生物化学重点及概念

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1、糖类重点：I、糖类小Glc人多是D型，构成蛋白质的氨基酸都是L型。D型存在，但不参与蛋白质合成。2、甲携來一本亮色书楮组。酶类重点：3、人多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶4、酚的活性中心也称为活性部位，是指酶分了上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。5、是指酚对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在机体内行使催化功能。7、猶的反应速率：

2、单位吋间、单位体积中底物的减少屋或产物的增加量。8、最适温度不是陆的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH、离子强度等因素有关9、Michaels—Menten曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；符合质量作用定律。II、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor），其作用称为酶的抑制作用。12、竞争性抑制：抑制剂具冇与底物类似的结构，竞争酶的活性

3、中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酚结合。Km升高vmax不变13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，屮间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km不变vmax降低14、反竞争性抑制：酶只冇在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km降低vmax降低斜率不变15类型公式卩saxKm无抑制剂（正常）g卩Km竞争性抑制哄唱）+回不变增加非竞争性抑制"(1卜罟)(2^+[8])»小不变反竞争性抑制⑴陆+（1+聊］M小减小16、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（I

4、U）:1nmoL变化量/分钟17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg蛋白质。量度臨纯度18、酶的性质：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一•性、対反应条件敏感（最适温度、最适pH）,容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因了的存在，作为辅助因子的多为维生素或其衍生物19、国际系统命名基本原则：明确标明腮的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。20、国际系统分类法及编号（EC编号）氧、转、水、裂、异、合21、国际分类的盲区：忽略了酶的物种差异和组织差异22、pH的彩响：过酸过

5、碱导致酶蛋白变性、彩响底物分了解离状态、影响酶分子解离状态、影响酶的活性中心构象r-i（x23、米氏方程：v=——米氏常数：Km=[S][--124、.解读㈱心+[S_

6、Z）（1）Km即是米氏常数，是酶反应初速度为切总r一半时底物的浓度。当p-Vmax/2吋，Km=[S]（Km的单位为浓度单位）（2）在一定条件下，可以使用它來表示酶与底物的亲和力。一个酶的Km越人，意味着该酶与底物的亲和力越低；反之，血越小，该酶与底物的亲和力越高。（3）是酶在一定条件下的特征物理常数，不同的酶冇不同的Km值,通过测定Km的数值,

7、可鉴别酶。（4）Km可以帮助判断体内一个可逆反应进行的方向。如果酶对底物的倫值小于对产物的倫值，则反应有利于正反应。否则，有利于逆反应。25、基本原则：将米氏方程变化成相当于y二ax+b的直线方程。双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的双倒数形式：激素重点：1、动物而言，分泌激索的细胞被称为内分泌细胞，受激索作川的细胞被称为靶细胞。2、激素的高度特异性由受体决定。4、受体的性质：高度专一性，与配体结合的可逆性、高亲和性、饱和性、可产生强大的生物学效应。5、调解受体数目的因素：激素浓度的提高和激

8、素长时间与靶细胞接触都可引起受体数目的下调。6、细胞膜受体的跨膜区一般富含疏水氨基酸，常形成a螺旋。膜受体可分为：（1）G蛋白偶联受体（GPCR或7TM）（2）离了通道受体（水溶性通道）（3）酶受体（受体和配体结合后,酶活性被激活）（4）无酶活性但直接与细胞质内的酪氨酸蛋口质激酶相联系的受体（5）其他受体7、激素的细胞内受体至少含冇两个活性部位：一个与激素结合，一个与DNA上特殊的激素反应元件（HRE）碱基序列结合。8、G蛋口（W酸结合蛋口）G蛋口是一个界而蛋口，处于细胞膜的内侧，G蛋口与激素受体偶连，它作为--

9、种中间接受体，在受体和效应器之间传递信息.所有的G蛋口与GDP结合的构象不同于与GTP结合的构象。与GTP结合的G蛋白才有活性。9、三聚体G蛋白中a能与激素受体、腺莒酸环化酶、GTP、氟化物等结合10、小分子G蛋白中:Ras（参与生长因子信号传递）,Ran（帮助蛋白进出细胞核）,Rho（调节肌动蛋口细胞骨架）Rab,ARE,起始因子、延伸因子、终止因子11、一旦a亚基结合