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时间:2018-10-27
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1、生物化学复习资料一名词解析♦碱基堆积力:层层堆积的芳香族碱基上。电子云交错而形成的一种力,使双螺旋结构内部形成一个强大的疏水区,与介质中的水分子隔开,有利于互补碱基间形成氢键,稳定双螺旋结构。♦磷酸二脂键:一分子磷酸和2个醇酯化形成的键,足两个醇之间的桥梁。♦DNA变性:DNA双链解开,分离成两条单链,生物活性散失的现象。♦溶解(解链)温度Tin:热变忡过程中,DNA光吸收达到敁大一半时的温度,又称熔点。♦增色效应:当DNA双螺旋变性吋,260nm处紫外吸收急剧增加的现象。♦减色效应:随着核酸复性,紫外吸收急剧降低的现象。♦核小体:用于
2、包裝蛋白质的葙木结构单位,是由DNA链缠绕一个组蛋白八聚体而成。♦必需氨基酸:指人(或其它脊椎动物)不能自身合成,需要从食物中获得的氨基酸。♦等电点:使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移的PH值。♦肽键:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合。除去一分子水形成的酰胺键。♦沉降系数:以时间表示的溶质在单位离心力场中的沉降速度。使用超速离心机根据沉降速度法求算。♦肽单位:乂称碱基,使指肽链中的酰胺基。♦蛋白质的一级结构:多肽链内氨基酸残基从N—未端到C一末端的排列顺序称为蛋白质的一级结构。♦蛋白质的二级结构:蛋G质主链折叠产生的由氢键维
3、系的有规则的构象。♦蛋白质的三级结构:指由二级结构7C件构建成的总三维结构,包括-•级结构屮相距远的肽段之间的儿何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。♦蛋白质的四级结构:网级结构足指由相同或不同的称作亚基(subunit)的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构。♦超二级结构:蛋白质屮相邻的二级结构单位(即单个a—螺旋或P—折叠或P—转角)组合在一起,形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。♦二面角:两肽乎面之间,能以共同的Ca为定点而旋转,绕C-N键旋转的角度称*角,绕C-C键旋转的角度称V角。
4、和V称作二面角,亦称构象角。♦结构域:在蛋G质的三级结构内的独立折叠单元。通常都足儿个超二级结构中元的组合。♦别构效应:又称变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物功能改变的现象。♦辅基(prostheticgroup)配体(ligand):许多其仑饱fl质含舍險氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分,这些非蛋0质部分,称为辅基。♦同源蛋白质(Homologousprotein):在不同生物体中,行使相同或相似功能的蛋白质,:H有明显系列源的蛋白质也称M源蛋白质。♦单体蛋白质(monomericprotein)
5、:山一条多肽链构成的蛋白质。♦寡聚蛋白:奋2个或2个以上的亚基或单体飢成的®白。♦结合蛋白:除含氨基酸成分外,还柯K它非蛋白质的存在才能保证蛋內质正常生物活性。♦全酶:在结合酶中,蛋白质部分成为酶蛋白,蛋白质以外的部分成为辅酶因了,二者结合在一起时表现出酶活性,成为全酶。♦细胞色素(:(cytochromeC):细胞色素C是牛.物氧化的一个非常東要的电子传递体,在线粒体崤上与其它賦化酶排列成呼吸链,参与细胞呼吸过程。♦盐溶:某些蛋白质通常不溶或微溶于纯水,而溶于稀中性盐溶液,在一定范围A,其溶解度随稀盐溶液浓度的升高而升高,这种特性称为
6、盐溶。♦盐析:加入高浓度的中性盐可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层,同时乂中和了蛋白质的电荷。从而使蛋白质生成沉淀,这种加入中性盐使蛋白质沉淀的现象称为盐析。♦透析:利用蛋白质分子不能通过半透脱的性质,使蛋白质和W它小分了物质如无机盐、单糖等分开的方法。♦超滤:利用压力或离心机,强行使水和其它小分子溶质通过半透膜,而蛋白质被截留在膜上,以达到浓缩和脱盐的目的。♦电泳:不处于等电状态的逬G质分子,将叫着与其电性相反的电极运动。♦亲和层析:利用蛋白质分子对M:配体分子特杏的识别能力,建立起来的科效纯化方法。♦蛋白质的变性:蛋白质在某些物理或化学
7、因素的作用下,其特定的的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其现化性质发生改变和生物学活性的丧失称为蛋A质的变性作用♦蛋白质的复性:如果除去变性因索,在适当条件F变性缶白质可恢复其天然构象和中物活性,这种现象称为蛋a质的复性。♦酸碱催化:在反应屮通过瞬吋的14反%物提供质子或从反脚物接受质子以稳定过渡态,从而加快反应速度。♦共价催化:底物或欣物的一部分与催化剂形成井价键,然后被传递给第二个底物,形成产物。♦米氏常数Km:酶促反应速度达到蛣大反应速度一半时底物浓度。♦可逆抑制:抑制剂与酶以非井价键结合而引起酶活力
8、降低或丧失,能用物理方法除i•抑制剂而使酶复活,这种抑制作用是可逆的。♦竞争性抑制:竞争性抑制剂与正常的底物或配体竞争酶上M—结合部位,这种抑制使Km升高,Vmax不变。♦非竞争性抑制:抑制剂不仅与游离酶结
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