生物化学知识点总结.docx

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1、生物化学知识点总结一、蛋白质蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，

2、不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽蛋白质与多肽的区别：蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少蛋白质的二级结

3、构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。α-螺旋的结构特点：1）以肽键平面为单位，以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。1）每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，氢键的方向与中心轴大致平行，是稳定螺旋的主要作用力2）肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧，R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。蛋白质的三级结构：球状蛋白质的多肽链在二级结构、超二级结构和结构

4、域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单位称三级结构。次级键。蛋白质的四级结构：许多蛋白质由两个或两个以上具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基。亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，在组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域叫结构域。蛋白质的变性：蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生改变与生物学活性的丧失，此过程称蛋白质的变性。变性的标志：生物活性丧失/疏水基团外露，分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。变形后果

5、：维持蛋白质空间构象的次级键和二硫键的断裂，引起蛋白质二、三、四级结构的破坏，而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。变性因素：1．物理因素：加热、剧烈震荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。2．化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机酸、有机溶剂、尿素、胍、b-硫基乙醇、去污剂等。二、酶大多数的酶是蛋白质，也有一些RNA具有催化功能，称为核酶。酶：有活细胞合成的具有高度催化效能和高度特异性的生物催化剂（绝大多数是蛋白质）。酶的特点：1）高效性2）专一性3）容易失活4）容易调控酶的化学本质：对酶进行酸碱水解处理，水解的最终产物经分析为氨基酸；用蛋白质的变性剂处理

6、酶可使酶失活；酶和其他蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质。酶的化学组成：酶可分为单纯蛋白质（仅由氨基酸残基组成）与缀合蛋白质（除氨基酸残基外还有金属离子、有机小分子等化学成分，又称全酶）。全酶：全酶中的蛋白质部分称为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。脱辅酶和辅因子单独存在时均无催化活性，只有由二者结合而成的全酶分子才具有催化活性。属于有机分子的辅因子称为辅酶。与脱辅酶结合强叫辅基，结合松弛叫辅酶。透析可去除的小分子有机物（辅酶）透析去不掉的（辅基）酶的类型：单体酶（三级结构）：只有一条肽链的酶称为单体酶。属于这类酶为数不多，而且常常为水解酶。寡聚酶（四

7、级结构）：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。多酶复合物：几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物。酶的活性部位：必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称为必需基团。活性中心（activesite）：有些必需基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化成产物。结合基团（专一性）：作用是与底物结合使底物与酶形成复合物。催化基团（活性）：作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，使之转化成产物。频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、G

8、lu、Lys。同工酶：指具有催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构