冷冻贮藏过程中鱼肉蛋白的变性-蛋白质化学课程论文

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1、冷冻贮藏过程中鱼肉蛋白的变性姓名：学号：专业：课程名称：蛋白质化学授课教师：作为渔业大岡，我同水产品产量稳定增加，2012全年全岡水产品总产量达5907.68万吨，比上年堉长5.43%;2013年全国水产品总产量6172万吨，比上年增长4.47%。负类与其他食品原料不同，水分含量高，肌肉组织细嫩，易腐败变质。在高温季节捕获后应迅速冷藏或冻藏，如不能及时加工处理，在微生物和酶的综合作用T蛋白质、氨基酸等分解，并释放大量的热，对质量产生极为不利的影响。因此为了保证原料鱼的质量，必须用冷藏或冻藏的方法进行保存，但在冷藏或冻藏过

2、程中鱼肉蛋內质易发生冷冻变性，造成品质下降并影响后继加工产品的质量。1.鱼肉蛋白在冷冻贮藏期间的变性及变性机理鱼肉蛋a质由水溶性的肌浆蛋□、盐溶性的肌原纤维蛋g和不溶性的基质蛋白组成［1］。所谓鱼肉蛋白质的冷冻变性，是指鱼在冻藏条件十*,即一12^-—23°C条件卜贮藏，蛋G质受物理或化学因素的影响，其分子内部原宥的高度规律性的空间结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都冇所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称为蛋白质的变性。1.1结合水的分离学说结合水的分离学说，即蛋白质中的部分结合水被冻结，破坏其

3、胶体体系，使蛋白质大分子在冰晶的挤压作用下互相靠拢并聚集起来而变性，也可称为蛋白质分子的聚集变性(aggregation)。具有u-螺旋结构的蛋白质在冻藏过程屮易发生聚集变性。该模型指出，当蛋白质冷却到冰点以卜*时，温度较低部分的水分了开始结晶，而其他部分的未冻结水分子则句冰晶处迁移，引起冰晶生长，最终蛋白质表面功能基闭所结合的水分也会被移去，使这些功能基团游离出来而相互作用，从而使蛋白质分子间发生聚集。鱼肉肌原纤维蛋0中的肌球蛋0、肌动球蛋tl巾的肌球蛋tl部分都具有a-螺旋结构，在冻藏屮易发生聚集变性。研究发现，参与

4、这些蛋白质聚集的键为氢键、离子键、疏水键和二硫键

5、31。蛋0质聚集使其相应的物理化学性质发生改变。1.2水和水合水的相互作用蛋0质分子中复杂的三级、四级结构是由分子内的非极性键之间的疏水结合和分子间的氢键来维持的。这些键的分布状态和蛋白质周围的水分子所形成的构造、状态密切相关。冻结吋由于冰晶的生成引起结合水和蛋白质结合状态的改变，使蛋a质分子内部有些键被破坏，有些键乂重新生成，这涉及到蛋ti质分子内部构造的变化，从血使蛋白质变性［4］。此外，肌肉组织结构因细胞内外生成的冰结品而产生破坏，肌肉组织蛋白酶对蛋白质的水解作用，

6、冻藏中氧化三甲胺还原产生的二甲胺和甲醛，脂质氧化生成的醛酮类物质，ATP分解产生的次黄嘌呤类物质，ATP降解和糖原酵解造成的pH值下降等因素均会导致蛋白质发生变性。1.3细胞液浓缩学说细胞液的浓缩学说，即在冷冻条件下，蛋白质自由水与结合水先后结冰，使蛋0质的立体结构发生变化而造成，同时，还由于细胞内外生成的冰结晶破坏，并引起肌肉屮的水溶液浓度升高、离子强度和pH值发生变化，最终导致蛋白质变性，这种变性几乎是不可逆的冻结，使蛋G质因盐析作用而变性。这种观点往往被用来说明细胞

7、Aj外冰的生成量及生成状态同蛋內质变性之间的密切

8、关系。米冻结吋，蛋白质分子以高度水化的折叠状蛋白质存在，这吋，蛋白质多肽链上的非极性基团位于分子内部而避免了与水分接触，具有较高的熵，较稳定，同时，蛋白质分子内部的非极性基团相互作用形成的非极性键可使其更稳定。肉在冷冻过程中，随着结合水的冻结，冰晶形成会使蛋白质的水化程度大大降低从而使其链展开，形成水化程度很低的开链蛋白质。其未折叠部分暴®出非极性氨基酸，结果导致临近蛋白质间的疏水相互作用、氢键、二硫键、离子键等形成，最终导致蛋a质分子问构象重排、分子内发生聚集，也称作蛋a质多肽链的展(unfolding)变性。2.影响

9、鱼肉蛋白变性的冷冻贮藏期间，引起鱼肉质量发生变化的因素包括：原料固冇的品质、贮藏前盾的处理和包装、贮藏温度、贮藏时间、冷冻速度、温度波动、反复冻融以及解冻方式等。其中冷冻速度和贮藏温度是影响鱼肉品质变化的关键因素。冷冻速度影响冰晶的大小、形成、数量和分布等。缓慢冷冻吋，冰晶体大多在细胞的间隙内形成，冰晶景少而且粗大，多呈柱状或诀状；冷冻速度越快，冰晶越细小，而且主耍分布在细胞内，因此，水产品在冷冻时必须以最快的速度通过0〜-5"C温度区，并11迅速达到冷冻所需的温度，这样j能使冰晶细而均匀，解冻后的鱼肉肌肉组织可塑性大、

10、鲜度好，蛋白变性程度低，负肉不会发生很大程度的劣变。鱼肉贮藏温度越低，鱼体内各种导致腐败变质的物理化学、组织形态变化以及生化反应的速度也就越缓慢。这就耍求贮藏温度的低温化，但是即使在最佳的冻藏条件卜鱼肉的质量也会不可避免地出现卜*降，并随着时间的累积而增加。3.肌原纤维蛋白在冻藏过程中物理化学性质的变化3.1肌原纤