蛋白质分子构象课件.ppt

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1、蛋白质结构层次多肽链立体结构原理二级结构超二级结构三级结构四级结构内容提要（第十一讲）完全允许构象区稳定构象不完全允许构象区不稳定构象极限允许构象区极不稳定构象不允许构象区拉式构象图以Φ作横坐标,Ψ作纵坐标,作出Φ,Ψ图,称为Ramachandran构象图(简称拉氏图).在实线封闭的区域是允许区，构象稳定。右手α-螺旋、平行与反平行β-折叠、胶原三股螺旋都在此区。虚线外的区域是不允许区，构象极不稳定，不能存在。Φ=180°，Ψ=0°和Φ=0°，Ψ=180°的构象。虚线封闭的区域是不完全允许区，构象

2、不够稳定。310-螺旋、π-螺旋及左手螺旋都位于此区。拉式构象图R侧链对拉式图有很大影响。如果多肽链由Gly组成，允许区占61%。如果由Ala组成，允许区占23%，由Val或Ile组成，则允许区更小。主链二面角分别为反平行和平行β-折叠。Ⅱ为扭型β-折叠。C为胶原蛋白的三股螺旋②为二重带跨图的等值线（从+5到2，从-5到-3）是指每一螺圈所含的氨基酸数（n）：+为右手，-为左手；n=2是无手性的。蛋白质的大多数成对二面角数值，都是位于拉式图的允许区或部分允许区，最大密度接近（Φ=-60°，Ψ=-6

3、0°）左右。另一最大密度位于左上角。③为310螺旋α为右手α-螺旋π为4.416-螺旋蛋白质三维结构的表示方法第三节二级结构蛋白质二级结构：由多肽链主链骨架中各个肽段所形成的规则的或无规则的构象。一、螺旋结构(一)概述螺旋构象：多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升，从而形成一个螺旋式的构象。整数螺旋非整数螺旋螺旋结构右手螺旋左手螺旋按氢键形成方式不同:α-系螺旋γ-系螺旋螺旋结构相邻螺圈之间形成氢键维持螺旋的稳定性在α-系螺旋中，每个氢键所封闭的环是：封闭环本身的原子数是3n+4n=1，2，3，

4、……从多肽链的N端出发，n表示在主链骨架上，每个肽单位的C=O的氧原子与其前的第n个肽单位的N-H的氢原子生成一个氢键。因此α-系螺旋有许多不同的螺旋构象。2.27-螺旋（n=1）310-螺旋（n=2）3.613-螺旋（n=3）4.416-螺旋（n=4）这些螺旋可用SN来表示S-表示每一圈所包含的氨基酸残基数N-表示氢键封闭环本身的原子数在γ-系螺旋中，每个氢键所封闭的环是：封闭环本身的原子数是3n+5n=1，2，3，……5.117-螺旋（n=4）为γ-螺旋,氢键封闭环本身的原子数是17(3×4+

5、5=17).2.2，一条带n=1310-螺旋n=2π-螺旋n=4α-螺旋n=3（二）α-螺旋1.α-螺旋结构特征即3.613-螺旋，是非整数螺旋。结构特征为：⑴每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，每个残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。⑵每一个Φ角等于-57°，每一个Ψ角等于-47°.⑶相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向与螺轴平行，氢键封闭环本身包含13个原子。n位氨基酸残基n+4位氨基酸残基羧基端的后三个肽键内C=O不能形成α-螺旋氢键氨基端的前三个肽键内NH不能形成α-螺旋氢键α

6、-螺旋的氢键连接发生在C=O和NH之间第n个残基第n个肽键第n+4个残基第n+3个肽键α-螺旋结构2.R侧链的影响R侧链对α-螺旋的形成和稳定性有较大的影响.如果在多肽链上，连续存在带相同荷电基团的氨基酸残基（如Lys、Asp、Glu），则α-螺旋不稳定。当这些氨基酸分散存在时，不影响α-螺旋的稳定性。如果在多肽链上，连续存在Gly时，α-螺旋不能形成。多肽链上哪里有Pro存在，哪里就不能形成α-螺旋。胶原蛋白含有大量的Pro、羟脯氨酸残基和甘氨酸，所以不可能存在α-螺旋。丝心蛋白含有50%的Gl

7、y残基，也不可能存在α-螺旋。3.右手α-螺旋是稳定的构象α-螺旋构象有右手α-螺旋和左手螺旋之分。异亮氨酸R基较大，有空间阻碍，不能形成α-螺旋。请思考：右手α-螺旋和左手螺旋是对映体吗？在所有螺旋构象中，右手α-螺旋是稳定的构象。左手α-螺旋能量高，构象不够稳定。4.非典型α-螺旋非典型α-螺旋（称αⅡ）典型α-螺旋（称αⅠ）1区别：形成氢键的N,H,O三个原子是否在一条直线上。形成氢键的N、H、O三个原子位于一条直线上。形成氢键的N、H、O三个原子不在一条直线上。(三)310-螺旋、2.27

8、-螺旋和π-螺旋1.310-螺旋是整数螺旋。为α-右手螺旋的过渡形式，又瘦又长。每一圈含有三个氨基酸残基，残基高度为0.20nm；螺旋半径0.19nm；Φ=-49°、Ψ=-26°。比α-螺旋紧密，氢键环包含10个原子。310-螺旋不够稳定，通常作为α-螺旋末端的最后一圈存在。2.27-螺旋比较紧，每圈只有2.2个氨基酸残基，氢键环包括7个原子。2.π-螺旋又称4.416-螺旋，是非整数螺旋。每圈有4.4个氨基酸残基，氢键环包含16个原子。残基高度为0.11nm；螺旋半径0.28nm