蛋白质结构与功能.ppt

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1、第一节蛋白质的化学组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质结构与功能的关系第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化第二章蛋白质结构与功能蛋白质的主要生理功能蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本的命题。生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动的体现者，具有以下主要功能：催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能碳(C)50%~55%氢(H)6%~8%氧(O)19%~

2、24%氮(N)13%~19%~16%；N(g)×6.25=样品Pr含量硫(S)0%~4%少量的磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等第一节蛋白质(protein)的化学组成元素组成生物体内的氨基酸类别蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。CαRH2NHCOOHCαRH3N+HCOO-或构成蛋白质的20种氨

3、基酸(aa)的结构特点:1.均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同2.α－碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)3.α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）一氨基酸(aminoacid)——蛋白质的基本构成氨基酸结构通式（一）氨基酸的分类根据氨基酸侧链基团(Ｒ)的结构和理化性质，将其分为：1.非极性氨基酸2.极性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸1.非极性氨基酸包括7个：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）和脯氨酸（Pro）2.极性氨基酸R-基含有

4、极性基团；中性酪氨酸(Tyr)生理pH条件下不解离。色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr)、包括8个：3.酸性氨基酸R-基有COOH(COO-)带负电荷4.碱性氨基酸R-基有NH2(NH3+)赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)带正电荷精氨酸（Arg）组氨酸（His）胍基咪唑基1.两性解离及等电点（二）氨基酸的理化性质+OH+H++OH+H+pHpIpH=pI等电点(pI)：氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等，分

5、子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于pH7pI=1/2（pK1+pK2）若一个aa有3个解离基因，则其pI为兼性离子两边pK的平均值2.紫外吸收性质色氨酸和酪氨酸在280nm波长附近对紫外光有最大吸收峰。据此可以通过测定蛋白质溶液280nm的吸光值快速测定其蛋白质含量。3.茚三酮反应aa与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色的化合物，在570nm处有最大吸收。据此亦可用作aa含量分析。构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在

6、近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。酪氨酸的max＝275nm，275=1.4x103;苯丙氨酸的max＝257nm，257=2.0x102;色氨酸的max＝280nm，280=5.6x103;氨基酸与茚三酮反应+3H20水合茚三酮(无色)NH3CO2RCHO+还原性茚三酮紫色化合物(弱酸)加热水合茚三酮+2NH3+还原性茚三酮氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）PITC（phenylisothiocyanate）+苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA)（phenyl

7、isothiohydantion-AA）弱硷中(400C)(硝基甲烷400C)H+氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）DNFB（dinitrofiuorobenzene）DNP-AA(黄色)++HF弱硷中氨基酸（一）肽与肽键脱去一分子水缩合形成的键二、肽一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基肽键的概念：称肽键(peptidebond)肽氨基酸借肽键相连而形成的化合物称肽(peptide)MetPhe二肽LysMetPhe三肽CysThrLysMetPhe五肽寡肽(oligopeptide)由10个

8、以内氨基酸连成的小肽多肽(polypeptide)由许多氨基酸连成的肽又称多肽链或肽链其形状为一条没有分支的长链，氨基末端(Ｎ－端)羧基末端(C－端)CysMetPheLysSerThrValNH2COOHCOHOCH3NH2HC+HOCOCH2N