生物化学课件-酶学

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1、第三章酶学主要内容：介绍酶的概念、作用特点和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化功能以及酶专一性及高效催化的策略，进而讨论影响酶作用的主要因素。对酶工程和酶的应用作一般介绍。返回第一节酶的概念及作用特点一、酶及生物催化剂概念的发展……克隆酶、遗传修饰酶蛋白质工程新酶生物催化剂（Biocatalyst）蛋白质类：Enzyme(天然酶、生物工程酶)核酸类：Ribozyme;Deoxyribozyme模拟生物催化剂极高的催化效率高度的专一性易失活活性可调控有些酶需辅助因子二、酶作用的特点三、酶专一

2、性类型1、结构专一性概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）化学结构的特殊要求和选择类别：绝对专一性和相对专一性绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。相对专一性有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学键。1）键专一性有的酶只作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格要求。2）基团专一性另一些酶，除要求作用于一定的键以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格

3、。消化道内几种蛋白酶的专一性（芳香）（碱性）（丙）胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶消化道蛋白酶作用的专一性2、立体异构专一性概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求类别：旋光异构专一性和几何异构专一性据酶分子组成分类单纯蛋白质酶类结合蛋白质酶类酶蛋白质辅助因子金属离子金属有机物小分子有机物四、酶的化学本质及类别核酸酶类酶蛋白(apoenzyme)：多肽；决定特异性、高效性辅助因子(cofactor)：非蛋白组分；递氢、电子、基团；决定反应类型、性质

4、结合酶的组成成分辅基(prostheticgroup)：与酶蛋白结合牢固，不能用透析等简单方法与酶蛋白分离的小分子辅酶(coenzyme):：与酶蛋白结合不牢固，能用透析等简单方法与酶蛋白分离的小分子。结合酶（全酶）辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系辅助成分作用维生素组分核苷酸组分NAD+（辅酶Ⅰ）递氢（脱氢酶）尼克酰胺（Vpp,B5）AMPNADP+（辅酶Ⅱ）CoA-SH（辅酶A）转移酰基泛酸（B3）FH4（四氢叶酸）转移一碳单位叶酸（B11）磷酸吡哆醛/胺转移氨基（转氨酶）、羧基（脱羧酶）吡哆醛/胺

5、（B6）焦磷酸硫胺素TPP转移醛基硫胺素（B1）黄素腺嘌呤二核苷酸FAD递氢（脱氢酶）核黄素（B2）AMPFMN（黄素单核苷酸）据酶蛋白特征分类单体酶：只有一条多肽链寡聚酶：具有多条多肽链多酶复合体:五、酶作用专一性机理锁钥学说(lockandkeyth0ery)：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。诱导契合学说(induced-fithypothesis)：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团

6、正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。酶专一性的“锁钥学说”酶专一性的“诱导契合学说”第二节酶的命名和分类（略讲）一、命名：习惯命名；系统命名二、国际系统分类法及编号*国际生物化学会酶学委员会（EnzymeCommsion）将酶分成六大类：1.氧还原酶类，2.移换酶类，3.水解酶类，4.裂合酶类，5.异构酶类，6.合成酶类*每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶EC1.1.1.27大类亚类亚亚类序号第三节酶催化作用的结构基础和高效催化的策略一、酶催化的中间产物理论E+SP+EES

7、能量水平反应过程GE1E2酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。二、酶的活性中心酶的活性中心和必需基团酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心（activecenter）或活性部位（activesite），参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。活性部位包括结合部位和催化部位.结合部位:酶的专一性催化部位:酶的催化能力及酶促

8、反应性质活性中心的特点(1)所占比例少(2)具有三维立体结构(3)含有催化基团(4)具有柔性(5)通常是酶分子上的一个裂隙AspHisSer胰凝乳蛋白酶的活性中心活性中心重要基团:His57,Asp102,Ser195为Tyr248为Arg145为Glu270为底物ZnZn羧肽酶活性中心示意图三、酶高效催化的策略1、邻近与定向效应2、诱导契合与底物扭曲变形3、共价催化4、酸碱催化5、微环境影响酶分子中可作为亲核基团和酸碱催化的功能基团ZnZnGlu270Tyr248A