微生物生理教学课件PPT

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1、第四章微生物生理主要内容：生物的酶微生物的营养微生物的能量代谢微生物的合成代谢酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。辅基全酶=酶蛋白+辅助因子辅酶一、酶的概念第一节酶(Enzyme)第一节酶（续）二、酶的催化特性1．酶积极参与生物化学反应，加速反应速度，但不能改变反应平衡点，在反应前后无变化；2．酶的催化作用具有专一性；一种酶只能作用于一种物质或一类物质，或者说只能催化一种或一类化学反应；3．酶的催化作用条件温和；在常温、常压和近

2、中性的水溶液中进行（生物体内环境）；4．酶对环境条件极为敏感；高温、强酸、强碱、重金属离子等会能使酶丧失活性；由于酶是蛋白质，容易失活；5．酶具有极高的催化效率；如过氧化氢酶的催化效率比铁离子Fe3+（一般催化剂）要高1010倍。第一节酶（续）三、酶的组成酶的组成有两类：（1）单成分酶：只有蛋白质；（2）全酶：由蛋白质和非蛋白成分组成。非蛋白成分可以是：有机物、金属离子、有机物和金属离子。通常把它分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合得牢的，称为辅基，与酶蛋白结合得不牢的，称为辅酶。第一节酶（续）常见的辅酶

3、和辅基有：辅酶A（CoA或CoASH）、NAD（辅酶I）和NADP（辅酶II）、FMN（黄素单核苷酸）和FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、辅酶Q（CoQ）、磷酸腺苷及其他核苷酸类（包括AMP、ADP、ATP、GTP、UTP、CTP等）。专性厌氧菌特有的辅酶：辅酶M、F420（辅酶420）、F430（辅酶430）等。第一节酶（续）四、酶的活性中心酶的活性中心：酶蛋白分子中与底物结合，并起催化作用的小部分氨基酸微区。组成酶的活性中心，可以是蛋白质多肽链上不同位置的氨基酸区域。活性中心可分为结合部位和催化部

4、位。只有酶蛋白保持一定的空间构型，酶的活性中心才能存在。如果酶蛋白发生变性，构成酶活性中心的基团互相分开，酶与底物将无法形成结合，酶促反应也就无法进行。第一节酶（续）在酶（双成分酶）的非蛋白成分上，具有催化功能的那一部分，称为活性基，它决定着催化反应的性质，担负着传递电子、原子或化学基团的功能。单独的酶蛋白没有酶活性或活性很低，只有与活性基结合，才显示出酶的高度专一性和强大催化效率。酶与底物结合的机理第一节酶（续）五、酶的分类与命名根据不同的标准，有不同的分法：1．按照酶所催化的化学反应类型，可分

5、为6大类，这也是国际上的标准分法，由此进行编号：（因此其顺序也是很重要的）（注意：教材的顺序是错误的）（1）氧化还原酶类（氧化还原反应）AH2+B→A+BH2还可进一步分为氧化酶和脱氢酶。（2）转移酶类（底物的基团转移到另一有机物上）A-R+B→A+B-RR可以是氨基、醛基、酮基、磷酸基等。第一节酶（续）（3）水解酶类(大分子有机物水解)A-B+HOH→AOH+BH（4）裂解酶类（有机物裂解成小分子物质）AB→A+B（5）异构酶类（同分异构体之间的转化）A→A’（6）合成酶类（底物的合成反应，需要

6、能量）A+B+nATP→AB+nADP+nPi第一节酶（续）根据催化反应的性质将酶分为六大类，在每一大类中又可分为若干亚类和亚亚类，并采取四位编号的系统。每种酶都有一个四位数字的号码，每个酶用4个用圆点隔开的数字编号，编号前冠以EC（EnzymeCommission），其中第一位数代表大类；第二、三位数分别代表亚类和亚亚类，由前三位数就可确定反应的性质；第四位数则是酶在该亚亚类中的顺序。例如，L-乳酸:NAD氧化还原酶（乳酸脱氢酶）的四位编号是EC1.1.1.27。其中第一的1是指氧化还原酶大类；

7、第二位的1是指该酶作用于底物的CHOH基，使之脱氢；第三位的1表明受氢体是NAD+，第四位的27是这个酶的序号。第一节酶（续）2．按酶作用的部位，可分为：胞外酶、胞内酶和表面酶。3．按酶作用的底物的不同，可把酶分为淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、核糖核苷酶等。（属于习惯性的分类法）4．按照酶在生物体内存在的状况,可分成固有酶和诱导酶：固有酶，也称为组成酶（constitutiveenzyme），无论培养基中有无它们的底物，这种酶都能形成。诱导酶，也称为适应酶（adaptiveemzyme），只有

8、在培养基中存在其底物时才能形成。如在E.coli中的利用乳糖的酶就是适应酶。第一节酶（续）诱导酶的意义：诱导酶的产生，是一个十分复杂的过程，与外界物质（底物）的存在有关，也与生物体内基因的调控有关。这种适应现象对生物来说是一种节约，在环境工程领域具有其意义。因为在环境保护领域，经常会遇到一些在自然界不常见的物质，微生物的适应能力，使对这些物质的降解成为可能。第一节酶（续）七、酶的活性和影响酶活力的因素一般都是根据酶的催化效果来测定酶的含量，也就是测定酶所催化的反应速度反应速度---