生物物理学课后习题-袁观宇编著

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1、第一章1为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？答：因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定，平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质的含量计算为：每克样品中含氮克数×6.25×100即为100克样品中蛋白质含量（g%）。（P1）2.蛋白质有哪些重要的生物学功能？蛋白质元素组成有何特点？答：蛋白质是生命活动的物质基础，是细胞和生物体的重要组成部分。构成新陈代谢的所有化学反应，几乎都在蛋白质酶的催化下进行的，生命的运动以及生命活动所需物质的运输等都需要蛋白质来完成。蛋白质一般含有碳、氢、

2、氧、氮、硫等元素，有些蛋白质还含有微量的磷、铁、铜、碘、锌和钼等元素。氮的含量一般比较恒定，平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点。（P1）3.组成蛋白质的氨基酸有多少种？如何分类？答：组成蛋白质的氨基酸有20种。根据R的结构不同，氨基酸可分为四类，即脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸、杂环亚氨基酸。根据侧链R的极性不同分为非极性和极性氨基酸，极性氨基酸又可分为极性不带电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸。（P5）4.举例说明蛋白质的四级结构。答：蛋白质的四级结构含有两条或更多的肽链，这些肽链都成折叠的α-螺旋。它们相互挤在一起，并以弱键

3、互相连接，形成一定的构象。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。亚基通常由一条多肽链组成，有时含有两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。以血红蛋白为例：P11-12。5、举例说明蛋白质的变构效应。蛋白质的变构效应：当某种小分子物质特异地与某种蛋白质结合后，能够引起该蛋白质的构象发生微妙而有规律的变化，从而使其活性发生变化，P13。血红蛋白（Hb）就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质，它的功能是运输氧和二氧化碳，运输氧的作用是通过它对O2的结合与脱结合来实现。Hb有两种能够互变的天然构象，一种为紧密型T，一种为松弛型R。T型对氧气亲和力低，不易于O2

4、结合；R型则相反，它与O2的亲和力高，易于结合O2。T型Hb分子的第一个亚基与O2结合后，即引起其构象开始变化，将构象变化的“信息”传递至第二个亚基，使第二、第三和第四个亚基与O2的亲和力依次增高，Hb分子的构象由T型转变成R型…这就微妙的完成了运送O2的功能。书P13最后两段，P14第一段6.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的原理是什么？１、沉淀：向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。　２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。　　

5、３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。　　４、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定pＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。　　　b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出。　　5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质，也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质因其密度与形态各不相同而分开。7.什么是核酸？怎样分类？各类中包括哪些类型？核酸是生物体内极其重要的生物大分子，是生命的最基本的物质之

6、一。（P15第一段）核酸分为脱氧核糖核酸DNA和核糖核酸RNA。（P15第一段）DNA包括鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、腺嘌呤脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸。RNA包括鸟嘌呤核糖核苷酸、腺嘌呤核糖核苷酸、胞嘧啶核糖核苷酸、尿嘧啶核糖核苷酸。8..DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么？该模型的建立有什么生物学意义？答：两条反向平行的脱氧核糖核苷酸的长链围绕同一中心轴相互缠绕。嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与脱氧核糖在外侧，彼此通过3’，5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子骨架。碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面则与纵轴平行。两条链均为

7、右手螺旋。生物学意义：DNA分子中的核苷酸排列序列蕴藏着无穷的遗传信息，DNA通过自我复制，能将储存的遗传信息准确地传给子代。P199.维持DNA分子双螺旋结构的力是什么？答：维持DNA双螺旋稳定性的主要因素是碱基堆积力，其次，大量存在于DNA分子中的其他弱键也起了一定作用。这些弱键包括：互补碱基对之间的氢键；磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键；范德华引力。P2010.什么是DNA的三级结构？理化性质上有什么特点？答：DNA的三级结构主要指双螺旋进一步扭曲形成的超螺旋。这种折叠具有高度有序性，适合它们所处的细小空间，允许DNA能被接近以进行复制和

8、转录。DNA的超螺旋状态