生化试卷(仅供参考).doc

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1、名词解释1、等电点：在某一pH环境中氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点2、蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象3、B-折叠：蛋白质中常见的二级结构，是由伸展的多肽键组成的，折叠片的构象是通过一个肽键的羧基氧和位于同一个肽键的另一个酰胺氧之间形成的氢键维持的，氢键几乎都垂直伸展的肽键，这些肽键可以是平行排列或者是反平行排列4、蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象5、透析：通过小分子经过半透

2、膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。6、离子交换层析：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱7、别构效应：某些不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位，引起蛋白质分子的构象变化而导致蛋白质活性改变的现象8、米氏常数：是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。米氏常数是酶的特性常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响9、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，通过共价键与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去10、同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成和理化

3、性质却有所不同的一组酶11、酶活力单位：一个酶活力单位是指在特定条件下，在1min内能转化1umol底物的酶量，或是转化底物中1umol有关基团的酶量12、拓扑异构酶：通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶13、增色效应：当双螺旋DNA熔解时，260nm处紫外吸收增加的现象14、氧化磷酸化：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化由ADP和Pi生成ATP与磷酸化相偶联的过程15、呼吸电子传递链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧16、解偶联剂：一种使

4、电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物17、柠檬酸循环：是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸18、脂肪酸的B-氧化：是脂肪酸在一系列酶的作用下，在a碳原子和B碳原子之间断裂，B碳原子氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少两个碳原子的脂肪酸19、乙醛酸循环：是某些植物，细菌和酵母菌中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙醛酸CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖，乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤20、分子杂交：具有互补序列的不同来源的核酸单链间，经退火处理即可形成双链

5、，形成新的杂交双螺旋简答题1、蛋白质纯化的原理依据和基本程序是什么？答：原理依据：依据蛋白质的各种理化性质，包括分子的大小和形状、和酸碱性质、溶解度、吸附性质和对配体的特异性等。一般程序：前处理、粗分级分离、细分级分离、结晶。2、何谓蛋白质的变性？其本质是什么？答：蛋白质的变性：某些物理的和化学的因素使蛋白质的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性的本质：稳定蛋白质空间构象的次级键破坏，导致分子的空间构象发生改变，一级结构不变。3、简述三羧酸循环的生理意义是什么？答：生理意义：供能为生物合成提供了中间物三羧酸循环

6、不仅是糖代谢的重要途径，也是脂类化合物和蛋白质最终氧化成CO2和H2O的重要途径。三羧酸循环是CO2的重要来源之一。为呼吸链提供H+和e4、简述尿素循环的原料，基本过程及发生部位答：A、部位肝脏是尿素合成的主要器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。B、原料尿素的生物合成需要NH3、CO2（或H2CO3）、鸟氨酸、天冬氨酸、ATP、Mg2+和相关酶的参加。C、过程全部反应过程可分为3个阶段：Ⅰ、CO2、NH3与鸟氨酸作用合成瓜氨酸。（线粒体）Ⅱ、瓜氨酸与天冬氨酸作用产生精氨酸。（细胞液）Ⅲ、精氨酸被精氨酸水解酶水解后放出尿素，并形成鸟氨酸。（细胞液）5、简述DNA和RNA分子的立体

7、结构，它们各有哪些特点？稳定DNA结构的力有哪些？答：DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对，G和C配对，A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的