曲线称肌红蛋白的氧合曲线，为一双曲线肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧结合曲线②①PO2=100torrY=0.97PO2=20torrY=0.88PMb50Mb的P50=2.8torr，即K=2.8Mb可在相当广泛的PO2范围内结合氧当PO2=100torr，MbYO2=97%肌肉毛细血管：PO2=20torr，MbYO2=88%肌细胞内：PO2=0~10torr，MbYO2=78%生理范围内肌红蛋白可有效地将毛细血管中

5、的O2转移到肌肉。代谢旺盛的线粒体内PO2=1torrYO2=26%肌红蛋白可有迅速地释放氧，供细胞代谢.当YO2=0.5时，K=PO2，此时氧分压记为P50，即K=P50Y=PO2/(PO2+K)Hill系数：利用变换公式作图可求出K以作图得一直线，直线斜率称Hill系数，记为nH，对肌红蛋白nH=1Y1-Y=PO2KY1-Ylg=lgPO2-lgK或Y1-Ylg=0时，PO2=P50=K，Y1-Ylg对lgPO2氧与肌红蛋白结合的Hill图Y1-YlglgPO2lgP50斜率nH=1，称为Hill系数0Y1-Ylg=0时，PO2=P50=K，血红蛋白与氧的

6、结合具有正协同效应血红蛋白的氧合曲线呈S形同样Hb与O2的结合程度用氧分数饱和度(Y)来表示Y=[HbO2]/([HbO2]+[Hb])假设：Hb+nO2Hb(O2)n，K=(PO2)n·[Hb]/[HbO2](K为氧合血红蛋白的解离常数)得：Y=[PO2]n/([PO2]n+K)取n=4，作YO2-PO2曲线，得一S型曲线，所测曲线较实验测得曲线有较大偏差血红蛋白与氧结合具有正协同效应n=4，所得曲线较实验测得曲线有较大偏差；n=1时，得双曲线，与肌红蛋白氧合曲线相似，没有协同性；n=2.8时，所得曲线与实测曲线最为接近；n不再代表Hb可能结合的O2分子数，

7、而可用来反映Hb结合O2的协同性程度，称作Hill系数，记作nH正常人血红蛋白nH＝2.8利用变换公式作图可求出nHY1-Y=[PO2]nKY1-Ylg=nlgPO2-lgKn=4,所得曲线较实验测得曲线有较大偏差以作图所得曲线称Hill曲线，Hill曲线基本为直线，其最大斜率即为nH=2.8Y1-Ylg对lgPO2Hill曲线上下两端的斜率均为1，代表在PO2极低和极高时Hb对O2的结合没有协同性，中间区段协同性最大Y1-Ylg在0附近时血红蛋白结合氧的协同性正是血红蛋白高效率运输氧的机制当YO2=0.5时，氧分压记为P50，此时，K=(P50)n，人的血红

8、蛋P50=26torr血红蛋白从肺部到