[4.氨基酸] 什么是氨基酸.docx

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1、[4.氨基酸]什么是氨基酸第一节概述一、蛋白质定义蛋白质(protein)是由许多不同的α-氨基酸(aminoacids)按照一定的序列通过肽键(peptidebond)相连形成的具有比较稳定构象和一定生物功能的高分子含氮化合物。二、蛋白质的生物学意义1.蛋白质是生物体重要组成成分所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。2.蛋白质具有重要的生物学功能作为生物催化剂（酶）；代谢调节作用；免疫保护作用；物质的转运和存储；运动与支持作用；参与细胞间信息传递。3.氧化供能三、蛋白质分类根据蛋白质分子组成简单蛋白结合蛋白（杂蛋白）根据蛋白质的结构纤维蛋白球蛋白根据功能：结

2、构蛋白质，有生物活性的蛋白质，食品蛋白质结构蛋白质：肌肉、骨骼、皮肤等动物组织中含有结构蛋白质（角蛋白，蛋白，弹性蛋白等），其功能大多与其纤维结构有关有生物活性的蛋白质：酶结构蛋白激素蛋白质（胰岛素、生长激素）收缩蛋白质（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）传递蛋白质（血红蛋白，肌球蛋白，铁传递蛋白）抗体蛋白（免疫球蛋白）储存蛋白（卵清蛋白，种子蛋白）保护蛋白（毒素和过敏原）抗生素食品蛋白质：包括可供人类食用，易消化，安全无毒，富有营养，具有功能特性的蛋白质。乳、肉、蛋、谷物、豆类和油料种子是蛋白质的主要来源第二节氨基酸和蛋白质的物理化学性质存在自然界中的氨基酸有300余种，但从蛋白

3、质水解水解产物中分离出来的常见氨基酸仅有20种，除脯氨酸外均为α-氨基酸。一、氨基酸的物理性质1、结构和分类结构：α-氨基酸的通式如下氨基酸的分类：根据侧链R基的化学结构分脂肪族氨基酸芳香族氨基酸杂环氨基酸杂环亚氨基酸根据氨基酸侧链R基团的极性分类A非极性疏水性氨基酸B极性氨基酸a)不带电荷b)带正电荷c)带负电荷2、氨基酸的酸碱性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。3、氨基酸的疏水性

4、氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′当氨基酸的△G′值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子的内部；△G′为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，

5、但它的△G′是正值4、氨基酸的立体化学目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型某些氨基酸的D型异构体存在于一些微生物的细胞壁和具有抗菌作用的多肽内。如放线菌素D、短杆菌肽和短杆菌酪肽5、氨基酸的光谱色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸能够吸收紫外光，分别在波长278nm、275nm、260nm处出现最大吸收。大多数蛋白质含有色氨酸，酪氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。二、氨基酸的化学反应1、与茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质），其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基

6、酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。2、与荧光胺反应(wu)氨基酸可以与荧光胺反应，生成产生荧光的物质。可根据荧光强度测定氨基酸含量（ng级）。激发波长λx=390nm，发射波长λm=475nm。3、与1，2-苯二甲醛反应(wu)生成物为强荧光异吲哚衍生物（测定条件，激发波长380nm、发射波长450nm）4、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应PTH-氨基酸(苯硫乙内酰脲)5、与丹磺酰氯反应反应3、4、5可用来确定肽或蛋白质的末端氨基酸第三节蛋白质的结构蛋白质结构可以分为：一级结构(primarystructure)、二级结构(secondarystructure

7、)、三级结构(tertiarystructure)、四级结构(quaternarystructure)，其中二、三、四级结构统称为高级结构。一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(Primarystructure)指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构确定的战略原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。另外可通过核酸来推演蛋白质中的氨基