抗体免疫球蛋白ppt课件.pptx

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1、免疫学检验ExperimentalImmunology第四版什么是免疫？思考一：定义：机体免疫系统识别、清除抗原性异物（“自己”和“非己”）维持自身内环境稳定的一种生理功能。抗原抗体80%复习：抗原一、概念二、特性最佳免疫途径抗原决定基/表位三、抗原分类异嗜性抗原四、肿瘤抗原肿瘤特异性抗原TSA肿瘤相关抗原TAA（肝癌AFP）第五章抗体(Antibody，Ab)概述抗体的结构抗体分子的抗原表位抗体的生物学作用五类抗体的特性与功能单克隆抗体基因工程抗体抗体(Antibody)抗体(antibody，Ab):是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生能与抗原特异性结合的具有免疫功

2、能的球蛋白。基本概念:免疫球蛋白(Ig)：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。不特别说明，本书中Ig指抗体。生物学和功能上的定义结构和化学上的定义所有抗体都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不都是抗体!正常人血清电泳分离图Antigen丙种球蛋白/γ球蛋白+-2白蛋白（Albumin）球蛋白（globulin）1IgGIgAIgMIgDIg存在形式：分泌型(SecretedIg,SIg)：分泌入体液中，介导体液免疫应答。膜型(MembraneIg,MIg)：构成B细胞膜上的抗原受体BCR第一节抗体的结构一级结构：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序二级结构：氨基酸脱水缩合

3、成肽链，按一定的规律卷曲（α-螺旋）或折叠（β-折叠）形成特定的空间结构三级结构：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。四级结构：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构回顾--蛋白质结构：一、基本结构——四肽链结构免疫球蛋白分子的基本结构是一“Y”字型的四肽链结构，由两条完全相同的重链(heavychain,H)和两条完全相同的轻链(lightchain,L)以二硫键（-S-S-）连接而成。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。（一）重链和轻链2.重链（heavychain,H链）：分子量50~75kD，450~550个A

4、a.据H链氨基酸的不同将Ig分为五类，即IgA，IgG，IgM，IgD，IgEαγμδε同一类免疫球蛋白又可以分亚类：如IgG1-G4、IgA1-A2、IgM1-M21.轻链（lightchain,L链）：分子量25kD，211~217个Aa.轻链分为κ和λ链两种，据此可将Ig分为κ和λ两型(type)。正常人血清中κ：λ约为2:1二、功能区1.可变区（variableregion,V）：110个Aa，位于Ig的N端，占轻链的1/2和重链的1/4或1/5。该区的Aa的组成和排列顺序有较大变异，这种变异决定了抗原与抗体结合的特异性。2.恒定区（constantregion,C）：

5、位于Ig分子的C端，占轻链的1/2和重链的3/4或4/5。该区的Aa组成和排列在同一动物种属中比较恒定。不同抗体长度不同，IgA，IgG，IgD有3个CH，而IgM，IgE有4个CH1.1超变区（hypervariableregion,HVR）：重链和轻链V区（分别称为VH和VL）各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域。即Ab与Ag特异性结合的位置。又称互补决定区（complementaritydeterminingregion,CDR）。分别为CDR1、CDR2和CDR31.2.骨架区（frameworkregion,FR）：CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对

6、不易变化的区域。免疫球蛋白V区和C区结构示意图免疫球蛋白重链和轻链折叠形成的环形功能区为结构域，CDR为互补决定区，FR为骨架区3.结构域（功能区，domain）轻链:VL，CL重链:VH，CH1，CH2，CH3(IgG、IgA和IgD)，CH4(IgM和IgE)1.分类3.结构域（功能区，domain）各功能区的功能:(1)VH和VL—抗原结合部位；(2)CH1～3和CL—Ig遗传标志所在；(3)CH2(IgG)、CH3(IgM)—C1q结合部位；(4)CH3(IgG)—FcγR结合部位；(5)CH4(IgE)—FcεR结合部位。4.铰链区（hingeregion）位于CH1

7、与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。绞链区能改变两个Y形臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。IgD、IgG、IgA有绞链区，IgM和IgE则无。各类Ig的特点三、抗体的其他结构（一）连接链（joiningchain，J链）是一富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，主要功能是将单体Ig分子连接为多聚体。IgA二聚体和IgM五聚体均含J链；IgG、IgD和IgE常为单体，无J链。（二）分泌片（secretorypiece，SP）为一含