生化复习小结.doc

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1、第一部分物质结构一、蛋白质（Protein,Pr）1.蛋白质的基本单位：氨基酸(aminoacid,AA)1)AA的元素组成：C、H、O、N、S、PN--16%（凯氏定N法，测Pr含量）2)AA的分类（按侧链Ｒ在水溶液中的性质）中性环境时氨基酸中性AA不带电甘、丙、甲硫、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色－非极性丝、苏、酪、半胱、天酰、谷酰－极性酸性AA带负电天、谷碱性AA带正电赖、精、组3)AA的连接方式：肽键（酰胺键）、肽：AA通过肽键形成的化合物4)AA的性质AA的紫外吸收：芳香族AA（苯丙、酪、色）含共轭双键→吸收紫外线，280nmAA的等电点(PI)：AA所带+、-电荷相等时溶液的PH值。2

2、.蛋白质的分子结构1)一级结构：Pr多肽链中，AA的组成和排列顺序。（决定Pr的空间结构和生物学功能）2)二级结构：蛋白质分子中，肽平面借助H键相对旋转，构成的局部周期性的空间构象。二级结构是主链原子的空间排布，不涉及侧链。构成单位：肽平面（酰胺平面）肽平面：肽键具双键性质，不能自由旋转，相关的6个原子（肽键的4个原子，两个Cα）处于同一个平面。Cα两侧的单键可自由旋转oα-螺旋：局部多肽链借助H键形成的螺旋形结构，一种广泛存在的Pr二级结构。oβ-折叠：局部多肽链借助H键形成的较伸展、呈锯齿状的结构，一种Pr二级结构。oβ-转角：局部多肽链借助H键形成的一种由4个AA残基构成的转折，一种Pr

3、二级结构。o不规则卷曲：多肽链种除以上几种较规则的构象外，规则性不强的一些二级结构形式。多肽链的不同区段可形成不同的二级结构3)三级结构：概念：在二级结构基础上，多肽链中主链和侧链的所有原子，借助各种次级键，盘绕成的特定空间结构。稳定因素：疏水作用、盐键、H健、范德华力、二硫键非共价键共价键基团分布规律：亲水基团暴露于分子表面，疏水基团包于内部。结构域：形成三级结构时，可将肽链中局部的二级结构汇集在一起，形成特异的结构域，多为口袋、洞穴状，核心部分多为疏水AA，多是活性部位。具备三级结构的Pr即可有生物活性4)四级结构概念：由两条or两条以上具独立三级结构的多肽链通过非共价键形成的空间结构两条

4、多肽链通过二硫键（共价键）连接，不视为具备四级结构。亚基的解离、聚合：Pr活性变化3.蛋白质的性质1)蛋白质的紫外吸收芳香族AA含共轭双键，可吸收紫外线→Pr可吸收紫外线，280nm紫外分光光度计—定量测定蛋白质含量2)蛋白质的等电点(PI)：Pr分子所带+、-电荷相等时溶液的PH值电泳：带电离子在电场中的定向移动称为电泳，Pr可用电泳进行分离。3)蛋白质的呈色反应蛋白质分子中的特殊基团+某种试剂→有色化合物（定性、定量分析）双缩脲反应、酚试剂反应、米伦试剂反应、考马斯亮篮染色4)蛋白质的亲水特性：Pr大分子能稳定的分散于水中稳定因素：水膜、电荷稳定因素破坏→Pr的沉淀：用于分离、纯化Pr蛋白

5、质沉淀方法沉淀方法沉淀原理对Pr影响常用试剂盐析高浓度中性盐破坏水化膜、中和电荷不变性安全的沉淀方法Na2SO4、NaCl、(NH4)2SO4—最常用有机溶剂极性有机溶剂破坏水化膜往往变性乙醇、丙酮生物碱试剂中和Pr的正电荷Pr在生物碱酸性溶液中，带+电荷，与生物碱试剂中和。往往变性苦味酸、鞣酸、钨酸、重金属盐中和Pr的负电荷Pr在重金属盐碱性溶液中，带-电荷，与带+电荷的金属离子中和。往往变性Ag+、Hg2+、Pb2+、Cu2+5)蛋白质的变性、复性蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，蛋白质分子天然构象被破坏，疏水基团外露，引起理化性质改变，生物活性丧失。肽键完整，一级结构未破坏变性不一定沉

6、淀（pH、pI相差较远）（盐析）蛋白质的复性：蛋白质变性不久，构象变化较小，去除变性剂，天然结构、活性可恢复。名词：蛋白质的等电点、蛋白质变性、蛋白质的一级、二级、三级、四级结构二、酶（Enzyme）酶：活细胞合成的具催化功能的Pr或核酸，生物催化剂核酶：具有催化作用的RNA脱氧核酶：具有催化作用的DNA1.酶的组成和活性中心多种酶———辅酶酶单纯酶：Pr部分结合酶酶Pr：专一性(全酶)辅助因子：辅酶、金属离子酶的活性中心：酶分子表面与底物结合并将底物转化为产物、体现酶活力的空间结构区域。辅酶常参与活性中心的构成必需基团结合基团：结合底物(活性中心)催化基团：催化反应非必需基团：活性中心以外、

7、结构基础、重要性2.酶促反应特点与机制1)酶促反应特点：高度不稳定性、极高催化效率、高度专一性、酶活性的可调控性结构专一性绝对专一性：一种底物专一性相对专一性：一类底物（基团、键）水解酶立体异构专一性2)酶的催化机制中间产物学说高效性极大地降低反应活化能锁—钥匙假说专一性诱导契合假说3.酶促反应动力学：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂1)米—曼氏方程Km：当酶促反应速度为1/2Vm时的