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1、第3期高 分 子 通 报·17·蚕丝蛋白的结构和功能刘永成 邵正中 孙玉宇 于同隐(复旦大学高分子科学系,教育部聚合物分子工程实验室,上海,200433) 提要 较为全面地综述了最近几十年国内外关于蚕丝蛋白的组成、结构、性能及其应用的研究和作者课题组十几年来在蚕丝蛋白方面的工作。关键词 蚕丝蛋白,组成,结构,性能,应用[8,9] 从基础科学的角度看,高分子化学今后的(Ser)约占总组成的85%,三者的摩尔比为主要研究目标应该是阐明生命科学中的高分子4∶3∶1,并且按一定的序列结构排列成较为规化学基础或者说高分子化学模拟,如酶的模拟,整的链段,这
2、些链段大多位于丝素蛋白的结晶[1]生物膜的模拟等。生物大分子是目前高分子区域;而带有较大侧基的苯丙氨酸(Phe)、酪氨领域中很活跃而且富有挑战性的一个研究领酸(Tyr)、色氨酸(Try)等主要存在于非晶区[10]域,蛋白质是一类重要的生物大分子。蚕丝是人域。丝素蛋白的分子量很高,由于品种很多,类最早利用的天然蛋白质之一,作为一种性能以致于不同研究小组得到的结果相差较大,普5[11]优良的纤维,主要应用于纺织品中。近来它还应遍认为在(316～317)×10的范围。用于生物技术、医药、精细化工等诸多方面,引丝素蛋白的组成包含几个亚单元,过去一[12～16]起人
3、们的广泛关注,已有好几本专著进行总直没有定论,具有不同的说法。作者用十[2～4]结。蚕丝具有纯度高,来源广等一系列优二烷基硫酸钠2聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS—点。尤其我国是丝的生产大国,家蚕生丝产量已PAGE)方法研究,发现丝素蛋白是由分子量为[5]555占世界一半,对其进行详细的研究无论从基2180×10、2130×10和0125×10的3种亚础科学还是从应用科学来看都是很有意义单元组成,并且进一步证明丝素蛋白中存在两[6]个或更多个非二硫链连接的独立亚单元[17]。的。丝素蛋白和其他蛋白一样,除了包含C、1 蚕丝的组成H、O、N四种元素以外,还含有多种
4、其他元素组茧丝是由丝素蛋白(Fibroin)和丝胶刘永成 1963年生于浙江。(Sericin)两部分组成,丝胶包在丝素蛋白的外1984年7月毕业于宁波大学师部,约占重量的25%,蚕丝中还有5%左右的杂范学院。1986年9月考入中科院质,丝素蛋白是蚕丝中主要的组成部分,约占重兰州化物所,在姚钟麒研究员指量的70%。丝素蛋白以反平行折叠链构象(B2导下从事有机合成。1989年7月sheet)为基础,形成直径大约为10nm的微纤获得理学硕士后回宁波大学,协维,无数微纤维密切结合组成直径大约为1Lm助陈珊妹教授创建应用与工程化的细纤维,大约100根细纤维沿长轴排
5、列构成学研究所和膜科学实验室,从事膜科学技术研究工作。1993年9月考入复旦大学,师从于同隐教授,在生物大直径大约为10Lm～18Lm的单纤维,即蚕丝蛋[7]分子领域里进行研究工作。1996年7月获理学博士后,白纤维。留校任教,已有40余篇论文发表在国内外核心期刊丝素蛋白中包含18种氨基酸,其中侧基较上。为简单的甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)和丝氨酸©1995-2006TsinghuaTongfangOpticalDiscCo.,Ltd.Allrightsreserved.·18·高 分 子 通 报1998年9月成,这些元素对丝素蛋白的性能及蚕
6、吐丝的机角X散射(SAXS)测得含有两种似棒状结构,理等有直接关系,作者用质子诱导X发射光谱其宽度方向尺寸大小均为3194nm,长度方向[20](PIXE)对多种丝素蛋白进行研究发现,它含有尺寸分别为6102nm和710nm。K、Ca、Si、Sr、P、Fe、Cu等元素,这些元素与丝丝素蛋白分子的构象可分为二类,即Silk[18]素蛋白之间的相互关系正在探索之中。É和SilkÊ结构,SilkÉ结构包括无规线团(randomcoil)和A2螺旋(A2helix),SilkÊ结构2 丝素蛋白的结构呈反平行B2折叠(B2sheet)。作者用红外光谱丝素蛋白的聚集态
7、结构被认为由结晶态和(IR)、拉曼光谱(Raman)、圆二色谱(CD)、广角无定形态两大部分组成,结晶度在50%～60%X散射(LAXS)研究了这些构象及其转[21～27]左右[19],曾提出了一种嵌段分子模型。作者通变,具体的谱图特征如表1。过偏振拉曼(Raman)光谱首次发现蚕的前部丝作者还用隧道扫描电镜(STM)得到了这腺内丝素蛋白以向列型液晶态形式存在,用小两类构象及其中间状态的图像,如图1所示。表1 丝素蛋白的结构特征谱图方法SilkÉ结构特征SilkÊ结构特征参考文献IR1653cm-1(酰胺É),1627cm-1(酰胺É),〔21,22〕15
8、43cm-1(酰胺Ê),1531cm-1(酰胺Ê),1243cm-
