气体在血液中的运输

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1、气体在血液中的运输一、氧和二氧化碳在血液中存在的形式 O2和CO2的都以两种形式存在于血液：物理溶解的和化学结合的。气体在溶液中溶解的量与分压和溶解度成正比，和温度成反比。温度38℃时，1个大气压（760Hg，101.08kPa）的O2和CO2和在100ml血液中溶解的量分别是2.36ml和48ml.按此计算，静脉血PCO2和为6.12kPa（46mmHg），则每100ml血液含溶解的CO2为（48×6.12）/101.08=2.9ml；动脉血PO2为13.3kPa（100mmHg），每100ml血液含溶解的O2为（2.36×13.3）/101.08=0.31ml.可是，血液中实际的O2和

2、O2为CO2含量比这数字大得多（表5-4），以溶解形式存在的O2、CO2比例极少，显然单靠溶解形式来运输O2、CO2不能适应机体代谢的需要。例如，安静状态下人体耗O2量约为250ml/min，如只靠物理溶解的O2来提供，则需大大提高心输出量或提高肺泡内的PO2，这对机体极其不利，所幸在进化过程中形成了O2、CO2为极为有效地化学结合的运输形式，大大减轻了对心脏和呼吸器官的苛求。虽然溶解形式的O2、CO2很少，但也很重要。因为在肺或组织进行气体交换时，进入血液的O2、CO2都是先溶解，提高分压，再出现化学结合；O2、CO2从血液释放时，也是溶解的先逸出，分压下降，结合的再分离出现补充所失去的

3、溶解的气体。溶解的和化学结合的两者之间处于动态平衡。二、氧的运输   血液中的O2以溶解的和结合的两种形式存在。溶解的量极少，仅占血液总O2含量的约1.5%，结合的占98.5%左右。O2的结合形式是氧合血红蛋白（HbO2）。血红蛋白（hemoglobin，Hb）是红细胞内的色蛋白，它的分子结构特征使之成为极好的运O2工具。Hb还参与CO2的运输，所以在血液气体运输方面Hb占极为重要的地位。（一）Hb分子结构简介   每1Hb分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉）组成。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。每个珠蛋白有4条多肽链，每条多肽链与1个血红至少连接构成Hb的单

4、体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和2条β链，为α2β2结构。胎儿Hb（HbF）是2条α链和2条γ链，为α2γ2结构。出生后不久HbF即为HbFA所取代。多肽链中氨基酸的排列顺序已经清楚。每条α链含141个氨基酸残基，每条β链含146个氨在酸残基。血红素的Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基上，这个组氨酸残基若被其它氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响Hb的功能。可见蛋白质结构和功能密切相关。   Hb的4个单位之间和亚单位内部由盐键连接。Hb与O2的结合或解离将影响盐键的形成或断裂，使Hb四级

5、结构的构型发生改变，Hb与O2的亲和力也随之而变，这是Hb氧离曲线呈S形和波尔效应的基础。（二）Hb与O2结合的特征   血液中的O2主要以氧合Hb（HbO2）形式运输。O2与Hb的结合有以下一些重要特征：   1.反应快、可逆、不需酶的催化、受PO2的影响。当血液流经PO2高的肺部时，Hb与O2结合，形成HbO2；当血液流经PO2低的组织时，HbO2迅速解离，释放O2，成为去氧Hb：   2.Fe2+与O2结合后仍是二价铁，所以该反应是氧合（oxygenation），不是氧化（oxidation）。   3.1分子Hb可以结合4分子O2.Hb分子量是64000-67000道尔顿（d），所

6、以1gHb可以结合1.34-1.39mlO2，视Hb纯度而异。100ml血液中，Hb所能结合的最大O2量称为Hb的氧容量。此值受Hb浓度的影响；而实际结合的O2量称为Hb的氧含量，其值可受PO2的影响。Hb氧含量和氧容量的百分比为Hb氧饱和度。例如，Hb浓度在15g/100ml血液时，Hb的氧容量=15×1.34=Hb20.1ml/100ml血液，如Hb的氧含量是20.1ml，则Hb氧饱和度是100%.如果Hb氧含量实际是15ml，则Hb氧饱和度=15/20×100%=75%.通常情况下，溶解的O2极少，故可忽略不计，因此，Hb氧容量，Hb氧含量和Hb氧饱和度可分别视为血氧容量（osyge

7、ncapacity）、血氧含量（oxygencontent）和血氧饱和度（oxygensaturatino）。HbO2呈鲜红色，去氧Hb呈紫蓝色，当体表表浅毛细血管床血液中去氧Hb含量达5g/100ml血液以上时，皮肤、粘膜呈浅蓝色，称为紫绀。   4.Hb与O2的结合或解离曲线呈S形，与Hb的变构效应有关。当前认为Hb有两种构型：去氧Hb为紧密型（tenseform，T型），氧合Hb为疏松型（relaxedform，R