生化与分子复习提纲

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1、o《生物化学与分子生物学》复习提纲第2章氨基酸1.凯氏定氮法2.蛋白质水解方法（优缺点）3.氨基酸结构通式4.氨基酸的分类（缩写，结构式，分类）5.氨基酸的酸碱性质（解离形式，HH公式，等电点：pH＞pI，带负电，pH＜pI，带正电）6.氨基酸化学反应（羧基反应，氨基反应，茚三酮反应，侧链基团反应：-SH）7.氨基酸的旋光性和光谱性质（蛋白的氨基酸为L型，近紫外区：Trp、Phe、Tyr，L-B定律）8.分离分析方法（分配层析，离子交换层析：类型、分离氨基酸用强酸型阳离子交换树脂、决定亲和力的因素、氨基酸洗脱顺序）第3章蛋白质的通性、纯化和表征1.酸碱性质（等电点，等离子点）2.蛋白质沉淀

2、（方法，原理）3.分离纯化方法（透析，超过滤，凝胶过滤：原理、分离顺序，盐溶，盐析：可逆，有机溶剂：防止变性方法，凝胶电泳，等电聚焦，离子交换层析，亲和层析，高效液相层析）4.相对分子量的测定（凝胶过滤，SDS-PAGE：原理，电泳顺序，速度沉降）5.含量和纯度测定（常用方法）第4章蛋白质的共价结构1.分子大小（单体蛋白、寡聚蛋白、亚基）2.结构组织层次（一、二、三、四级结构，形成因素，一级结构决定高级结构）3.肽（肽键结构：构成、肽平面、反式，肽链书写方法，双缩脲反应）4.蛋白质测序策略5.测序的常用方法（末端分析：N端—FDNB法、DNS法、PITC法、氨肽酶法，C端—肼解法、还原法、

3、羧肽酶法；二硫键断裂方法；多肽链部分断裂：常用内切酶、化学裂解；序列测定：PITC法；序列重建，确定二硫键位置）第5章蛋白质的三维结构1.稳定三维结构的力（疏水相互作用，氢键，离子键，范德华力，二硫键）2.折叠的空间性质（二面角，拉氏图）3.二级结构（α螺旋：结构，影响因素—R基电荷性质、R基大小、Pro和Gly的存在；β折叠：类型、结构特点；β转角：结构）4.纤维状蛋白质举例5.超二级结构和结构域（概念，类型）6.三级结构（球状蛋白质的分类，特征）和四级结构（同多聚/杂多聚，驱动力和专一性，优越性）7.蛋白质的变性（概念，引起变性的因素，特征）第6章蛋白质的功能与进化1.蛋白质功能2.血

4、红素的结构（原卟啉IX-Fe2+）和珠蛋白结构3.血红蛋白结构（α2β2-血红素，结合O2的机制）4.血红蛋白的功能（氧结合曲线——双曲线/S形曲线，别构效应：概念、类型；R态和T态；Hill方程：Hill图、Hill系数——协同程度的量度；BPG的作用：负异促调节物/别构抑制剂；Bohr效应）5.血红蛋白分子病（镰状细胞贫血病：机制，地中海贫血）6.免疫球蛋白（IgG结构，ELISA：原理）第7章糖类和糖生物学1.糖的生物学作用2.糖的分类3.单糖的结构（链状结构：甘油醛→D/L系醛糖，二羟丙酮→D/L系酮糖，差向异构体；环状结构：半缩醛酮，异头碳—α/β型，吡喃糖和呋喃糖）4.单糖的性

5、质（氧化：Fehling/Benedict试剂→还原糖；糖酯；糖苷：异头碳失去-OH，与另一化合物缩合，O/N/S/C-苷）5.重要的单糖（己糖——葡萄糖：Glc，还原性吡喃醛糖；果糖：Fru，还原性呋喃酮糖；半乳糖：Gal，还原性醛糖；甘露糖：Man，还原性醛糖；戊糖——核糖/脱氧核糖：Rib，还原性呋喃醛糖；木糖：Xyl，还原性醛糖；阿拉伯糖：Ara，还原性醛糖；核酮糖：还原糖；木酮糖：还原糖）6.单糖衍生物（糖醇：羰基还原为羟基；糖酸：醛糖酸/糖醛酸；脱氧糖：2-脱氧核糖；氨基糖：葡糖胺、N-乙酰葡糖胺、半乳糖胺、N-乙酰半乳糖胺、胞壁酸、N-乙酰胞壁酸、神经氨酸、N-乙酰神经氨酸）

6、7.寡糖（表述方法；常见二糖：蔗糖——Glcα12βFru；乳糖——Galβ1→4Glc；麦芽糖——Glcα1→4Glc；海藻糖——Glcα11αGlc；环糊精）8.多糖（贮存同多糖：淀粉/糖原——Glcα-1,4/α-1,6；结构同多糖：纤维素——Glcβ-1,4，壳多糖——GlcNAcβ-1,4；结构杂多糖：果胶质，半纤维素，肽聚糖，糖胺聚糖）9.糖缀合物（糖蛋白：N-糖苷键——Asn，O-糖苷键——Ser/Thr；蛋白聚糖；脂多糖）第8章脂质与生物膜1.脂质的分类2.三酰甘油（脂肪酸：饱和/不饱和，必需脂肪酸——亚油酸、亚麻酸；酰基甘油：皂化/皂化值，卤化/碘值）和蜡3.磷脂（甘油磷

7、脂：表8-3）和鞘脂（鞘氨醇，神经酰胺——鞘磷脂/鞘糖脂）4.萜和类固醇（胆固醇）5.血浆脂蛋白（结构，类型，功能）6.生物膜结构（脂双层+蛋白质）和特征（不对称性，流动性）第9章酶引论1.碰撞理论和过渡态理论（活化能/活化自由能）2.酶降低活化自由能（邻近、定向——结合自由能；底物形变、诱导契合）3.酶的特点4.酶的化学组成（辅基/辅酶）5.酶的命名和分类（6大类）6.酶的专一性（结构/立体专一性，假说：诱导契合）7.