《蛋白质的理化性质》PPT课件.ppt

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1、蛋白质的理化性质蛋白质的两性电离蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。*蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI)当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。透析(dialysis):磁力搅拌器透析前透析后透析袋通过透析,小分子通透透析袋,散布于透析液中,大分子量的蛋白质不能通透透析袋,留在透析袋内。从而,蛋白质溶液中的小分子物质通过透析被分离除去。在一定的压力下,使蛋白质溶液在通过一定孔径的超滤膜时,小分子

2、量物质滤过,而大分子量的蛋白质被截留,从而达到分离纯化的目的。这种方法既可以纯化蛋白质,又可达到浓缩蛋白质溶液的目的。磁力搅拌器待超滤的蛋白质溶液加压的氮气超滤膜超滤(ultrafiltration):蛋白质的变性和凝固*蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。应用举例临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能

3、,称为可逆变性。*蛋白质的凝固作用(proteincoagulation)蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中。蛋白质盐析沉淀蛋白质凝固

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