生物化学重点和概念

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1、生化重点和结构和概念糖类重点：1、糖类中Glc大多是D型，构成蛋白质的氨基酸都是L型。D型存在，但不参与蛋白质合成。2、甲携来一本亮色书精组。酶类重点：3、大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶4、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。5、是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在

2、机体内行使催化功能。7、酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。8、最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH、离子强度等因素有关9、Michaels—Menten曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；符合质量作用定律。11、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor），其作用称为酶的抑制作用。1

3、2、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。Km升高vmax不变13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km不变vmax降低14、 反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km降低vmax降低斜率不变1516、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（IU）:1μmoL变化量/分钟17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg蛋白

4、质。量度酶纯度18、酶的性质：第7页共7页生化重点和结构和概念高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、对反应条件敏感（最适温度、最适pH），容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因子的存在，作为辅助因子的多为维生素或其衍生物19、国际系统命名基本原则：明确标明酶的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。20、国际系统分类法及编号（EC编号）氧、转、水、裂、异、合21、国际分类的盲区：忽略了酶的物种差异和组织差异22、pH的影响：过酸过碱导致酶蛋白变性、影响底物分子解

5、离状态、影响酶分子解离状态、影响酶的活性中心构象23、米氏方程:米氏常数:24、.解读Km(1)Km即是米氏常数,是酶反应初速度为Vmax一半时底物的浓度。当v=Vmax/2时，Km=[S]（Km的单位为浓度单位）(2)在一定条件下，可以使用它来表示酶与底物的亲和力。一个酶的Km越大，意味着该酶与底物的亲和力越低；反之，Km越小，该酶与底物的亲和力越高。(3)是酶在一定条件下的特征物理常数，不同的酶有不同的Km值，通过测定Km的数值，可鉴别酶。(4)Km可以帮助判断体内一个可逆反应进行的方向。如

6、果酶对底物的Km值小于对产物的Km值，则反应有利于正反应。否则，有利于逆反应。25、基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程。双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的双倒数形式：激素重点：1、动物而言，分泌激素的细胞被称为内分泌细胞，受激素作用的细胞被称为靶细胞。2、激素的高度特异性由受体决定。4、受体的性质：高度专一性，与配体结合的可逆性、高亲和性、饱和性、可产生强大的生物学效应。5、调解受体数目的因素：激素浓度的提高和激素长时间与靶细胞接触都可引起受体数目的下

7、调。6、细胞膜受体的跨膜区一般富含疏水氨基酸，常形成a螺旋。膜受体可分为：（1）G蛋白偶联受体（GPCR或7TM）（2）离子通道受体（水溶性通道）（3）酶受体（受体和配体结合后，酶活性被激活）（4）无酶活性但直接与细胞质内的酪氨酸蛋白质激酶相联系的受体（5）其他受体7、激素的细胞内受体至少含有两个活性部位：一个与激素结合，一个与DNA上特殊的激素反应元件（HRE）碱基序列结合。8、G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）G蛋白是一个界面蛋白，处于细胞膜的内侧，G蛋白与激素受体偶连，它作为一种中间接受体,在受体和

8、效应器之间传递信息. 所有的G蛋白与GDP结合的构象不同于与GTP结合的构象。与GTP结合的G蛋白才有活性。9、三聚体G蛋白中α能与激素受体、腺苷酸环化酶、GTP、氟化物等结合10、小分子G蛋白中：Ras（参与生长因子信号传递），Ran（帮助蛋白进出细胞核），Rho（调节肌动蛋白细胞骨架）Rab，ARF，起始因子、延伸因子、终止因子11、一旦α亚基结合GTP，它与β和γ亚基立即解离，其活性被激活，通常由α亚基去激活效应器。第7页共7页生化重点和结构和概念12、G蛋白偶联受体的信号转导：受体→G蛋