生-物-化-学PPT课件.ppt

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1、生物化学蛋白质蛋白质的组成单位---氨基酸二级结构超二级结构结构域三级结构四级结构蛋白质的一级结构蛋白质的高级结构蛋白质的理化性质和分离纯化技术一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸氨基酸(aminoacid，aa)是蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（buildingblock）。蛋白质是成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链）。•结构通式：(脯氨酸除外)－aa（一）常见氨基酸（20种）的结构及分类(兼性离子形式)（中性分子形式）•分类脂肪族aa（15）芳香族aa(3)杂环族aa(2)一氨基一羧基aa：Gly,Ala,Val,Le

2、u,Ile含羟基aa：Ser,Thr含硫aa：Cys,Met含酰胺基aa：Asn,Gln一氨基二羧基aa(酸性aa)：Asp,Glu二氨基一羧基aa(碱性aa)：Lys,ArgPheTyrTrpHisPro++-根据R基化学结构和极性分类黑色：非极性R基氨基酸绿色：极性R基氨基酸—一氨基一羧基氨基酸脂肪族氨基酸（甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）—羟基氨基酸（丝氨酸、苏氨酸）—含硫氨基酸（半胱氨酸、甲硫氨酸）—含酰胺基氨基酸（天冬酰胺、谷氨酰胺）—一氨基二羧基氨基酸（天冬氨酸、谷氨酸）—二氨基一羧基氨基酸（赖氨酸、精氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸、酪氨酸、色

3、氨酸）杂环族氨基酸（组氨酸、脯氨酸）（二）氨基酸的物理性质都为白色晶体，不同氨基酸结晶形状不同。熔点很高，一般在200℃以上。溶解度：大多数氨基酸都溶于水。Pro溶解度最大，其次为lys,Arg。胱氨酸和Tyr的溶解度较小。氨基酸由于具有不对称碳原子，所以具有旋光性。Tyr、Phe和Trp在近紫外区(220-300nm）有光吸收。蛋白质max=280nm氨基酸溶解度（25℃，g/L）脯氨酸(Pro)1620精氨酸(Arg)855.6赖氨酸(Lys)739丝氨酸(Ser)422半胱氨酸(Cys)280甘氨酸(Gly)249.9丙氨酸(Ala)167.2缬氨酸(Va

4、l)58.1甲硫氨酸(Met)56.2组氨酸（His）41.9异亮氨酸(Ile)34.5天冬酰胺(Asn)28.5苯丙氨酸(Phe)27.6亮氨酸(Leu)21.7色氨酸(Trp)13.6苏氨酸(Thr)13.2谷氨酸(Glu)8.5谷氨酰胺(Gln)(37℃)7.2天冬氨酸(Asp)5酪氨酸(Tyr)0.4氨基酸的溶解度指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的迁移率：(1)Ile,Lys(2)Ala,Val,Leu(3)Pro,Val(4)Tyr,Ala,His答：Rf：Ile＞LysLeu＞Val＞AlaVal＞ProTyr＞Ala＞H

5、is•氨基酸在晶体和水中主要以兼性离子存在。（三）氨基酸的酸碱性质氨基酸的两性解离氨基酸是一类两性电解质，它既起酸（质子供体）的作用，又起碱（质子受体）的作用。中性氨基酸的解离（以Gly为例）阳离子（A+）兼性离子（A0）K1兼性离子（A0）阴离子（A–）K2注：K1和K2分别为-COOH和-NH3+的解离常数Handerson-Hasselbalch公式pH=pKa[质子受体][质子供体]=1-COO--COOH静电荷-0.5-NH2-NH3+静电荷+0.5pH-pKa=1[质子受体][质子供体]=10-COO--COOH静电荷-1-NH2-NH3+静电荷0pH

6、-pKa=-1[质子受体][质子供体]=0.1-COO--COOH静电荷0-NH2-NH3+静电荷+1判断在任何pH条件下氨基酸各种基团的带电状态。pK1=2.19pKR=4.25pK2=9.67pK1=1.82pKR=6.0pK2=9.17His在pH7处有显著的缓冲能力酸性氨基酸的解离（Glu为例）碱性氨基酸的解离（His为例）pK1=2.34pK2=9.60中性氨基酸的解离（Gly为例）pH=pIpH>pIpH

7、电荷越大；利用各种aa的pI不同，可通过电泳法、离子交换层析法进行分离。调节溶液pH值，使氨基酸处于兼性离子状态，此时氨基酸所带正负电荷数相等，即净电荷为0，在电场中既不向阳极又不向阴极移动，这时溶液的pH值即为氨基酸的等电点。定义pK1pK2pKRpI侧链不解离中性氨基酸2.0~3.09.0~10.05~6酸性氨基酸AspGlu2.092.199.829.673.864.252.973.22碱性氨基酸ArgLysHis2.172.181.829.048.959.1712.4810.536.0010.769.747.59pI为兼性离子两侧相应解离基团pK的算数平均

8、值。与2，