生化大题整理部分.doc

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1、简答题1.蛋白质变性的概念、本质及其应用。概念：在某些物理和化学因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生化活性的丧失，称为蛋白质变性。本质：一般认为蛋白质的变性主要发生在二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质变性后其理化性质和生物学性质发生改变。如溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解等。应用：（1）被应用来消毒灭菌（2）为保存蛋白制剂（如疫苗、抗体等）的有效，采用低温贮存。2．金属离子作为酶的辅助因子的主要作用。（1）作为酶

2、活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必须集团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生。（2）作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物。（3）金属离子还可以中和电荷，减少静电斥力，有利于底物与酶的结合。（4）金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。（辅助记忆：成中心；架桥梁；稳构象；减斥力）3．酶促反应的特点。（1）酶对底物具有极高的催化效率。其本质是更有效的降低活化（2）酶对底物具有高度的特异性。根据酶对底物选择的特点，酶的特异性可以分为两种类型。（a）绝对专一性，有的酶只作用于特定结构的底物分子，进行专一的反应，生成一种特定

3、结构的产物。（b）相对专一性。4.写出米氏方程并简述Km与Vm的含义（1）方程v=Vmax[S]/Km+[S]（2）Km等于酶促反应速度达到最大值一半时的底物浓度；Km值是酶的特征性常数，与酶的浓度无关；Km值在一定条件下可表示酶对底物的亲和力，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大，反之，Km值越大，亲和力则越小；Km值可用于判断反应级数；Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物；Km值可以用来确定酶活性测定时所需的底物浓度。（3）Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。5.酶原的

4、定义、激活的实质以及酶原存在与激活的意义。（1）酶原定义：有些酶最亲爱细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶前体称作酶原。（2）激活实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。（3）意义：a.消化道蛋白酶以酶原的形式分泌可避免胰腺的自身消化和细胞外基质蛋白遭受蛋白酶的水解破坏，同时还能保证酶在特定的环境和部位发生其催化作用。b.有的酶原可以视作酶的储存形式，需要时酶原转变成有活性的酶发挥催化作用。6.磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义。（1）生成NADPH和磷酸戊糖。（2）为核酸的生物合成提供核糖。（3）提供NADPH作为

5、供氢体参与多种代谢反应。a.NADPH是许多合成代谢的供氢体b.NADPH参与羟化反应c.NADPH可以维持谷胱甘肽的还原状态。7．胆固醇的合成部位原料限速酶及去路合成部位：胆固醇生物合成部位：除成年动物脑组织和成熟红细胞，全身各组织细胞胞液和光面内质网均可合成胆固醇。原料：乙酰CoA、NADPH和ATP，其中合成1分子胆固醇消耗18分子乙酰CoA、36分子ATP和16分子NADPH。限速酶：HMGCoA还原酶。去路：①转变成胆酸汁；②转变成类固醇激素；③转变成7-脱氢胆固醇8糖异生的主要生理意义生理意义：1空腹或饥饿时维持血糖浓度的恒定2促

6、进乳酸的再利用，补充肝糖原，补充肌肉消耗的糖；3肾脏的糖异生作用有利于排H+保Ka+，维持集体的酸碱平衡89.脂肪酸β-氧化与脂肪酸合成的异同。（1）β-氧化：反应部位：线粒体；原料：脂酰COA；限速酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ；转运载体：肉碱转运载体；反应进行方向：从羧基端到甲基端；步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解；产物：乙酰COA.（2）脂肪酸合成：反应部位：胞液；原料：乙酰COA；限速酶：乙酰COA羧化酶；转运载体：柠檬酸-丙酮酸循环；反应进行方向：从甲基端到羧基端；步骤：缩合、加氢、脱水、再加氢；产物：软脂酰COA。10氨基酸的来源和去路来源：

7、a、食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸b、组织蛋白降解产生的氨基酸c、体内合成的营养非必需氨基酸　去路：a、合成蛋白质和多肽b、转变为其他含氮化合物d、通过脱氨和脱羧作用分解11简述机体氨的来源和去路来源：a、氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源b、肠道吸收的氨（受pH值的影响）c、肾小管上皮细胞分泌的氨（受pH值的影响）。去路：a、在肝内合成尿素（最主要）b、合成谷基酰胺等非必需氨基酸c、转变成其他含氮化合物d、转变成铵盐排泄12一碳单位的概念、载体及生理功能。概念：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基（—CH

8、3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH=）、甲酰基（—CHO）及亚氨甲基（—CH=NH）等。载体：一碳单位不能游离存在，常与其载体四氢叶酸结合而转运和参与代谢。