蚕丝素蛋白及其应用

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1、第12卷第12期精细与专用化学品Vol.12,No.122004年6月21日FineandSpecialtyChemicals∀13∀新品介绍蚕丝素蛋白及其应用王佳培胡建恩白雪芳杜昱光(中国科学院大连化学物理研究所,辽宁大连116023)摘要:阐述了丝素蛋白的组成、结构、性质和制备方法,及其综合利用现状。丝素作为一种天然蛋白质在医学和食品等行业中的应用开发研究具有深远的意义。关键词:丝素蛋白;蚕丝;氨基酸SilkFibroinanditsApplicationWANGJiapei,HUJianen,BAIXuefa

2、ng,DUYuguang(DalianInstituteofChemicalPhysics,ChineseAcademyofSciences,Dalian116023,China)Abstract:Thecomposition,structure,property,preparationandcurrentsituationofcomprehensiveutilizationofsilkfibroinhavebeenreviewedinthispaper.Thedevelopmentresearchonapplicationofsi

3、lkfibroin,akindofnaturalresource,inmedicine,foodstuffandotherwisehasgreatprofoundsignificanceinpractice.Keywords:silkfibroin;silk;aminoacid2!蚕丝由2种蛋白组成,包围在蚕丝外层的是丝表1柞蚕丝和桑蚕丝的氨基酸组成%胶蛋白,内层为丝素蛋白。不同种类的蚕丝中,丝素名称柞蚕丝素桑蚕丝素蛋白的含量不尽相同,但大体上说,丝素蛋白占蚕丝甘氨酸2585428总质量的70%~80%。丙氨酸441

4、1324我国早在5000年前就有了养蚕的历史,历来以缬氨酸152303亮氨酸040068养蚕缫丝织绸为传统产业,是产丝大国,家蚕蚕茧异亮氨酸038087和年生丝量分别为68万t和87万t,占全世界总丝氨酸1291471!产量的70%;柞蚕的总产量占全世界的90%左苏氨酸047151右。在丝绸生产过程中难免产生废丝,其数量可观,蛋氨酸050010胱氨酸023003从资源节约和综合利用方面出发,开展对丝素的开酪氨酸901118发研究有着重要的意义。苯丙氨酸047115脯氨酸0470631组

5、成和结构色氨酸17503611组成赖氨酸021045精氨酸513090丝素蛋白由18种氨基酸组成,其中有8种是人天门冬氨酸822173体所必需的氨基酸。由于种类的不同,柞蚕丝和桑谷氨酸212174蚕丝的丝素蛋白中氨基酸含量具有明显的差别,详组氨酸156032见表1。收稿日期:20040517作者简介:杜昱光(1963),男,研究员,中国科学院大连化学物理研究所天然产物与糖工程研究组负责人,从事植物糖生物学与寡糖工程天然产物研究、应用微生物研究与开发。∀14∀精细与专用化学品第12卷第12期除

6、了碳、氢和氮元素外,丝素蛋白还含有多种其较多的碱性氨基酸,尤其是精氨酸。而柞蚕丝素不他元素如钾、钙、硅、锶、磷、铁、铜等,这些元素与丝仅含有碱性氨基酸,还含有作为细胞粘附座而闻名1!素蛋白的性能及蚕吐丝的机理等有直接关系。的三肽序列:精氨酸甘氨酸天门冬氨酸。12结构2性质丝素蛋白是一种纤维状蛋白,由表层的无定形区和里层的结晶区构成。其中结晶区包括2种结晶丝素蛋白具有多孔性和较高的吸水回潮率,不形态,分别称为silk#型和silk∃型。silk#晶体立溶于水,可溶于高浓度的某些无机盐。丝素蛋白在体构象呈曲柄形,是介于折叠与

7、螺旋之间的一100∋时开始脱水,从175∋开始逐步失重,颜色由种中间形态,晶胞参数为:a=449,b=720,c=白变黄,至280∋完全变黑,305∋时分解。丝素蛋908;silk∃晶体呈反平行折叠层结构,属单斜白分子中因含酚羟基及其他结构,易吸收紫外光而晶系,晶胞参数为:a=944,b=697,c=变性。随着照射时间的增加,丝素蛋白泛黄程度也920,=90%,由肽链构成折叠层,再由折叠层形增加,特别是在有水的环境下,泛黄程度加剧。3!成整个silk∃晶体。丝素溶液中丝素蛋白的构象为无规则卷曲结在si

8、lk∃中,肽链的链段排列整齐,相邻链段之构,在45∋下中速干燥固化得到含silk#结构的丝间的氢键和分子间引力使它们结合的相当紧密,抵素膜;温度高于45∋时,silk#向silk∃转变。丝素抗外力拉伸的能力强,柔软度低,

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