酶的作用机制和酶的调节讲解学习.ppt

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1、酶的作用机制和酶的调节（一）酶的活性部位的特点（1）活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分，通常只占整个酶分子体积的1%-2%。（2）酶的活性部位是一个三维实体。酶的活性取决于活性中心的构象。（3）酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补，而是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这是催化基团的位置也正好在所催化底物键断裂和即将生成键的适当位置。（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内。（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上。（6）酶活性部位具

2、有柔性或可运动性。底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心催化部位(Catalyticsite):酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。胰凝乳蛋白酶牛的胰蛋白酶（二）研究酶活性部位的方法二．酶催化反应的独特性质（1）酶反应可分成两类，一类反应仅仅涉及到电子的转移，这类反应的速率或转换数在108s-1数量级；另一类反应涉及到电子和质子两者或其他基团的转移，它们的速率在10

3、3s-1。（2）酶的催化作用是由氨基酸侧链上的功能基团和辅酶为媒介。（3）酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的。（4）与底物相比，酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些。（5）酶除了具有进行催化反应所必需的活性基团外，还有别的特性。三.影响酶催化效率的有关因素多元催化(multielementcatalysis)酶促反应通常是几个基元反应协同作用的结果，包括酸碱催化、共价催化、金属离子催化等。表面效应(surfaceeffect)酶的活性中心形成疏水性口袋，防止水分子干扰酶与底物的结合。(1)临近

4、定向效应在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。邻近效应(proximityeffect)与定向排列(orientationarrange)邻近指底物汇聚于酶的活性中心，使酶活性中心的底物浓度高于其它处，定向则指底物的敏感化学键与酶的催化基团正好对准，使反应加速进行。有利于提高反应速度；定向效应包括1)反应物的反

5、应基团之间（双底物反应基团邻近）2)酶的催化基团和底物反应基团之间活性中心内定向使反应变成分子内反应定向效应(2)“张力”和“形变”底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。诱导契合(3)酸碱催化酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。酶活性部位上的某些

6、基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。His残基的咪唑基是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。酸碱催化广义酸基团广义碱基团（质子供体）（质子受体）(4)共价催化催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。酶中参与共价催化的基团主要包括His的咪唑基，Cys的巯基，Asp的羧基，Ser的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。共价催化（5）离子催化酶的催化实例—溶菌酶溶菌酶的活性中心*谷氨酸35

7、和天冬氨酸52是催化基团；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；*A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。溶菌酶溶菌酶溶菌酶溶菌酶溶菌酶溶菌酶葡萄糖残基结合于酶D位使葡萄糖基由椅式转为高级量维持的半椅式活化态D位葡萄糖基环上氧原子未成键电子对向C1转移形成双键C1-O间电子对转移至O成O-，O-接受Glu35羧基之H，C1-O断裂，释放第一个产物R-OHC1因电子丢失呈正电状态，Asp52电离的O-维持C1的正电过渡态因Glu35之OH间电子对转移至O，Glu35

8、之O呈负电（未成键电子对）Glu35-O-攻击H2O之H形成-OH，促使水电离产生OH-葡萄糖C1+与OH-结合恢复低能量维持的稳定葡萄糖椅式构象并释放第二个产物胰核糖核酸酶A胰核糖核酸酶A胰核糖核酸酶A胰核糖核酸酶A羧肽酶A丝氨酸蛋白酶族消化作用的丝氨酸蛋白酶胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶是一组密切相关的水解酶类，它们的作用是水解肽链。在胰脏内合成的是它们没有活性的酶原，然后被分泌到消化道，并且仅仅在使用前被活化。这3种酶各有分工，每种酶在不同类型