抗体结构与功能.ppt

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1、抗体一般是由抗原刺激B细胞分化成浆细胞后产生的。能与对应的抗原结合。抗体与不同的抗原结合往往出现不同的反应，因而常给抗体以不同的名称，如凝集素、沉淀素、抗毒素、溶血素、溶菌素等。。1890年德国学者Behuing和日本学者北里用脱毒的白喉杆菌外毒素免疫动物，在动物的血清中产生一种能中和外毒素毒性的物质，称为抗毒素，这是在血清中发现的第一例抗体。1938年，Tiselius和Kabat用电泳技术发现，血清中的抗体活性存在于区，故抗体又称球蛋白或丙种球蛋白。因而曾称其为丙种球蛋白。现已证明抗体主要存在于区，有的抗体延至β甚

2、至a区。位于区的球蛋白也不一定都具有抗体活性。抗体Antibody抗体：机体在抗原物质刺激下，由B细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白。免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig):1964年世界卫生组织：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白。Ab与Ig概念的异同:Ig是结构与化学的概念，包含的内容更广泛。Ab是生物学和功能的概念，是抗原的对立面。简单的讲，所有抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并非都是抗体。IgAbIg可分为两种类型：分泌型Ig:存在于血清、体液

3、及分泌液中，具有抗体的各种功能。膜型Ig：位于B淋巴细胞表面，即膜免疫球蛋白（mIg），是B淋巴细胞的抗原识别受体。mIgM一、免疫球蛋白的基本结构1963年，Porter对IgG的化学结构提出了一个模式图，后证实各类免疫球蛋白均具有与IgG相似的基本结构。免疫球蛋白的结构与功能区1.重链（heavychain,H链）含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。根据H链抗原性的差异可将其分为5类：链、链、链、链和链，由它们组成的Ig分别称为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。IgG有四个亚类Ig

4、G1～IgG4；IgA由两个亚类IgA1和IgA2；其他的未发现有亚类。2.轻链（lightchain,L链）轻链大约由214个氨基酸残基组成，分子量约为24kD。L链共有两型：kappa()与lambda()，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。（一）重链和轻链重链糖基铰链区轻链通过对IgH链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区，而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。1.可变区（variableregion,V区）位于L链靠近N端的1/2和H链

5、靠近N端的1/4或1/5。H链和L链的可变区分别称为VH和VL。高变区（hypervariableregion,HVR)骨架区（frameworkregion,FR)互补决定区(complementarity–determiningregion,CDR)2.恒定区（constantregion,C区）位于L链靠近C端的1/2和H链靠近C端的3/4区域或4/5区域，H链和L链的恒定区分别称为CH和CL。（二）可变区和恒定区抗体的CDR直接接触抗原表位（Epitope）位于CH1和CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展

6、弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。该区连接抗体的Fab段和Fc段，使两个Fab段易于移动和弯曲，进而可与不同距离的抗原表位结合。IgE和IgM无铰链区。（三）铰链区（hingeregion）二、免疫球蛋白的其它成分1．连接链（joiningchain，J链）存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，分子量约为15kD，由浆细胞合成。它将Ig单体连接成二聚体、五聚体或多聚体。2．分泌成分（secretorycomponent,SC）又称分泌片（secretorypiece），是分泌型

7、IgA（sIgA）上的一个辅助成分，分子量约为75kD的糖蛋白，由上皮细胞合成，以非共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到黏膜表面。SC的存在对于sIgA抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用，并介导sIgA从黏膜下到黏膜表面的转运。三、免疫球蛋白的功能区Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形结构，称为功能区或结构域，每一功能区约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。1.L链功能区分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）两功能区。2.H链功能区IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（V

8、H）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。四、免疫球蛋白的水解片段1.木瓜蛋白酶水解片段裂解部位：铰链区二硫键连接的两条重链的近N端。所得片段：①两个抗原结合片段(fragm