生化蛋白章节复习资料

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1、本文档由新月工作室出品，欢迎转载！蛋白质的结构与功能1)蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白具有以下几种主要功能：一、生物催化作用二、代谢调节作用三、免疫保护作用四、物质的转运和储存五、运动与支持作用六、生长、繁殖、遗传和变异作用七、生物膜的功能和受体八、另外，外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象2)蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定一、蛋白质的元素组成蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和

2、铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50％，氢7％，氧23％，氮16%，硫0—3％，其他微量二、蛋白质的含量测定蛋白质中的氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量。这是凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础。蛋白质的含量=蛋白质含氮量×100/16=蛋白质含氮量×6.253)二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）根据R侧链基团解离性

3、质的不同，可将氨基酸进行分类：1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。3.中性氨基酸——侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为：4、极性氨基酸：Ser，Tyr，Thr，Asn，Gln，Cys，Gly；5、非极性氨基酸：Phe，Pro，Trp，Ala，Val，Leu，Ile，Met。6、人体必需氨基酸有八种：ThrIleTrpLeuPheMetValLys苏

4、异色亮苯蛋缬赖7、几种重要的不常见的氨基酸在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。解决生化，莫怕莫怕！本文档由新月工作室出品，欢迎转载！氨基酸的缩写符号　　名称三字符号单字符号丙氨酸AlaA精氨酸ArgR天冬氨酸AspD半胱氨酸CysC谷氨酰胺GlnQ谷氨酸GluE组氨酸HisH异亮氨酸IleI甘氨酸GlyG天冬酰胺AsnN名称三字符号单字符号亮

5、氨酸LeuL赖氨酸LysK甲硫氨酸MetM苯丙氨酸PheF脯氨酸ProP丝氨酸SerS苏氨酸ThrT色氨酸TrpW酪氨酸TyrY缬氨酸ValV1)氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应一、氨基酸的光吸收组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对近紫外光有光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。二、氨基酸的解离性质与等电点氨基酸在结晶形态或在水

6、溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。PH1710净电荷+10-1正离子两性离子负离子等电点PI侧链不含离解基团的中性氨基酸，pI=(pK’1+pK’2)/2对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。酸性氨基酸：pI=(pK’1+pK’R-COO-)/2碱性氨基酸：pI=(pK’2+pK’R-NH2

7、)/2三、茚三酮反应：氨基酸与茚三酮加热反应产生蓝紫色物质，其最大吸收峰在570nm波长处，因此可利用该性质进行比色可测定氨基酸的含量。脯、羟氨酸与之反应呈黄色，天冬酰胺与之反应呈棕色。解决生化，莫怕莫怕！本文档由新月工作室出品，欢迎转载！1)蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定蛋白质的一级结构是构成蛋白质的氨基酸种类、数量和排列顺序。一级结构中包含的共价键指肽键（peptidebond）和二硫键（disulfidebond）。一、肽键与肽链一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失

8、水形成的酰胺键称为肽键。氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽。二、多肽在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。通常在多肽链的一端含有一个游离的aα-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的aα-羧基，称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。蛋白质与多肽并无严格的界线，凡氨基酸残基数目在50个以上，且