大豆蛋白的结构特征与营养价值的关系

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1、分类号：单位代码：10193密级：学号：博士学位论文大豆蛋白的结构特征与营养价值的关系Structuralpropertiesofsoyproteinanditsrelationshiptothenutritionalvalue作者姓名：龙国徽专业：动物营养与饲料科学研究方向：大豆抗营养因子指导教师：秦贵信所在学院：动物科学技术学院2015年5月吉林农业大学博士学位论文大豆蛋白的结构特征与营养价值的关系缩略词表11SGlycinin大豆球蛋白7Sβ-Conglycininβ-伴大豆球蛋白ANFAntinutritionalfactors抗营养因子BSABovineserumalbu

2、min牛血清白蛋白PBSPhosphate-bufferedsaline磷酸盐缓冲液β-Meβ-mercaptoethanolβ-巯基乙醇BisN,N′-methylenebisacrylamideN,N'-甲叉双丙烯酰胺TEMEDN,N,N′,N′-Tetramethylethylenediamine四甲基乙二胺TrisTris-(hydroxymethyl)-amino-methane三羟甲基胺基甲烷CBBR-250CoomassieBrilliantBlueR-250考马斯亮蓝-250FTIRFourierTransformInfraredSpectrometer傅立叶红外光

3、谱SEMScanningelectronmicroscope扫描电镜SDSSodiumDodecylSulfate十二烷基硫酸钠PAGEPolyacrylamide聚丙烯酞胺凝胶电泳DSCDifferentialScanningCalorimetry差示扫描量热TNBSTrinitrobenzenesulphonicacid三硝基苯磺酸法DHDegreeofhydrolysis水解度HRPHorseradishperoxidase辣根过氧化物酶ELISAEnzyme-linkedImmunosorbentAssay酶联免疫吸附方法TCATrichloraceticacid三氯醋酸D

4、CPDigestibilityofcrudeprotein蛋白质消化率A吉林农业大学博士学位论文大豆蛋白的结构特征与营养价值的关系PCAPrincipleComponentAnalysis主成分分析SBMSoybeanmeal豆粕DSBDefattedsoybeanmeal脱脂豆粉SPISoyproteinisolate大豆分离蛋白ESBMExtrudedsoybeanmeal膨化豆粕ESBExtrudedsoybean膨化大豆A吉林农业大学博士学位论文大豆蛋白的结构特征与营养价值的关系摘要大豆是人和动物的营养中最重要和使用最广泛的植物蛋白原料。大豆加工副产品豆粕是全世界动物饲料中

5、使用最多的蛋白原料。大豆中的两种贮藏蛋白—大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白占大豆总蛋白的70%左右，由于大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的含量高，使其成为影响大豆及其蛋白产品功能特点的重要因素。因此，大豆球蛋白和大豆伴球蛋白的分子结构和功能的关系成为广泛研究的问题。为了阐明加工过程大豆蛋白的结构变化对抗原蛋白免疫活性和消化率等营养价值的影响，本文采用了红外光谱、差热扫描和扫描电镜等技术对蛋白质的分子结构进行研究，并对提取的结构数据与免疫活性和消化率进行相关分析，以揭示加工过程大豆蛋白的结构特征与营养价值的关系。1.针对120℃干热和湿热处理的纯化固体大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白样品，本文采

6、用红外光谱、差热扫描和扫描电镜等技术对其分子结构进行分析。DSC结果表明大豆球蛋白比β-伴大豆球蛋白的超分子结构更复杂，含更高的能值，并且大豆球蛋白柔性较低；扫描电镜结果显示：120℃湿热处理的大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋比120℃干热处理大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白具有更强的聚集状态，而分子聚集不利于蛋白质的消化与吸收；红外光谱峰强变化数据显示：120℃湿热处理的大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的峰强出现显著性变化(P<0.05)，表明120℃湿热处理引起大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白结构显著变化；红外光谱酰胺Ⅰ带解析结果显示120℃湿热处理引起大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白分子内聚集A1

7、向分子间聚集A2转变，β-折叠显著下降(P<0.05)，α-螺旋和无规卷曲显著增加(P<0.05)；120℃干热处理引起β-伴大豆球蛋白β-折叠显著下降(P<0.05)和β-转角显著增加(P<0.05)，而对大豆球蛋白的二级结构没有显著变化，表明大豆球蛋白比β-伴大豆球蛋白结构热稳定性更好，结构不易破坏。2.利用Native-PAGE电泳、荧光光谱和红外光谱方法对热处理溶液中的大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的分子结构进行分析，运用ELISA检测其相应的免疫活性变化。Na