2010生化与分子生物学复习要点

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1、16生化与分子生物学（I）复习要点绪论略第一章糖类1.糖的旋光性、D、L型糖（通过与甘油醛的比较）、醛糖与酮糖2．变旋现象，异头体（a、b）3．几种重要单糖的结构：甘油醛、二羟丙酮、核糖、脱氧核糖、葡萄糖、甘露糖、半乳糖、果糖等4.单糖的还原性质、形成糖苷的性质：糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物5.几种重要的二糖的结构:a.麦芽糖：葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷,是直链淀粉的形成方式;b.异麦芽糖：葡萄糖α-1,6-葡萄糖苷,是支链淀粉（糖原）分支处的形成方式；c.蔗糖：α-葡萄糖β-2,1果糖苷/β-果糖α-1,2葡萄糖苷;d

2、.乳糖：葡萄糖β-1,4-半乳糖苷;e.纤维二糖：葡萄糖β-1,4-1616葡萄糖苷,是纤维素的形成方式。6.几丁质、肽聚糖重复单位，神经氨酸的结构7.糖蛋白糖肽键的连接：N-糖苷键（N-乙酰葡糖胺(GlcNAc)异头碳与Asn的g酰胺N连接（Asn-X-Thr/Ser）；0-糖苷键:GlcNAc异头碳与Thr/Ser的-OH结合形成的。ABO血型关系（凝聚原与凝聚素）第二章脂类1.脂肪酸,饱和、不饱和性，双键数目、顺反式，双键的位置：9、12、15,熔点与结构的关系：链长（长-高），不饱和（饱-高）。常见：软脂酸16：0，硬脂酸18：0，，亚油酸

3、18：2△9，12，α-亚麻酸18：3△9，12，15，γ-亚麻酸18：3△6，9，122.甘油脂：甘油三脂的结构，性质：皂化值：加热，KOH（mg）/油脂（g）；碘值：油脂中的不饱和双键可以与I2、Cl2等发生加成反应，I2（g）/油脂（百克）。3．磷脂结构特点，磷脂酶作用位点、甘油磷脂（磷脂酰甘油）：结构通式1616第三章氨基酸1.氨基酸氨基酸的结构通式（L型）：α-碳原子，α-羧基，α-氨基；中文名，英文名：3字母名，如Gly、Cys等，20基本氨基酸种要会背。2．氨基酸的分类A.结构上:<1>脂肪族氨基酸、酸性氨基酸（2羧基1氨基：Glu、

4、Asp）、碱性氨基酸（2氨基1羧基：Arg、Lys），中性氨基酸（氨基羧基各一：很多）;<2>芳香族氨基酸：含苯环：Phe、Tyr;<3>杂环氨基酸：His（也是碱性氨基酸）、Pro、Trp。B.R基的极性;<1>极性氨基酸：亲水氨基酸：溶解性较好，酸性氨基酸、碱性氨基酸、含巯基、羟基、酰胺基的氨基酸，Glu、Asp、Arg、Lys、His、Cys、Ser、Thr、Tyr、Gln、Asn;<2>非极性氨基酸：疏水氨基酸：Gly、Ala、Leu、Ile、Val、Pro、Met、Trp。3.氨基酸的性质A.物理性质1616<1>紫外吸收：有共轭双键的物

5、质都具有紫外吸收，在20种基本aa中Trp、Tyr、Phe均有3个双键共轭，有紫外吸收（280nm）。<2>旋光性：仅Gly不具旋光性，其它19种都有，且自然选择为L-型。B.化学性质等电点：氨基酸是个两性电解质，既可进行酸解离也可进行碱解离。如果调节溶液的pH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个pH值称为氨基酸的等电点（pI）。等电点的计算：（氨基酸或一短肽）。C氨基酸的重要化学反应茚三酮反应：α-NH2茚三酮紫色、红色物，α＝NH2茚三酮黄色物Pro的鉴定。与酰化试剂反应：α-NH2与酰氯或酸酐，如，与苄氧甲酰氯、丹磺酰氯。烷基化反应：α-N

6、H2与DNFB（二硝基氟苯，Sanger试剂）DNP-aa二硝基苯黄色物蛋白质N端测定一级结构分析。α-NH2PITC1616苯异硫氰酸酯（Edman试剂）PTC-aa在无水的酸中环化成PTH-aa蛋白质N端测定一级结构分析aa顺序。第四章肽和蛋白质1.蛋白质通论凯氏定氮法：N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量2.肽与肽键，肽键的特点3.蛋白质一级结构的测定策略比如，根据一些实验结果，连接一个短肽序列。需要了解一些方法，如：一些酶的特异作用位点：胰蛋白酶：仅作用于Arg、Lys的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。产物C末端

7、为Arg、Lys的肽链。胰凝乳蛋白酶：仅作用于含苯环的氨基酸的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。产物为C端Trp、Tyr、Phe的肽链。化学裂解法（p174）：如：CNBr只断裂由甲硫氨酸羧基参加形成的肽键。羧肽酶A：Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基羧肽酶B：仅Arg、Lys羧肽酶C：所有的氨基酸残基1616第五章蛋白质的三维结构。二级，二面角、三级，四级结构的概念1．稳定蛋白质三维结构的作用力主要是由非共价键或次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）和二硫键维持。2.蛋白质的二级结构<1>α-螺旋α-螺旋即像弹簧一样的螺旋，有右手与左手

8、之分，自然选择蛋白质的α-螺旋为右手螺旋。α-右手螺旋的数据：每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高0.54nm