生物化学复习指南.doc

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1、第1章生物化学基础1、一句话问题1.生命形式虽然千差万别，在就化学本质而言，他们具有一致性。2.生命体区别于非生命体的四个基本特征。3.有机体遵行热力学第一定律，通过增大环境的无序而使得自身有序化。4.生命体的信息流基本类同。5.根据SSURNA序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。古细菌与真核细胞更接近。6.线粒体和叶绿体是通过内共生进入真核细胞。线粒体来源于紫细菌，叶绿体来源于蓝细菌。7.细胞与细胞器<--超分子复合体<----大分子<--单体8.生物分子结构决定反应性、结构决定功能、结构也代表一种信息。9.细胞内是一个水环境，水为

2、细胞内生化反应提供了反应介质，甚至直接参与反应。第2章氨基酸与肽1、概念蛋白氨基酸，非蛋白氨基酸，兼性离子pIParaloguesorthologuesPITCDNP2、简答1、写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写，哪些属于酸性，哪些属于碱性，哪些含羟基，哪些含硫元素。2、什么是sanger反应，什么是Edman反应，它们在蛋白质测序过程中有何用途？3、如何测定蛋白质的序列？亚基还原解离，N末端确定，氨基酸组成确定，两组以上酶解，Edman降解确定每一个小片段的序列，序列拼接，对角线电泳确定二硫键位置。第3章蛋白质的空间结构1、概念肽键肽平

3、面ψ角φ角超二级结构结构域2、简答1、如何确定蛋白质的空间结构2、蛋白质的二级结构形式主要有哪几种，它们结构特点如何，主要由那种最用了驱动。3、驱动蛋白质形成空间结构的作用力是什么？4、四级结构的形成对蛋白质由何意义。5、蛋白质中超二级结构主要有哪几种？6、什么是蛋白质变性与复性，蛋白变性后都能复性吗，细胞内有一些蛋白质可辅助其它蛋白质的折叠，它们是什么，如何起作用（分子伴侣，二硫键异构酶PDI，肽基脯氨酰顺反异构酶PPI）？第4章蛋白质功能1、概念氧饱和曲线BPGHbs抗原表位抗原决定簇单克隆抗体多克隆抗体ELISAWesternblot

4、FabFcHMC2、简答1、以血红蛋白和肌红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。2、胎儿与成人的血红蛋白和肌红蛋白有何不同。3、抗体分为哪几类，含量最多的是那种，它的结构特征是什么？4、什么是分子病，举例说明一级结构和高级结构的关系。5、参与肌肉收缩的两种主要蛋白是什么，如何实现肌肉的收缩。6、抗体是由那种类型细胞产生，为什么抗体的数目远大于人类基因的数目，对应于某一种抗原的抗体是如何产生的？第5章蛋白质分离与纯化1、简答1、简述离子交换层析、亲和层析、凝胶过滤、疏水层析分离的原理及样品洗脱方法？2、测定蛋白质分子量方法有哪些，列举3种？3

5、、什么是蛋白质，研究蛋白组常用的方法是什么。4、常用的蛋白质沉淀方法有哪些（列三种）。5、列举三种测定蛋白质含量的方法。第6章酶通论1、名词、符号、结构单纯酶复合酶辅酶辅基单体酶寡聚酶多酶复合体多酶体系活力比活力KcatKatUribozyme活化能诱导契合必须基团活性中心初速度2、简答1、酶促反应分为哪六类，EC1.1.1.1属于那类酶？2、酶与化学催化剂相比，有什么特点？3、制备聚丙烯酰胺凝胶的单体是什么，催化剂是什么，诱发剂是什么，如何对凝胶中的样品进行染色。第7章酶促反应动力学1、名词、符号、结构DIFPKsKmVmax2、简答1、

6、举两个例子说明抑制剂在药物开发中的应用？2、可逆抑制作用分为哪几种，每一种的动力学特征有何不同？1、什么是米氏方程，米氏常数，米氏常数与酶和底物亲和力的关系，如何计算米氏常数和最大反应速度。第8章酶的活性调节1、名词、符号、结构酶原激活共价修饰别构酶变构部位正协调副协同同促效应异促效应齐变模型序变模型2、简答1、列举酶活性调节的方式？2、胰凝乳蛋白酶如何激活，如何实现催化？3、如何研究酶的活性中心，哪些氨基酸残基组成活性中心？4、什么是别构酶，催化有何特征。5、蛋白酶根据活性中心和催化机制分为哪几类？那种酶的活性中心需要金属离子。第9章辅酶

7、与维生素1、名词、符号、结构TPPNADPHFMNFADCoAVcFH42、简答1、水溶性维生素和脂溶性维生素包括哪些，它们衍生的辅酶是什么，具有什么功能？2、哪些辅酶为氢的传递体？第10章核酸性质及结构1、名词、符合、结构mRNAcDNA超螺旋CDS2、简答1、核酸包括哪些种类，功能有何不同。2、碱基和戊糖之间是如何连接的？核苷酸和核苷酸之间如何连接的。3、DNA双螺旋结构的基本特征是是什么？除B-DNA外还有哪些形式。维持DNA双螺旋的作用力有哪些。4、DNA是遗传物质是如何被证明的。第11章核酸性质及研究方法1、名词、符合、结构DNa

8、se，RNase限制修饰系统TmSouthern-blotNorthern-blotEBPCRddGTP1、简答题1)影响Tm的因素有哪些？2)影响质粒电泳行为的因素有哪些。3)