生物化学期末复习之名词解释

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1、生物化学复习提纲之名词解释等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。肽：肽是介于氨基酸和蛋白质之间的物质。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质的一级结构：在每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列，并进一步折叠成特定的空间结构前者我们称为蛋白质的一级结

2、构。蛋白质二级结构：指它的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。肽单位：肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。超二级结构：也称之基元（motif）。是指在球状蛋白质分子的一级结构的基础上，相邻的二级结构单位（α螺旋β折叠等）在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部形成规则的二级结构组合体，这种组合体就是超二级结构。α-螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持

3、的。β折叠：蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。结构域：生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。复性：原有性质的意思。变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。变性的一种逆转。全酶=酶蛋白+辅因子酶原：某些酶在细胞

4、内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原共价催化：个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。酸-碱催化：质子转移加速反应的催化作用。酶的活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位（Activesite）。米氏常数：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕竞争性抑制作用

5、：有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。非竞争性抑制作用：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低。反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。辅助因子：结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白（apoenzyme)，后者称为辅助因子（cofactor)，酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。辅酶：是

6、一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。辅酶中紧密共价结合的小分子有机物，与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。酶活力：是指酶催化一定化学反应的能力。激活剂：能提高酶活性的物质。抑制剂：滞或降低化学反应速度的物质，作用与负催化剂相同。它不能停止聚合反应，只是减缓聚合反应。借以抑制或缓和化学反应的物质。酶的专一性：对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物。中间产物

7、学说：酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物（ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。反应式为S+E=ES→E+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物醛糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基，有醇和醛的性质。酮糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。变旋：一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。糖苷：糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的糖衍生物。糖

8、苷键：一个环状单糖半缩醛（或半缩酮）羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键，糖苷键是连接提供半缩醛羟基的糖和与之缩合的“非糖”部分的化学键。还原糖：指具有还原性的糖类。在糖类中，分子中含有游离醛基或酮基的单糖和含有游离醛基的二糖都具有还原性。同多糖：一种单糖缩合形成的多糖。必需脂肪酸：机体生命活