《生物化学》教案

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1、《生物化学》教案第一章蛋白质（4学时）本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。提问：pH=pKa时，

2、缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式的推导提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH

3、的分子结构：（1）阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构（2）通过示意图讲授每一级结构层次的特点，并结合实例加深理解。一级结构-----胰岛素、牛胰核糖核酸酶超二级结构-----角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构------肌红蛋白四级结构----血红蛋白（3）提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白？单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等)单体蛋白多条肽链（胰凝乳蛋白酶）蛋白质相同亚基（乳酸脱氢酶α4）寡聚蛋白不同亚基（血红蛋白α2β2）（4）蛋白质分子结构与功能

4、的关系一级结构与功能的关系从细胞色素c、镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验3．蛋白质的重要性质（1）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理（2）蛋白质的变性与复性的概念（3）通过蛋白质的紫外吸收性质、颜色反应介绍几种蛋白质含量的测定方法：紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法第二章核酸（3学时）本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础1．通过讲授核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况2

5、．关于DNA的生物学功能，通过一些重要的实验证据来阐明，力求从科学研究的思路方面启发学生：1928年，英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；1944年，O.T.Avery（美）肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验３．关于核酸的分子结构，重点讲授：（１）B型DNA双螺旋结构模型的特点、稳定因素及意义,提醒同学注意与蛋白质的α-螺旋相区别记忆。实验课抽学生看DNA双螺旋结构模型讲特点。（２）DNA的超螺旋：a.正超螺旋：左手超螺旋，是B-DNA

6、加剧螺旋形成的超螺旋，用绳子示意，非自然选择，不利于基因表达。b.负超螺旋：右手超螺旋，是B-DNA减弱螺旋形成的超螺旋，用绳子示意，自然选择，利于基因表达。（３）tRNA三叶草型的二级结构特点,见图（4）真核生物与原核生物mRNA结构的区别Δ应注意通过展示图片讲授，条理清晰！4．DNA的熔点（Tm）,分析影响Tm的因素：(1)DNA分子中的碱基比：GC/AT↑Tm↑，原因是G＝C，A＝T，经验公式：GC％＝（Tm-69.3）*244(2)介质的离子强度：I↑Tm↑。(3)复杂度↑Tm↑第三章基因组学与蛋白

7、质组学（补充2学时）1．基因组学概述2．功能基因组研究3．蛋白质组学原理4．蛋白质组学技术与方法5．蛋白质组学在申明科学研究中的应用第四章酶（3学时）本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础１．阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶同工酶、诱导酶、核酶２．酶按反应性质分：6大类――很重要每一类写出反应通式并举一具体的代谢反应例子。如：氧化还原酶

8、类氧化还原酶类：A·2H+B←→A+B·2H具体例子：乳酸发酵的最后一步六大类酶的记忆诀窍：氧转水，裂亦合思考题：催化ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶？３．酶的化学本质：（１）是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。（２）是RNA：新发现的某些酶的成分是RNA，称为核酶。对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于水解酶