麻疯树佛波酯对菜青虫体内几种酶活力的影响.pdf

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1、四JII动物2013年第32卷第3期SichuanJournalofZoologyVo1.32No.32013DOI:10.3969/j.issn.1000—7083.2013.03.007麻疯树佛波酯对菜青虫体内几种酶活力的影响刘雪清,李文庆,李莉,卢代华,陈放,李静(1.四川大学生命科学学院,成都610064;2.长治学院生物科学与技术系,山西长治046011;3.四川省农业科学院植物保护研究所,成都61o066)摘要:麻疯树佛波酯是麻疯树中最主要的毒性成分。文章研究了取食麻疯树佛波酯后,三龄菜青虫体内的超氧化物歧化酶(SOD)、中肠蛋白酶、Ca一ATP酶以及蛋白激酶

2、C(PKC)活力的变化,旨在探讨麻疯树佛波酯对菜青虫的杀虫作用机理。结果表明:取食低浓度的佛波酯刺激菜青虫体内SOD活力增加,而超过16g·mL的处理浓度则会使SOD活力显著下降。麻疯树佛波酯对试虫中肠蛋白酶活力有较强的抑制作用,8Ixg·mL的处理浓度下其比活力显著低于对照组(t测验,P<0.05),随着佛波酯浓度增加,其抑制作用也增大。此外,佛波酯对菜青虫神经细胞膜上Ca一ATPase的活性也具有明显的抑制作用。在一定的浓度范围内,菜青虫中肠细胞PKC活力随佛波酯处理浓度升高而升高,64txg·mL时PKC比活力最高,达到对照的2.35倍;同时胞膜PKC/胞浆PKC比

3、值升高,伴随着明显的质膜转位。取食麻疯树佛波酯后3h,试虫中肠细胞PKC活力即显著高于对照(t测验,P<0.05),在12h活力达到最大值,为对照组的4.4倍。由于麻疯树佛波酯结构与PKC的激活物二酰基甘油(DAG)类似,因此能显著激活试虫体内的PKC,PKC可能是麻疯树佛波酯发挥杀虫作用的重要靶标。关键词:麻疯树佛波酯;菜青虫;酶活;蛋白激酶C中图分类号:Q969.42;Q55文献标识码:A文章编号:1000—7083(2013)03—0354—06EfectsofPhorbolEstersfromJatrophcurcasonSeveralKindsofEnzymes

4、inP/er~rapaeLarvaLIUXueqing,LIWenqing,LILi,LUDaihua,CHENFang,LIJing(1CollegeofLifeScience,SichuanUniversity,Chengdu610064,China;2.DepartmentofBiologicalSciencesandBioteehnology,ChangzhiUniversity,Changzhi,ShanxiProvince046011,China;3.InstituteofPlantProtection,SichuanAcademyofAgricultural

5、Sciences,Chengdu610066,China)Abstract:PhorbolesterwasamaintoxininJatrophcurcasseed.InordertoinvestigatetheinsecticidalmechanismofphorbolestersagainstPierisrapaelarva,theenzymeactivitiesofsuper—oxidedismutase(SOD),midgutsprotease,Ca一ATPaseandproteinkinaseC(PKC)wereexaminedinthispaper.There

6、sultssuggestedthattheactivitiesofSODwerein—creasedwhenexposuretolowconcentrationsofphorbolesters.Interestingly,theactivitieswoulddecreasewhentheconcen—trationsofphorbolesterswerehigherthan16Ixg·mL~.Additionally.phorbolesterscouldsignificantlyinhibittheactivi—tiesofmidgutsproteaseinvitroan

7、dinvivo.Proteaseactivitiesweresignificantlylowerthanthecontrolevenat8p,g·mL一phorbolesters(t-test,P<0.05),andtheinhibitioneffectbecamemoreintensewiththeincreasingofphorbolesterscon—centrations.Furthermore.phorbolesterscouldsignificantlyinhibittheactivitiesofCa一ATPase

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