免疫球蛋白ppt课件

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1、免疫球蛋白分子—抗体第一节免疫球蛋白的分子结构与功能第二节五类免疫球蛋白的功能第三节免疫球蛋白基因的结构和抗体多样性第四节抗体的制备抗体（antibody,Ab)是B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一种糖蛋白，能与相应抗原特异性地结合，是介导体液免疫的重要免疫分子.免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白抗体和免疫球蛋白的关系:抗体都是免疫球蛋白，并非所有免疫球蛋白都具有抗体活性。分泌型Ig(sIg)和膜型Ig(mIg)基本概念：第一节免疫球蛋白的

2、分子结构与功能BasicImmunoglobulinStructure一、免疫球蛋白的基本结构四肽链结构，链间二硫键连接两条重链（H）和两条轻链（L）氨基端和羧基端。Porter等对血清IgG抗体的研究证明（一）轻链和重链1．轻链（lightchain，L链）214氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量为24KD，有两个由链内二硫键组成的环肽。2．重链（heavychain，H链）450-550氨基酸残基，分子量55或75KD，含糖数量不同，4-5个链内二硫键。3.根据重链分类：根据重链靠近羧基末端氨

3、基酸组成及排列顺序不同，将重链分为种：γ、α、μ、δ、ε根据重链组成不同，将Ig分为五类：IgG、IgA、IgM、IgD、IgE4.根据轻链分型：κ、λ型天然Ig分子中，重链同类，轻链同型（一）轻链和重链根据氨基酸排列顺序的不同分为：可变区（V区）和恒定区（C区）可变区：氨基酸组成、排列顺序变化较大．L链N端1/2处（VL）108-111个氨基酸残基，H链N端1/5-1/4处（VH）118个氨基酸残基，V区有一个肽环65-75个氨基酸残基。（二）可变区和恒定区免疫球蛋白的结构VL&CLVH&CHHinge

4、RegionCH1VLCLVHCH2CH3HingeRegionCarbohydrateDisulfidebond（二）可变区和恒定区1．可变区（Variableregion，V区）高变区（hypervariableregion,HVR）可变区骨架区（frameworkregion,FR）VL的HVR在24-34，50-56，89-97氨基酸位置。VH的HVR在31-35，50-56，95-102氨基酸位置。分别称为VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3。2．恒定区（constantregion，C区）

5、恒定区（C区）：氨基酸数量、种类、排列顺序及含糖量都比较稳定L链C端1/2处，105个氨基酸，H链C端3/4-4/5处，331-431个氨基酸在同一种属动物中是比较恒定的，是制备第二抗体进行标记的重要基础。如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，免疫马超变区（HVR）轻链：24-34、50-56、89-97重链：31-35、50-65、95-102因其在空间结构上可与抗原决定簇形成精密的互补，故又称互补性决定区（complementaritydetermingregion，CDR）框架区（

6、FR）（三）功能区（domain）链内二硫键折叠成球形区称为功能区约由110个氨基酸组成。氨基酸的顺序具有高度的同源性1、L链功能区：2个，（VL，CL各一个）2、H链功能区：IgG，IgA，IgD，4个（V区1个，C区3个）IgM，IgE，5个（V区1个，C区4个）Cγ1、Cγ2和Cγ3IgGIgG1,IgG2andIgG4IgG3IgDIgEIgMTailPieceCH4TailPiece3、功能区的作用：VL和VH是抗原结合的部位（FV区）。CL和CH上具有同种异型的遗传标记。CL/CH1补体C4b

7、结合位点CH2具有补体结合点。IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q的结合点；与IgG通过胎盘有关。与体内Ig降解速率CH3/CH4具有多种细胞Fc受体结合的功能(结合单核细胞,巨噬细胞,粒细胞,B细胞,NK细胞)，不同的Ig在结合不同的细胞时可产生不同的免疫效应。IgE的Cε2和Cε3功能区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FcεRI有关。4、铰链区（hingeregion）位于CH1～CH2之间。富含脯氨酸，对蛋白酶敏感，易伸展弯曲。作用：1.弯曲利于V区与不同距离的抗原表位结合。2.使Ig分子发生“

8、T”“Y”的构型改变，暴露补体结合位点。（四）J链（joiningchain）和分泌成分（secretorycomponent，SC）J链：一条多肽链，富含半胱氨酸，由浆细胞合成，以二硫键的形式共价结合到Ig的重链上存在：于IgA，IgM中作用:在H链的羧基端将Ig单体连接成双体或多聚体，起稳定多聚体结构及参与体内运转的作用（四）J链（joiningchain）和分泌成分（secretorycomponent，SC）分泌成分：