蛋白质与人类健康课件

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1、蛋白质与人类健康曹春阳中国科学院上海有机化学研究所——生命有机化学应用报告内容蛋白质分子结构蛋白质样品制备蛋白质结构测定蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。蛋白质是生命活动主要载体和功能执行者免疫防卫病毒感染细胞生长信号转导药理过程与药物设计酶催化机制蛋

2、白质的功能与其三维结构密切相关组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。氨基酸是蛋白质组成基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R依据侧链性质氨基酸分四类非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸is

3、oleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48脯氨酸prolineProP6.30非极性疏水性氨基酸色氨酸tryptophanTryW5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTryY5.66半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.602.极性中性氨基酸天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutam

4、icacidGluE3.22赖氨酸lysineLysK9.74精氨酸arginineArgR10.76组氨酸histidineHisH7.593.酸性氨基酸4.碱性氨基酸半胱氨酸是蛋白质发生多聚原因之一+二硫键-HH半胱氨酸分子间发生该反应导致蛋白质聚集；分子内发生该反应会导致蛋白质构象发生变化；紫外吸收用于测定蛋白质浓度大多数蛋白质含有色氨酸、酪氨酸，它们最大吸收峰在A=280nm附近。所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收A280=ε*c*L一级结构(primarystr

5、ucture)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)高级结构(蛋白质构象)蛋白质分子结构多肽链是蛋白质分子的结构基础*肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。氨基酸通过肽键相互连接构成多肽链+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键多肽链有两端:N末端与C末端N末端C末端二硫键牛核糖核酸酶蛋白质的一级结构定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸排列顺序。主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二

6、硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异性生物学功能的基础一级结构发生变异会导致“分子病”N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)血红蛋白HbA序列变化导致镰刀形红细胞贫血蛋白质的二级结构定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间规律性排列，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键蛋白质二级结构主要表现形式-螺旋(-helix)-折叠(-sheet)

7、-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)-螺旋(-helix)-折叠（-sheet)-转角和无规卷曲-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。蛋白质的三级结构定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。模体与结构域它们介于二、三级结构之间，是蛋白质发挥生物活性的必需基本结构。模体(motif)——在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空

8、间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。钙结合蛋白中结合钙离子的模体锌指结构结构域：蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain)。纤连蛋白分子