酶的作用机制和酶的调节

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1、酶的作用机制和酶的调节酶的活性部位对于不需要辅酶的酶来说，就是指酶分子中在三维结构上比较靠近的几个氨基酸残基负责与底物的结合与催化作用的部位，对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构，往往也是酶活性部位的组成部分。酶活性部位有6个共同特点。研究酶活性部位的方法有：酶分子侧链基团的化学修饰法，动力学参数测定法，X射线晶体结构分析法和定点诱变法，这些方法可互相配合以判断某个酶的活性部位。酶是催化效率很高的生物催化剂，这是由酶分子的特殊结构所决定的。经研究与酶催化效率的有关因素有7个，即底物和酶的邻近效应与定向效应，底物的形变与

2、诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化和协同效应，活性部位微环境的影响。但这些因素不是同时在一个酶中其作用，也不是一种因素在所有的酶中起作用，对于某一种酶来说，可能分别主要受一种或几种因素的影响。研究酶催化的反应机制，始终是酶学研究的一个重点，通过大量的研究工作，已经对一些酶的作用机制有深入了解，该章对溶解酶、胰核糖核酸酶A、羧肽酶A、丝氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶等的催化作用机制进行了详尽的讨论。酶活性是受各种因素调节控制的，除了在第8章中已介绍的几种因素外，主要还有①别构调节，例如ATCase。②酶原的激活，如消化系统蛋白

3、酶原的激活及凝血系统酶原的激活。③可逆共价修饰调控，如蛋白质的磷酸化，一系列蛋白激酶的作用。通过以上作用，使酶能在准确的时间和正确的地点表现出它们的活性。别构酶一般都是寡聚酶，有催化部位和调节部位，别构酶往往催化多酶体系的第一步反应，受反应序列的终产物抑制，终产物与别构酶的调节部位相结合，由此调节多酶体系的反应速率。别构酶有协同效应，[S]对υ的动力学曲线呈S形曲线（正协同）或表现双曲线（负协同），两者均不符合米氏方程。ATCase作为别构酶的典型代表，已经测定了其三维结构，详细研究了别构机制和催化作用机制。为了解释别构酶协同效应的机制，

4、有两种分子模型受到人们重视，即协同模型和序变模型。酶原经过蛋白水解酶专一作用释放出肽段，构象发生变化，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，这个活化过程，是生物体的一种调控机制。可逆地共价修饰调控作用是通过共价调节酶进行的，通过其他酶对其多肽链某些基团进行可逆地共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性。共价修饰的基团主要是磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化及ADP-核糖基化等。同工酶是指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面不同的一组酶。同工酶是研究代谢调节、分子遗传、生物进化、个体发育、细胞分化和癌变的有力工

5、具，在酶学、生物学及医学研究中占有重要地位。LDH同工酶研究的比较清楚，是由良种不同亚基组成的四聚体，有5种同工酶，在不同组织中含量不同，反映了同工酶的组织特异性。习题1.阐明酶活性部位的概念。可使用那些主要方法研究酶的活性部位？答：酶的活性部位对于不需要辅酶的酶来说，就是指酶分子在三维结构上比较靠近的几个氨基酸残基负责与底物的结合与催化作用的部分；对于需要辅酶的灭来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构，往往也是酶活性部位的组成部分。研究酶活性部位的方法有：酶分子侧链基团的化学修饰法、动力学参数测定法、X射线晶体结构分析法和定点诱变法。

6、2.简要阐明胰RnaseA的活性部位如何确定？答：用化学修饰法研究RnaseA活性的必须氨基酸残基。在pH5.5下，用等摩尔碘乙酸处理RnaseA，羧甲基化的His119是主要产物，而羧甲基化的His12产物较少。RnaseA中其他组氨酸对这个试剂的反应弱得多。所得RnaseA的两个羧甲基化的衍生物均无活性，因此可推测His119和His12为酶活性的必需集团。2，4二硝基氨苯可选择地同酶Lysε-NH2反应，酶引起失活。该结果表明Lys41也是酶活性部位的必需氨基酸。以上研究结果可认为His119、His12、Lys41构成了Rnase

7、A的活性部位。3.与酶催化效应有关的因素有哪些？它们是怎样提高反应速率的？答：与酶催化速率有关的因素有7个：1.底物和酶的邻近效应与定向效应：酶和底物复合物的形成过程既是专一性的识别过程，更重要的是分子间反应变成分子内反应的过程。在这一过程中包括两种效应、邻近效应和定向效应。邻近效应是指酶与第五结合形成中间复合物以后，使底物和底物（如双分子反应）之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应。定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。2.

8、底物的形变和诱导契合：当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接