《生物化学蛋白质之》PPT课件

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1、蛋白质化学之二蛋白质的结构主讲教师：张丽霞大庆师范学院生命科学学院目录§2.3蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的空间结构〔目的与要求〕1.掌握蛋白质一级结构的概念；了解蛋白质一级结构的测定方法与思路，学会分析简单多肽的氨基酸顺序。2.理解并掌握蛋白质二级结构的概念；二级结构的基本类型：α-螺旋及β-折叠的结构特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特性；了解超二级结构及结构域的概念。3.了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定因素。一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（Primarystructure）是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连

2、接起来的多肽链结构。主要化学键：肽键、二硫键；（一）肽键与肽链1.肽键：一个氨基酸的α-COOH和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水形成共价键。如下图：2.氨基酸借肽键形成的化合物叫肽，即：1）两个氨基酸形成的化合物叫二肽；2）三个氨基酸形成的化合物叫三肽；3）多个氨基酸形成的化合物叫多肽；4）氨基酸借肽键连成长链，称为肽链，肽链两端有自由-NH2和-COOH，自由-NH2端称为N-末端，自由-COOH端称为C-末端；5）构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基；6）多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。（二）生物活性肽1.生物活性肽(Biological

3、activepeptides,BAP)是指能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活性作用的一类肽的总称。（1）谷胱甘肽（GSH）：三肽（Glu-Cys-Gly）;含巯基;谷氨酸的-羧基形成肽键;酸性肽;体内重要的还原剂。GSH含有一个活泼的巯基，还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。GSH的转化如下：GSH的巯基还具有嗜核特性，能与外源的嗜电子物质如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白结合，保护机体免遭损害。（2）促甲状腺素释放激素：三肽（焦谷氨酰组氨酰脯氨酸），可促进甲状腺素的释放。（3)短杆

4、菌素S：环十肽，含有D-苯丙氨酸、鸟氨酸，对革兰氏阴性细菌有破坏作用，主要作用于细胞膜。(4)青霉素：含有D-半胱氨酸和D-缬氨酸的二肽衍生物。主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。(5)牛催产素与加压素：均为九肽，含有一对二硫键，两者结构类似。只有第3位第8位不同。牛催产素:牛加压素:(7）脑啡肽：为五肽，具有镇痛作用。(6)舒缓激肽：为九肽，促进血管舒张，促进水、钠离子的排出。2.活性肽来源（1）体内途径人体内活性肽绝大多数是从非活性的蛋白质前体经特殊的酶系加工而形成的。包括：多肽链裂解、酰化、乙酰化和硫脂化等作用。（2）体外途径①分离、纯化天然内源

5、活性肽；②化学合成的外源性生物活性肽；③生物合成制备活性肽；④酶法水解制取活性肽。3.活性肽的应用(1)生物活性肽具有品种多、功能全、应用范围广、高效、无毒副作用等优点，已成为研究和应用开发的热点。(2)生物活性肽被应用于食品、医药和饲料等行业。（三）蛋白质的一级结构研究一级结构的研究包括：蛋白质的氨基酸组成测定，肽链数目的确定，末端氨基酸种类测定，氨基酸的排列顺序测定，二硫键位置的测定，酰胺位置的确定。大致步骤如下：1.获取一定量纯的蛋白质样品，测其分子量，将样品完全水解，确定该蛋白质的氨基酸种类、数目及每种氨基酸的含量。2.进行末端测定，确定该蛋白质的

6、肽链数目，N-端和C-端是什么氨基酸。N-末端测定法：常采用2，4—二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。C-末端测定法：常采用肼解法、羧肽酶法。3.肽链的拆分:经末端的分析，若该蛋白质含有两条以上的肽链，而且肽链之间是通过非共价键连接，使用蛋白质变性剂将其变性后分开；若蛋白质肽链之间通过共价键相连，则可采取过甲酸氧化法或巯基乙醇还原法将其分开。4.各肽链中氨基酸排列顺序的测定:使用两种以上的方法将肽链部分水解成肽段，测各肽段的氨基酸顺序，然后使用片段重叠法推测出完整肽链的氨基酸顺序。5.确定二硫键和酰胺的位置二、蛋白质的二级结构(secondary

7、structure)（一）构型与构象构型：指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。如单糖的α-、β-构型，氨基酸的D-、L-构型。当从一种构型转换成另一种构型的时候，会涉及共价键的形成或破坏。构象：指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。（二）蛋白质的二级结构二级结构：多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。实质是多肽链在空间的排列方式;其稳定因素:氢键。1.蛋白质分子构象的立体化学原则LinusPauling和Robert

8、Corey于20世纪40年代末至50年代初，应用X-射线衍射法技术