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时间:2021-01-29
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1、生物化学复习整理一、名词解释1、氨基酸的等电点:当溶液浓度为某一PH时,氨基酸分子中所含的和数目正好相等,静电荷为0,这一PH即为氨基酸的等电点,简称PI。在等电点时,氨基酸既不向正极也不向负极移动,即氨基酸处于两性离子状态。上COOH的解离常数负对数;上的解离常数负对数;侧链基团解离常数负对数;侧链中不含解离基团的中性氨基酸:酸性氨基酸:碱性氨基酸:当溶液PH大于等电点时,氨基酸带有净负电荷,在电场中向负极移动;当溶液PH小于等电点时,氨基酸带有净正电荷,在电场中向正极移动。2、蛋白质的等电点:与氨基酸、寡肽、多肽一样,蛋白质也能发生两性解离具有等电点。蛋白质的两性
2、解离性质是由其表面氨基酸残基的可解离的R基团以及肽链两端游离的氨基或羧基造成的。3、必需氨基酸:指人体必不可少,而机体内又不能合成,必须从食物中摄取的氨基酸。必需氨基酸共有10种:4、必需脂肪酸:按照营养价值,脂肪酸又分为必需脂肪酸和非必需脂肪酸,其中必需脂肪酸在人体内不能合成,只能通过食物获取。必需脂肪酸有亚油酸和亚麻酸。5、蛋白质的一级结构:也叫蛋白质的共价结构,是指氨基酸在多肽链上的排列顺序,如果一个氨基酸还含有二硫键,一级结构还包含二硫键的数目和位置。6、蛋白质的二级结构:是指多肽链的主链骨架本身(不包括R基团)在空间上有规律的折叠和盘绕,它是由氨基酸残基非侧
3、链之间的氢键决定的。7、蛋白质的三级结构:是指多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕,曲折和折叠,形成主要通过氨基酸侧链以及次级键和二硫键维系的完整的三维结构。8、蛋白质的四级结构:具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。其内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。9、蛋白质的变性:指蛋白质受到某些理化因素的作用,其高级结构受到破坏,生物活性随之丧生的现象。变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌及强酸和强碱等。10、酶:是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子,又称为生物催化剂。11、辅酶:某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并
4、协同实施催化作用,这类分子被称为辅酶。(氧化还原性质和转移基团的能力)(全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型--反应专一性,而蛋白酶则决定了所催化的底物类型--底物专一性)(金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子,在酶促反应中传递电子、原子或官能团)1、米氏常数Km的意义:Km值表示酶与底物之间的亲和程度:Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。2、酶的抑制作用和抑制剂:某些化合物能与酶相互作用,使酶分子中的活性基团发生变化,从而影响酶与底物分子的结合或减小酶的再生速率,使酶的活性降低或丧失的现象,称为酶的抑制作用。能能够引起酶抑制作用
5、的化合物称为抑制剂。3、不可逆抑制:抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合,引起酶的永久性失活。4、竞争性抑制:某些抑制剂的化学结构与底物相似,因而能和底物竞争与酶活性中心结合。(通过增大底物浓度来消除)5、非竞争性抑制:某些化合物能与酶的调控部位结合,引起酶分子构象变化,并导致酶活性下降。6、酶促反应的专一性:是指酶对参与反应的底物有严格的选择性,即一种酶只能作用于一种底物,或一类分子结构相似的底物,发生某种特定类型的化学反应,产生特定的产物。7、核酸的变性:是指核酸受到加热、极端的PH或离子强度降低等因素或特殊的化学剂(尿素、甲醛等)的作用,其双螺旋区的氢键断
6、裂,变成单链的过程,其中并不涉及共价键的断裂。8、核酸的复性:当各种变性因素不复存在的时候,变性时解开的互补单链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象称为复性。9、核酸的杂交:热变性的DNA单链,复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构,它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构,这样形成的新分子称为DNA杂交分子。10、核酸的熔点:Tm是指DNA的双螺旋有一半发生热变性时相应的温度。11、核酸的增色效应和减色效应:当加热双螺旋结构的DNA时,在260nm波长下吸光度增加的作用叫增色效应。相反,变性了的DNA分子,在一定条件下使其复性,复性以后的
7、DNA分子在260nm处减低了对紫外光的吸收,这种现象就是减色效应。12、DNA的复制:以亲代DNA分子为模板,经多种酶的作用,合成一个具有相同序列的新的子代DNA分子的过程。13、转录:以DNA为模板合成与其碱基顺序互补的mRNA的过程。14、表达:根据mRNA链上的遗传信息,合成蛋白质的过程。1、糖异生:泛指细胞内由乳酸或其他非糖物质净合成葡萄糖的过程,主要是在肝脏中进行,其途径基本上是糖酵解途径的逆过程。2、生糖氨基酸:(20种基本氨基酸的氧化分解主要生成7种中间产物如)丙酮酸,酮戊二酸、草酰乙酸、延胡索酸、琥珀酰CoA等,可以通过代谢途径转变
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