《生物化学》教案_3

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1、.《生物化学》教案课程名称：生物化学授课教师张宁所在单位生命科学学院课程类型考前视频答疑授课时间2010.02.28教学内容生物化学授课对象生物学专升本学员教学内容提要时间分配及备注...一．考试题型及分值分配1.填空（每空1分，共10分）2.判断（每空1分，共10分）3.名词解释（每题2分，共10分）4.简答题和计算题（每题10分，共70分）二.知识点分布1.糖类、脂类、蛋白质的结构与功能以及研究方法2.酶通论及酶促催化生物反应3.生物体新陈代谢三．课程重难点、要点（一）糖类1.糖类的概念及功能。2.重要的单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质3

2、.糖的鉴定原理重点：1.重要单糖、多糖的概况2.比较淀粉和纤维素结构和功能的异同难点：1.细菌杂多糖的组成结构2.蛋白聚糖、糖胺聚糖3.糖类研究方法例题：1.比较淀粉和纤维素结构和功能的异同（二）脂类1.脂质的分类、功能2.油脂和甘油磷脂的结构与性质重点：1.脂类的定义、分类、作用2.三酰甘油和蜡的作用3.重要脂肪酸的功能结构4.脂蛋白的结构和功能5分钟5分钟60分钟...难点：1.脂类研究方法2.脂质过氧化机制、抗氧化机制例题：1.简要叙述各类血浆脂蛋白的主要生物学作用。(三)氨基酸、蛋白质1.氨基酸、肽的分类2.氨基酸的两性解离和等电点。　

3、3.氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质　4.蛋白质一级结构的测定方法　5.蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基　6.肽的概念及几种生物活性肽　7.蛋白质的变性作用　8.蛋白质结构与功能的关系9.蛋白质的分离纯化重点：1.氨基酸结构、分类2.氨基酸、蛋白质的等电点、酸碱性质、PKa常数3.肽的结构特点和性质4.蛋白质高级结构的维系作用力5.蛋白质二级结构的特点和数据6.蛋白质三级结构的意义7.蛋白质四级结构的特点和意义8.蛋白质结构与功能的关系9.几种蛋白质分子量的测定方法10.蛋白质的分离、纯化的方法11.蛋白质的胶体和沉淀性

4、质、原理12.蛋白质的变形复性难点：1.蛋白质一级结构的测定方法2.免疫系统和免疫球蛋白3.蛋白质的人工合成例题:1.蛋白质在酸性溶液中带净电荷。2.蛋白质中的α螺旋主要是手螺旋，每圈螺旋含个氨基酸残基。3.判断a.当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时，该基团一半被解离。b.原子之间的距离越小，范德华引力越强。4.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。（10分）5.简要说明用SDS-PAGE法和凝胶层析法测定蛋白质相对分子质量的原理。（10分）...1.构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类

5、。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。（四）酶通论及酶促催化生物反应1.酶的概念及酶的特点2.酶的分类及命名3.酶活性调节的因素和酶的作用机制4.酶的分离提纯基本方法5.酶促反应动力学以及酶活力的测定6.其他酶如抗体酶、核酶，固定化酶基本概念和应用重点：1.酶的化学本质、催化特点2.米-曼氏方程3.PH值、温度对酶催化反应的作用4.酶的活性部位5.酶原的激活6.影响酶促化学反应的因素

6、难点：1.多底物反应动力学的特点例题1.阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？2.假定某酶的v-[S]曲线服从米-曼氏方程，当[S]等于4Km时，v分Vmax的。3.判断：酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高4.简述影响酶促化学反应的因素（五）维生素1.水溶性维生素的生理功能和缺乏病2.脂溶性维生素的主要生理功能3.激素的类型、特点和功能重点：1.维生素的生理功能和缺乏病例题：1.缺乏维生素易患佝偻病，维生素C和维生素是天然抗氧化剂。（六）新陈代谢和生物能学1.新陈代谢的概念及特点。2.高能化合物的概

7、念、ATP的作用、其它三磷酸核苷酸及肌酸磷酸与供能。3.生物氧化的概念、本质、发生部位及特点。...4.呼吸链的概念、两条呼吸链的主要组成成分及排列顺序。5.氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位。6.氧化磷酸化作用机制的几种学说、化学渗透学说的基本要点及ATP合成酶。重点：1.能量代谢、分解代谢、合成代谢的关系2.高能磷酸化合物3.呼吸链的概念、两条呼吸链的主要组成成分及排列顺序4.解偶联剂难点：1.新陈代谢的调节2.新陈代谢的研究方法例题：1.动物体内高能磷酸化合物的生成方式有磷酸化和水平磷酸化两种2.呼吸链有哪些组分组成？

8、哪些方法可用来确定呼吸链的电子传递顺序？（七）糖代谢1.糖代谢的概念及多糖、低聚糖的酶促降解。2.糖酵解的概念、部位、过程、限速酶、ATP生成及生理意