动物防御素研究进展_高小艳

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1、第31卷第3期家畜生态学报Vol.31No.32010年5月ActaEcologiaeAnimalisDomasticiMay2010动物防御素研究进展1,21*22高小艳,刘顺德,王长法,何洪彬(1.宁夏大学农业科学院,宁夏银川750021;2.山东省农业科学院奶牛研究中心,山东济南250100)[摘要]防御素是生物体先天性免疫防御系统的重要组成成份,是宿主抵抗外界病原微生物入侵的第一道防线。动物防御素因具有抗菌谱广、抗菌机制特殊、无残留、对自身细胞没有伤害等特点,在畜禽生产中具有广阔的应用前景。[关键词]动物防御素;分类;结构;功

2、能[中图分类号]S811.5[文献标识码]A[文章编号]10045228(2010)03008004[2]以抵御蛋白酶的水解,因而防御素可在富含蛋白1动物源防御素的分类酶的环境中保持其活性,这也是防御素区别于其防御素是广泛分布于动物和植物界的一类富含他防御素的特征之一。半胱氨酸的阳离子小肽,在动物界主要由动物中性防御素的前体一般由87~97个氨基酸残基粒细胞和上皮细胞产生,属于内源性防御素家族中组成,其中包括氨基末端的信号肽、前片段和羧基末的一员,它多由29~54个氨基酸组成,分子量约为端的成熟肽,成熟肽之后

3、紧随终止密码子。信号肽3000~5000道尔顿,包括6~8个保守的半胱氨由19个氨基酸残基组成,前片段由39~45个氨基酸,并通过半胱氨酸分子间的二硫键使肽链形成反酸残基组成,成熟肽由29~36个氨基酸残基组成。向平行的片状结构。根据分子内半胱氨酸的位置前片段带负电荷,成熟肽带正电荷。也就是说防和连接方式以及前体性质和表达位置的差异,防御御素首先被翻译生87~97个氨基酸残基的防御素素可分为防御素、防御素和防御素三类。前体,此时无活性,储存于中性粒细胞的嗜苯胺蓝颗粒内或潘氏细胞颗粒内。在19个氨基酸残基组成2防御素的分子特征及

4、结构模式的信号肽的作用下,识别胞质储存颗粒或溶酶体,经2.1防御素蛋白酶水解,加工变成29~36个氨基酸的成熟防御成熟的防御素是由29~36个氨基酸残基组素。研究表明,防御素5'端序列高度保守,基因结成的短肽,分子量3000~4000道尔顿,游离氨基末构分析发现防御素有3个外显子和2个内含子,端富含精氨酸而显碱性,分子内含有6个保守的半其中两个外显子含编码与非编码核苷酸序列,另一[3]胱氨酸形成3对二硫键。核磁共振研究证实,3对个外显子只含非编码序列。二硫键的连接位置分别为Cys1Cys6,Cys2Cys4,2.2防御

5、素Cys3Cys5,其中Cys1与Cys6的二硫键又分别连防御素在氨基酸组成方面与防御素存在着接N端和C端的半胱氨酸形成分子大环,所以防特征性差异。成熟的防御素由38~42个氨基酸[1]御素的一级结构一般为圆形。防御素二级结构残基组成。防御素分子结构中也含有6个保守的是由三对二硫键形成稳定的反向平行的三股折叠半胱氨酸残基,但半胱氨酸的位置及相互连接形成片层结构。借助二硫键可将小分子防御素紧密联结二硫键的方式与防御素不同,防御素分子中二[收稿日期]20100203,修回日期:20100319[基金项

6、目]转基因重大专项重大课题(2008ZX08007004);现代农业产业技术体系建设专项资金资助(nycytx10)[作者简介]高小艳(1983),女,陕西省佳县人,硕士研究生,研究方向:动物遗传育种与繁殖。Email:baixinnxu@163.com*[通讯作者]刘顺德(1962),男,甘肃省天水人,博士,研究方向:动物遗传育种与繁殖。Email:liusd@nxu.edu.cn3期高小艳,等:动物防御素研究进展81硫键连接方式为Cys1Cys5、Cys2Cys4、Cys3程度的抑制。[

7、3,4]Cys6。3.2抗肿瘤及细胞毒效应防御素前体一般由63~71个氨基酸残基组Andersson等运用基因工程技术从猪骨髓成,同样包含氨基末端的信号肽、前片段和羧基末端RNA中克隆到一种防御素NKlysin基因,并发现的成熟肽。信号肽由17~23个氨基酸残基组成,前其蛋白具有抗肿瘤活性,体外试验也证实该防御素[10,11]片段由0~6个氨基酸残基组成,成熟肽由38~42对部分培养的肿瘤细胞有杀灭作用,这一结果个氨基酸残基组成,大多数防御素的前片段由中引起了人们的高度关注。但有报道称有的防御素对[12]性氨基酸组成,成熟肽带正电荷,

8、前原肽也带正电培养的哺乳动物体细胞有细胞毒作用。防御素荷。结构分析显示防御素有两个外显子,外显子的细胞毒效应机理和抗肿瘤选择机理现尚

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