《蛋白质与蛋白组学》PPT课件

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1、第三章Protein，proteomeandproteomics蛋白质、蛋白质组与蛋白质组学Protein是执行生命功能的大分子结构蛋白、运输蛋白、信号蛋白、调节蛋白、马达蛋白一、蛋白质的化学组成二、蛋白质分子结构三、蛋白质结构与功能的关系四、蛋白质的分离纯化五、蛋白质的理化性质六、蛋白质分子序列及空间结构分析第一节蛋白质的结构与功能一、蛋白质分子的化学组成C、H、O、N、S等普遍存在，部分蛋白质含有P、Se或其他金属元素。蛋白质的N元素含量较为稳定，平均含氮量约为16％N克数/每克样品×6.25×100=蛋白质含量（g%）(一)组成蛋

2、白质的氨基酸种类体内Pr由20种α-氨基酸（aminoacidAA）构成。除Gly外，均为L-α-AAAA侧链COO-HCαNH3+R根据R不同将20种AA分为四类：①非极性疏水性氨基酸②极性中性氨基酸③酸性氨基酸④碱性氨基酸①非极性疏水性AAAA的R侧链是脂肪烃或芳香烃-----疏水基团。烃链越长疏水性越大。存在部位：常因相互疏水作用而处于球状蛋白内部或生物膜的跨膜双脂层中。②极性、中性AA（不解离极性AA）AA的R侧链是带有极性的烃基、巯基和酰胺基团，故有亲水性，但不解离.③酸性AA特点：R侧链含有羧基，可解离而带负电荷α-C上有一

3、个羧基（COO-)外，R基上还含有一个羧基.④碱性AA特点：AA的R基都含有碱性基团--有氨基、胍基和咪唑基，可解离而带正电荷。酸性AA和碱性AA--解离的极性AA5种在蛋白质分子内带正电荷的碱性AA残基常与带负电荷的酸性AA的残基形成盐键。存在部位：在蛋白质分子的表面，与环境中水分子形成氢键。(二)氨基酸的理化性质+H+-H+-H+H++1.氨基酸是两性电解质AA等电点（isoelectricpH,pI）当溶液的pH值达到某一特定值时，AA所带正负电荷相等，AA分子净电荷为零，对外不显电性时溶液的pH值称之。2.AA分子的水溶性AA由

4、于侧链极性不同而导致在亲水环境中溶解度不同，据此将AA分为：亲水类：Arg/Asp/Asn/Glu/Gln/Cys/Gly/His/Lys/Thr/Ser疏水类：Ala/Ile/Leu/Met/Phe/Pro/Trp/Tyr/ValAA的侧链可以直接影响Pr或者多肽链的空间折叠方式。胞质蛋白中富含疏水氨基酸的构成肽段大多折叠于蛋白质分子的内部，而亲水氨基酸构成肽段则排列于蛋白质表面。3.部分AA有紫外吸收峰色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸都有芳香环侧链，其中的共轭双键可以在280nm的紫外线形成吸收峰，可作为分析样品中Pr含量的方法。4.茚三酮

5、反应茚三酮和α-AA共热，AA脱去其α氨基和α羧基，茚三酮被还原，产物可以和脱下的氨基再结合一分子茚三酮形成蓝紫色化合物，在570nm具吸收峰，由于吸光度与AA脱氨量有关，可据此测定AA含量.5.成肽反应AA之间可以通过氨基和羧基脱水缩合形成酰胺结构，连接的化学键叫做肽键（peptidebond）二、蛋白质分子的结构蛋白质或多肽是AA的聚合体，氨基酸通过肽键连接形成肽（peptide）。肽平面:肽中AA之间肽键的六个原子在同一平面，连接羧基的α1碳原子和连接氨基的α2碳原子在对角位置。Motif模体结构域Pr的二级结构（secondar

6、ystructure）：Pr分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链的主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA侧链的构象化学键：H键α螺旋（αhelix）、β折叠（βsheet）、β转角（βturn）、无规卷曲（randomcoil）蛋白质的一级结构（primarystructure）：肽链中AA残基（residue）的排列次序。化学键：肽键、二硫键空间结构的折叠需要分子伴侣的参与α螺旋结构β折叠β转角γ转角1与3氨基酸残基之间形成氢键。17蛋白质的超二级结构和结构域超二级结构(supersecondarystructure）*：由相邻

7、的几个二级结构相互作用形成有规则的组合体。是特殊的序列或结构的基本组成单元，又称基序或模序（motif)*.可进一步组建成结构域。超二级结构包括：αα、ββ、βαβ组合。钙结合蛋白中结合钙离子的模序锌指结构蛋白质的三级结构tertiarystructure一条完整多肽链全部氨基酸的相对空间位置化学键：氢键、疏水作用、离子键、范德华力结构域(domain)：在超二级结构的基础上进一步组合折叠形成半独立较紧密的球状结构，具有简单的生物学功能。结构域是多肽链的一个部分,它们可用限制性蛋白酶从多肽链上切割下来而不改变其性质。结构域的组合就形成了

8、Pr的完整三级结构。催化结构域NAD+结合结构域19结构域有两个重要的功能*：第一，像亚基那样，能作为一个模式结构来有效地参与蛋白质分子的装配。独立结构域的存在可以把蛋白质肽链的折叠、盘曲过程简化为个别的简