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时间:2019-07-09
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1、第一章蛋白质结构与功能StructureandfunctionofProtein第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质结构与功能的关系第四节蛋白质的理化性质第五节蛋白质分离与纯化的基本原理一、什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacid)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。二、蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是构成生物体的基本成分占人体干重45%,细胞70%2.蛋白质具有多样性的生物学功能1)作为生物催化剂enzyme2)代谢调节功能hormone3)
2、免疫保护功能Ab4)物质的转运和储存功能binding-component5)运动与支持6)参与细胞间信息传递第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成1、主要元素:碳(50%—55%)、氢(6%—8%)、氧(19%—24%)、氮(13%—19%);次要元素:硫、磷、铁、锰、锌、碘。2、蛋白质元素组成的特点基于:各种蛋白质的含氮量很接近:平均为16%;体内的含氮物质以蛋白质为主。则可通过测N→测Pr。即每克样品蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸(amino
3、acids)1、氨基酸(AA)的通式HRCCOOHα-氨基和α-羧基NH22、特点:(1)20种基本氨基酸中,除脯氨酸为亚氨基酸外,其余19种均符合通式;(2)除甘氨酸的R基为H外,其余19种α-碳原子为不对称碳原子,有L、D型之分,但组成人体蛋白质的氨基酸均为L型;(3)不同氨基酸的侧链基团不同。3、氨基酸的分类(根据侧链基团的结构和性质不同)(1)非极性疏水性AA:R为疏水基团,无极性。Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Pro、Trp8种(2)极性中性AA:R不带电荷,但显极性
4、。Gly、Ser、Thr、Tyr、Cys、Asn、Gln7种(3)酸性AA:R可电离带负电荷,有极性。Glu、Asp2种(4)碱性AA:R可电离带正电荷,有极性。Lys、Arg、His3种4.蛋白质中少见的氨基酸羟脯氨酸、羟赖氨酸、四碘钾腺原氨酸(甲状腺素、T4)胱氨酸-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO--OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HHHS-CH2-CH-COO-HS-CH2-CH-COO-+NH35.非蛋白
5、质氨基酸β-丙氨酸、D-苯丙氨酸、同型半胱氨酸、鸟氨酸、г-氨基丁酸三、氨基酸的性质1、两性电离性质pH=pI净电荷=0pHpI净电荷为负CHRCOOHNH3+CHRCOONH2CHRCOONH3++H++OH-+H++OH-(pK´1)(pK´2)当氨基酸溶液在某一pH值时,其所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint)。等电点——使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的PH值
6、。2、紫外吸收特性A280nm3、茚三酮反应:可做氨基酸的定性、定量测定。第二节蛋白质的分子结构一、多肽的结构1、肽键与肽肽键(peptidebond):由一个AA的а-氨基与另一个氨酸的а-羧基脱水缩合生成的化学键。肽peptide:AA通过肽键相连形成的化合物(二肽、三肽、寡肽和多肽)。寡肽oligopeptide:一般10肽以下多肽polypeptide:一般10肽以上多肽链:由许多氨基酸借肽键相互连接而成的一种结构。氨基酸残基:多肽链中的氨基酸,由于参与肽键的形成,已非原来完整的分子,称
7、为——。多肽链有两端:N末端、C末端天然存在的活性肽类别:激素、抗菌素、辅助因子实例:谷胱甘肽(glutathione)短杆菌肽促甲状腺素释放因子(TRH)-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯(甜味剂)谷胱甘肽谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程,作为某些氧化还原酶的辅因子,或保护巯基酶,或防止过氧化物积累。短杆菌肽S促甲状腺素释放因子(TRH)蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构高级结构蛋白质的四级结构(空间构象)由一条肽链形成的蛋白质只有一、二、三级结构,由二条或二条以上多肽链形
8、成的蛋白质才可能有四级结构。二、蛋白质分子的一级结构1、一级结构(primarystructure):指蛋白质多肽链中氨基酸的组成及排列顺序。2、一级结构维系键:肽键和二硫键。3、重要性:是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。三、蛋白质分子的空间构象(conformation)蛋白质的构象指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。蛋白质分子的构象可分为二、三、四级结构。维持蛋白质构象的化学键:次级键(副键),由蛋白质分子的主链和侧链上的极性、非极性和离子基团等相互作用而形成
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