《生物化学蛋白质》PPT课件

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1、第二章蛋白质一、蛋白质的分类二、蛋白质的组成单位--氨基酸三、肽四、蛋白质的结构五、蛋白质的结构与功能六、蛋白质的性质与分离分析技术本章内容蛋白质是有许多α-氨基酸按一定序列通过以酰胺键(肽键)缩合而成的,具有稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子。蛋白质是一切生物细胞和组织的主要组成部分，是生命活动所依据的物质基础。一、蛋白质的分类CHONS（50%~55%）（6%~8%）（205~23%）（15%~17%）（0～3%）Others:P、Cu、Fe、Zn、Mn、Co、Se、I磷铜铁锌锰钴硒碘蛋白质氮元素的含量都相当接近，一般在15%—17％，平均为16％。这是凯氏定氮法测定

2、蛋白质含量的计算基础。蛋白质的元素组成：6.25—16％的倒数，每测定１g氮相当于6.25g的蛋白质。也就是1g氮所代表的蛋白质量（克数）蛋白质含量＝蛋白氮×6.251.按分子的形状或空间构象分类A.纤维状蛋白分子很不对称，形状类似纤维。一般不溶于水。典型的有：胶原蛋白质、弹性蛋白质、角蛋白质、丝蛋白质等B.球状蛋白质分子的形状接近球形，空间构象比纤维状蛋白复杂。球状蛋白质的溶解性较好，能结晶，生物体内的蛋白质大多数属于这一类。典型的有：胞质酶类等C.膜蛋白质一般折叠成近球形。生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。2.按组成成分分类A.简单蛋白质－－单纯蛋白不含有非蛋白质部分。这

3、类蛋白质水解后的最终产物只有氨基酸。简单蛋白质按其溶解性又可分为:清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白以及硬蛋白等参见P18表2-1B.结合蛋白质－－结合蛋白是指由单纯蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋白质。按其非氨基酸成分又可分为：核蛋白、糖蛋白与蛋白聚糖、脂蛋白、色蛋白（血红素蛋白、黄素蛋白）、磷蛋白、金属蛋白3.按功能分类酶（催化功能）；调节蛋白；贮存蛋白质；转运蛋白质；运动蛋白；防御蛋白和毒蛋白；受体蛋白；支架蛋白；结构蛋白；异常蛋白。（一）-氨基酸结构通式二、蛋白质的组成单位--氨基酸氨基酸是含有氨基及羧基的有机化合物。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人

4、类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成构型：根据甘油醛构型确定D型和L型1.根据甘油醛原则确定构型2.自然界的氨基酸有两种构型，构型和旋光方向没有必然联系。3.组成蛋白质的氨基酸都是L型，除甘氨酸外都有旋光性。L—AA据营养学分类必需ＡＡ非必需ＡＡ据R基团化学结构分类一氨基一羧基ＡＡ（中性AA、含羟基或巯基AA）Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Ser、Thr、Cys、Met芳香族ＡA(Phe、Tyr)杂环ＡＡ(His、Trp);杂环亚ＡＡ(Pro);据R基团极性分类极性R基团AA非极性R基团AA（8种）Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp不带电

5、荷（7种）Gly、Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys带电荷：正电荷（３种）His、Lys、Arg负电荷（２种）Asp、Glu据氨基、羧基数分类一氨基二羧基ＡＡ(酸性AA及其酰胺）Glu、Gln、Asp、Asn二氨基一羧基ＡＡ(碱性AA）Lys、Arg人的必需氨基酸LysTrpPheValMetLeuIleThrArg、His（半必需）(二)氨基酸的分类参见表2-2脂肪族AA氨基酸的结构、代号1氨基酸的两性解离性质及等电点pH=pI净电荷=0pHpI净电荷为负CHRCOOHNH3+CHRCOONH2CHRCOONH3++H++OH-+H++OH-

6、(pK´1)(pK´2)当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint，pI)。（三）氨基酸的重要理化性质用标准NaOH和HCI进行滴定，用NaOH和HCI的摩尔数对pH值作图规律pH＞pIaa“－”pH＜pIaa“＋”pH=pIaa“0”表观解离常数以丙氨酸为例:参见P26对侧链R基不解离的中性氨基酸来说，其等电点是它的pKl和pK2的算术平均值。pI=(pK1+pK2)/2对多氨基和多羧基氨基酸的解离解离原则：先解离α—COOH，随后其

7、他—COOH；然后解离α—NH3+，随后其他—NH3+一般pI值等于两个相近pK值之和的一半ApK1pK2pIpIpK3pK3pK2pK1加入的OH-mL数加入的OH-mL数pHpH一氨基二羧基AA的等电点计算：pI=2pK1+pK2二氨基一羧基AA的等电点计算：pI=2pK2+pK3谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算中性氨基酸：pK1为α—羧基的解离常数，pK2为α—氨基的解离常数。pI=(pK1+pK2)/2酸性氨基酸：pK1为α—羧基的解离常数，pK2为侧链羧基的解离常数。