电化学交流阻抗研究bsa在壳聚糖及精氨酸修饰的壳聚糖表面的吸附

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1、摘要电化学交流阻抗是研究吸附等界面现象的先进手段，它能够用来研究蛋白质在表面的覆盖率，蛋白质吸附热力学，蛋白质吸附的传质过程和蛋白质在表面吸附量等。壳聚糖及其衍生物在酶固定化、蛋白质分离与提纯、生物材料的开发等方面有着广泛的应用，深入研究蛋白质在壳聚糖及其衍生物表面的吸附行为有着重要的理论和现实意义。本文利用电化学交流阻抗法研究了牛血清白蛋白(BSA)在壳聚糖和精氨酸修饰壳聚糖表面的吸附行为，探讨BSA在这两种表面的吸附覆盖率、吸附量、吸附的等效电路模型、吸附对材料表面性质的影响和吸附热力学参数，并对蛋白质吸附过程进行探讨，证明利用电化学交流阻抗法研究蛋白质在聚合物表面吸

2、附行为的可行性，以揭示蛋白质在壳聚糖及精氨酸修饰的壳聚糖表面的吸附特性。不同温度和不同浓度的BSA在壳聚糖表面的吸附特点的研究表明：随着蛋白质浓度的增大，吸附量也随之增大，最终达到饱和吸附后，吸附量不再随着浓度的增大而增大；随着温度升高，蛋白质吸附量也增大。所选的等效电路能很好的描述蛋白质吸附体系的实际状况。壳聚糖表面的吸附热力学分析研究表明：BSA在壳聚糖表面的吸附是放热过程，吉布斯自由能为负值，即BSA在壳聚糖表面的吸附是一个自发过程，吸附熵值增大。’与用石英晶体微天平研究BSA在壳聚糖表面吸附行为的实验结果相一致，两者都表明BSA在壳聚糖表面的吸附符合Langmui

3、r等温吸附方程，吸附为单分子层吸附，吸附量都随着浓度的增大而增大。这表明交流阻抗不仅能有效的研究蛋白质在聚合物表面的吸附行为，而且在研究与电化学过程相关的蛋白质在聚合物修饰的电极表面的吸附更有优势。BSA在精氨酸修饰的壳聚糖表面的吸附行为研究表明吸附精氨酸修饰的壳聚糖电极不带电荷，吸附BSA后精氨酸修饰的壳聚糖电极表面带有一定量的负电荷。BSA在精氨酸修饰的壳聚糖电极表面吸附覆盖率与本体BSA浓度以及吸附温度有关。利用阻抗法和循环伏安法计算出的AGADS、△HADs、△SAm能够较好的吻合，结果都表明BSA在精氨酸修饰的壳聚糖表面的吸附行为稍稍放热，是一个自发过程，其主要

4、推动力是熵值的变化。吸附过程可以用Langmuir等温方程来描述，吸附为单分子层吸附。但是温度较高时，出现多层吸附。BSA在两种表面的吸附有很多相似性：吸附量都随着BSA浓度的增大而增大；吸附过程都是放热过程；吸附都是自发进行的，吸附的主要推动力是熵值的增大。其主要区别是在同等条件下，BSA在精氨酸表面的吸附量比在壳聚糖表面吸附量少。关键词：蛋白质吸附；吸附热力学；电化学交流阻抗；壳聚糖ABSTRACTThebehaviorofproteinadsorptiononsolidsurfacesplaysanimportantroleinmanyindustrialandme

5、dicalprocesses．AlthoughgreatprogresshasbeenmadeintheresearchofproteinadsorptiononsolidsBrfac虻sinrecentyears，peopleknowlittleaboutproteinadsorptionmechanism．NowthechangeofconfigurationandorientationafterproteinadsorptiononSHI"facesc缸’taccuratelybepredicted．Butitisveryimportantt0predictitfo

6、runderstanding，controllingandmakingfulluseofproteinbiologicalprocessatinterface．Itisnecessarytoselectadvancedequipmentstostudyproteinadsorption．Electrochemicalimpedancespectroscopy(EIS)isapowerfulmethodtostudytheinterracialphenomenonincludingproteinadsorption,itcanbeusedtoinanotherhand,ch

7、itosananditsramificationhaveextensiveapplicationinbiomaterialandbiosensors．Sointhisstudy,theadsorptionbehaviorofbovineserumalbuminonchitosansurfacehasbeenstudiedoverthetemperaturerange293-333Kusingelectrochemicalimpedancespectroscopy．Theimpedancespectrawereinterpret