生物化学期末作业之名词解释

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1、生物化学复习提纲之名词解释等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。矚慫润厲钐瘗睞枥庑赖。肽：肽是介于氨基酸和蛋白质之间的物质。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。聞創沟燴鐺險爱氇谴净。蛋白质的一级结构：在每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列，并进一步折叠成特定的空间结构前者我们称为蛋白质的一级结构。残骛楼諍锩瀨濟溆塹籟。蛋

2、白质二级结构：指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。酽锕极額閉镇桧猪訣锥。肽单位：肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。超二级结构：也称之基元（motif）。是指在球状蛋白质分子的一级结构的基础上，相邻的二级结构单位（α螺旋β折叠等）在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部形成规则的二级结构组合体，这种组合体就是超二级结构。彈贸摄尔霁毙攬砖卤庑。α-螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。謀荞抟箧飆鐸怼类蒋薔。β折叠：

3、蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。厦礴恳蹒骈時盡继價骚。结构域：生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。茕桢广鳓鯡选块网羈泪。蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。鹅娅尽損鹌惨歷茏鴛賴。复性：原有性质的意思。变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。变性的一种逆转。籟丛妈羥为贍偾蛏练淨。全酶=酶蛋白+辅因子預頌圣鉉儐歲龈

4、讶骅籴。酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原共价催化：个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。渗釤呛俨匀谔鱉调硯錦。酸-碱催化：质子转移加速反应的催化作用。酶的活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位（Activesite）。铙誅卧泻噦圣骋贶頂廡。米氏常数：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕竞争性抑制作用：

5、有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。非竞争性抑制作用：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低。反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。擁締凤袜备訊顎轮烂蔷。辅助因子：结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白（apoenzyme)，后者称为辅助因子（cofactor)，酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。贓熱俣阃歲匱阊邺镓騷。辅酶：是一类可以将化学基团从一个酶转移

6、到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。辅酶中紧密共价结合的小分子有机物，与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。坛摶乡囂忏蒌鍥铃氈淚。酶活力：是指酶催化一定化学反应的能力。蜡變黲癟報伥铉锚鈰赘。激活剂：能提高酶活性的物质。買鲷鴯譖昙膚遙闫撷凄。抑制剂：滞或降低化学反应速度的物质，作用与负催化剂相同。它不能停止聚合反应，只是减缓聚合反应。借以抑制或缓和化学反应的物质。綾镝鯛駕櫬鹕踪韦辚糴。酶的专一性：对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物。驅踬髏彦浃绥譎饴憂锦。

7、中间产物学说：酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物（ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。反应式为S+E=ES→E+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物猫虿驢绘燈鮒诛髅貺庑。醛糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基，有醇和醛的性质。锹籁饗迳琐筆襖鸥娅薔。酮糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。構氽頑黉碩饨荠龈话骛。变旋：一个吡喃糖、呋喃